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- PDB-2znu: Crystal structure of the ligand-binding core of the human ionotro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2znu
タイトルCrystal structure of the ligand-binding core of the human ionotropic glutamate receptor, GluR5, in complex with a novel selective agonist, neodysiherbaine A
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GluR5 / ligand-binding core / neodysiherbaine A / agonist / Alternative splicing / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Postsynaptic cell membrane / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic transmission, glutamatergic / central nervous system development ...Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic transmission, glutamatergic / central nervous system development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / presynaptic membrane / nervous system development / chemical synaptic transmission / intracellular membrane-bounded organelle / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Chem-NDZ / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Unno, M. / Sasaki, M. / Ikeda-Saito, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Binding and Selectivity of the Marine Toxin Neodysiherbaine A and Its Synthetic Analogues to GluK1 and GluK2 Kainate Receptors.
著者: Unno, M. / Shinohara, M. / Takayama, K. / Tanaka, H. / Teruya, K. / Doh-Ura, K. / Sakai, R. / Sasaki, M. / Ikeda-Saito, M.
履歴
登録2008年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月26日Group: Database references
改定 1.32017年8月16日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6976
ポリマ－29,0931
非ポリマー6045
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.886, 64.990, 50.232
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-981-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5 / Excitatory amino acid receptor 3 / EAA3 / GluR5 ligand-binding core


分子量: 29093.441 Da / 分子数: 1
断片: ligand-binding domain, UNP residues 445-559, UNP residues 682-820
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIK1, GLUR5 / プラスミド: PpCold-I DNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39086
#2: 化合物 ChemComp-NDZ / (2R,3aR,6R,7R,7aR)-2-[(2S)-2-amino-2-carboxyethyl]-6,7-dihydroxyhexahydro-2H-furo[3,2-b]pyran-2-carboxylic acid / ネオジシヘルバインA


分子量: 291.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17NO8
#3: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.37 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PEG3350, NaCl, EDTA, pH4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 33702 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / Num. unique all: 3245 / Rsym value: 0.294 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZNS

2zns


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.315 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23708 1674 5 %RANDOM
Rwork0.19142 ---
obs0.19367 32025 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.816 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20 Å2-0.4 Å2
2--1.12 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2067 0 36 209 2312
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.992884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9065254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.9123.76393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.4315402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8651515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021556
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21016
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21504
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9211.51319
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40622067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0343954
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1314.5817
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 129 -
Rwork0.275 2232 -
obs--94.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51870.6221-0.5511.3603-0.28670.83210.0018-0.0688-0.01950.0044-0.0116-0.0167-0.01840.09180.0098-0.0660.0016-0.0218-0.0523-0.0076-0.101919.357-0.74513.171
210.80711.10964.47663.4776-3.6286.82170.3137-0.1049-0.32020.6933-0.3477-0.39890.4374-0.13910.0340.0243-0.1064-0.0079-0.01680.0033-0.050323.181-1.05612.782
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA415 - 7891 - 255
2X-RAY DIFFRACTION2AB11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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