+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2j47 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Bacteroides thetaiotaomicron GH84 O-GlcNAcase in complex with a imidazole-pugnac hybrid inhibitor | ||||||
要素 | GLUCOSAMINIDASE | ||||||
キーワード | INHIBITOR / O-GLCNACASE / IMIDAZOLE / GH84 / PUGNAC / ENZYME / INHIBITION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / protein deglycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / carbohydrate metabolic process / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å | ||||||
データ登録者 | Dennis, R.J. / Davies, G.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Chem. Commun. / 年: 2006 タイトル: Inhibition of O-Glcnacase by a Gluco-Configured Nagstatin and a Pugnac-Imidazole Hybrid Inhibitor 著者: Shanmugasundaram, B. / Debowski, A.W. / Dennis, R.J. / Davies, G.J. / Vocadlo, D.J. / Vasella, A. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Structure and Mechanism of a Bacterial Beta-Glucosaminidase Having O-Glcnacsae Activity 著者: Dennis, R.J. / Taylor, E.J. / Macauley, M.S. / Stubbs, K.A. / Turkenburg, J.P. / Hart, S.J. / Black, G.N. / Vocadlo, D.J. / Davies, G.J. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2j47.cif.gz | 139.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2j47.ent.gz | 106.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2j47.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/2j47 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/2j47 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 2choS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
単位格子 |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 82316.109 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 22-737 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PUGNAC-IMIDAZOLE HYBRID INHIBITOR 由来: (組換発現) BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON (バクテリア) 株: VPI-5482 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q89ZI2, beta-N-acetylhexosaminidase |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-GDV / ( |
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | SIGNAL PETIDE FROM RESIDUE 1-22. SEQUENCE CLONED FROM N23. NUMBERED IN PDB AS IN MATURE PROTEIN, ...SIGNAL PETIDE FROM RESIDUE 1-22. SEQUENCE CLONED FROM N23. NUMBERED IN PDB AS IN MATURE PROTEIN, GLN 1, ASN 2, ETC. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % |
---|---|
結晶化 | pH: 6 詳細: 0.6M SODIUM ACETATE,13% (V/V) PEG3500, 0.1M MES PH6.0, 10% (V/V) GLYCEROL, pH 6.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 53713 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17 |
反射 シェル | 解像度: 1.97→2.04 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2CHO 解像度: 1.98→92.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 3.06 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 26.14 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.98→92.85 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|