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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2tys | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF MUTANT (BETAK87T) TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA2 BETA2 COMPLEX WITH LIGANDS BOUND TO THE ACTIVE SITES OF THE ALPHA AND BETA SUBUNITS REVEAL LIGAND-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGES | ||||||
要素 | (TRYPTOPHAN SYNTHASE) x 2 | ||||||
キーワード | LYASE / CARBON-OXYGEN LYASE / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL PHOSPHATE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) | ||||||
手法 | X線回折 / ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1WSY. / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Rhee, S. / Parris, K.D. / Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Crystal structures of a mutant (betaK87T) tryptophan synthase alpha2beta2 complex with ligands bound to the active sites of the alpha- and beta-subunits reveal ligand-induced conformational changes. 著者: Rhee, S. / Parris, K.D. / Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993 タイトル: Lysine 87 in the Beta Subunit of Tryptophan Synthase that Forms an Internal Aldimine with Pyridoxal Phosphate Serves Critical Roles in Transimination, Catalysis, and Product Release 著者: Lu, Z. / Nagata, S. / Mcphie, P. / Miles, E.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2tys.cif.gz | 142.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2tys.ent.gz | 110.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2tys.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2tys_validation.pdf.gz | 769.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2tys_full_validation.pdf.gz | 777.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2tys_validation.xml.gz | 28.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2tys_validation.cif.gz | 42 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ty/2tys ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ty/2tys | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現 詳細: L-TRYPTOPHAN BOUND TO THE BETA SUBUNIT IN A FORM OF SCHIFF BASE WITH COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE 由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) 細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 細胞株 (発現宿主): CB149 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 42960.922 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現 詳細: L-TRYPTOPHAN BOUND TO THE BETA SUBUNIT IN A FORM OF SCHIFF BASE WITH COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE 由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) 細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 細胞株 (発現宿主): CB149 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase |
#3: 化合物 | ChemComp-NA / |
#4: 化合物 | ChemComp-PLT / [ |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.8 詳細: 50MM NABICINE (PH 7.8), 1MM NA-EDTA, 0.8-1.5MM SPERMINE, 12% PEG8000 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: unknown / 詳細: pH is adjusted to 7.8 with NaOH | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年12月1日 |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 50490 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 18.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 46.8 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 46.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1WSY. / 解像度: 1.9→8 Å / σ(F): 2 /
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原子変位パラメータ | Biso mean: 29.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.171 / Rfactor Rfree: 0.219 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |