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- PDB-2x9e: HUMAN MPS1 IN COMPLEX WITH NMS-P715 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x9e
タイトルHUMAN MPS1 IN COMPLEX WITH NMS-P715
要素DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
キーワードTRANSFERASE / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / MITOTIC CHECKPOINT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SVE / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Colombo, R. / Caldarelli, M. / Mennecozzi, M. / Giorgini, M.L. / Sola, F. / Cappella, P. / Perrera, C. / DePaolini, S.R. / Rusconi, L. / Cucchi, U. ...Colombo, R. / Caldarelli, M. / Mennecozzi, M. / Giorgini, M.L. / Sola, F. / Cappella, P. / Perrera, C. / DePaolini, S.R. / Rusconi, L. / Cucchi, U. / Avanzi, N. / Bertrand, J.A. / Bossi, R.T. / Pesenti, E. / Galvani, A. / Isacchi, A. / Colotta, F. / Donati, D. / Moll, J.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2010
タイトル: Targeting the Mitotic Checkpoint for Cancer Therapy with Nms-P715, an Inhibitor of Mps1 Kinase.
著者: Colombo, R. / Caldarelli, M. / Mennecozzi, M. / Giorgini, M.L. / Sola, F. / Cappella, P. / Perrera, C. / Depaolini, S.R. / Rusconi, L. / Cucchi, U. / Avanzi, N. / Bertrand, J.A. / Bossi, R.T. ...著者: Colombo, R. / Caldarelli, M. / Mennecozzi, M. / Giorgini, M.L. / Sola, F. / Cappella, P. / Perrera, C. / Depaolini, S.R. / Rusconi, L. / Cucchi, U. / Avanzi, N. / Bertrand, J.A. / Bossi, R.T. / Pesenti, E. / Galvani, A. / Isacchi, A. / Colotta, F. / Donati, D. / Moll, J.
履歴
登録2010年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月27日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9162
ポリマ－36,2401
非ポリマー6771
水362
1
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子

A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8334
ポリマ－72,4792
非ポリマー1,3532
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area24930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.665, 113.362, 72.485
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK / MPS1 / PHOSPHOTYROSINE PICKED THREONINE-PROTEIN KINASE / PYT


分子量: 36239.652 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN 514-828 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVLGSTG / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-SVE / N-(2,6-DIETHYLPHENYL)-1-METHYL-8-({4-[(1-METHYLPIPERIDIN-4-YL)CARBAMOYL]-2-(TRIFLUOROMETHOXY)PHENYL}AMINO)-4,5-DIHYDRO-1H-PYRAZOLO[4,3-H]QUINAZOLINE-3-CARBOXAMIDE


分子量: 676.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H39F3N8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 12% PEG 20000, 0.1 M MES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→40 Å / Num. obs: 7419 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 81.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / % possible all: 56.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS2005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CEK

3cek


解像度: 3.1→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 1573647.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 388 5.2 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 7416 90.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.0765 Å2 / ksol: 0.264847 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 73.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.79 Å20 Å20 Å2
2--32.58 Å20 Å2
3----15.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 49 2 2119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.292.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 51 5.9 %
Rwork0.349 818 -
obs--65 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3715.PAR715.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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