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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2fl9 | ||||||
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タイトル | Evolution of bacteriophage tails: Structure of T4 gene product 10 | ||||||
要素 | Baseplate structural protein Gp10 | ||||||
キーワード | VIRUS/VIRAL PROTEIN / Bacteriophage T4 / Baseplate / Tail / Evolution / gp10 / Structural comparisons / VIRUS-VIRAL PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å | ||||||
データ登録者 | Leiman, P.G. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006 タイトル: Evolution of bacteriophage tails: Structure of T4 gene product 10. 著者: Petr G Leiman / Mikhail M Shneider / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann / 要旨: The success of tailed bacteriophages to infect cells far exceeds that of most other viruses on account of their specialized tail and associated baseplate structures. The baseplate protein gene ...The success of tailed bacteriophages to infect cells far exceeds that of most other viruses on account of their specialized tail and associated baseplate structures. The baseplate protein gene product (gp) 10 of bacteriophage T4, whose structure was determined to 1.2 A resolution, was fitted into the cryo-electron microscopy structures of the pre and post-infection conformations of the virus. gp10 functions as a molecular lever that rotates and extends the hinged short tail fibers to facilitate cell attachment. The central folding motif of the gp10 trimer is similar to that of the baseplate protein gp11 and to the receptor-binding domain of the short tail fiber, gp12. The three proteins comprise the periphery of the baseplate and interact with each other. The structural and functional similarities of gp10, gp11, and gp12 and their sequential order in the T4 genome suggest that they evolved separately, subsequent to gene triplication from a common ancestor. Such events are usual in the evolution of complex organelles from a common primordial molecule. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2fl9.cif.gz | 234.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2fl9.ent.gz | 135.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2fl9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2fl9_validation.pdf.gz | 925.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2fl9_full_validation.pdf.gz | 926.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2fl9_validation.xml.gz | 68.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2fl9_validation.cif.gz | 105.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/2fl9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/2fl9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C6 (6回回転対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 66369.742 Da / 分子数: 18 / 変異: A442E, A530T / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 株: D / 遺伝子: 10 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 / 参照: UniProt: P10928 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: bacteriophage T4 baseplate / タイプ: VIRUS 詳細: The trimeric gene product 10 is a structural component of the sixfold-symmetric T4 baseplate. The entry contains the fit of the gp10 C-terminal domain crystal structure (residues 406-602) and ...詳細: The trimeric gene product 10 is a structural component of the sixfold-symmetric T4 baseplate. The entry contains the fit of the gp10 C-terminal domain crystal structure (residues 406-602) and the homology model of the gp10 N-terminal domain (residues 1-160) into the cryoEM map of the T4 baseplate in the star conformation (EMDB ID 1086). The homology model of the N-terminal domains is based on the crystal structure of T4 gp9 (PDB ID 1S2E). 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ) |
ウイルスについての詳細 | ホストのカテゴリ: BACTERIA / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Escherichia coli |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: H2O |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2002年1月6日 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 45000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 17 Å / 粒子像の数: 1965 詳細: THE COORDINATES CONTAIN CA ONLY. RESIDUES 161-405 ARE MISSING. PLEASE SEE THE RELATED EMDB ENTRY FOR DETAILS OF THE EM RECONSTRUCTION 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL Target criteria: correlation coefficient as defined by the program COLORES/SITUS 詳細: METHOD--laplacian filtered real space REFINEMENT PROTOCOL--rigid body | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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