[日本語] English
万見
- PDB-2fes: Orally active thrombin inhibitors -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fes
タイトルOrally active thrombin inhibitors
要素
  • Decapeptide Hirudin Analogue
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / thrombin inhibitor / hydrolase-hydrolase inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HIRUDIN ANALOGUE / N-(carboxymethyl)-3-cyclohexyl-D-alanyl-N-({5-[(E)-amino(imino)methyl]thien-2-yl}methyl)-L-prolinamide / Chem-3SP / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
Synthetic (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Hoeffken, H.W.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Orally active thrombin inhibitors. Part 1: optimization of the P1-moiety.
著者: Mack, H. / Baucke, D. / Hornberger, W. / Lange, U.E.W. / Seitz, W. / Hoeffken, H.W.
履歴
登録2005年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: Decapeptide Hirudin Analogue
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8554
ポリマ－35,3913
非ポリマー4641
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.240, 72.390, 73.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Decapeptide Hirudin Analogue


タイプ: Oligopeptide / クラス: 抗凝固薬, Antithrombotic / 分子量: 1514.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: deduced from C-terminus of hirudin
由来: (天然) Hirudo medicinalis (医用ビル), (合成) Synthetic (人工物)
参照: HIRUDIN ANALOGUE
#4: 化合物 ChemComp-3SP / N-(CARBOXYMETHYL)-3-CYCLOHEXYL-D-ALANYL-N-({5-[(E)-AMINO(IMINO)METHYL]THIEN-2-YL}METHYL)-L-PROLINAMIDE


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 463.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H33N5O4S
参照: N-(carboxymethyl)-3-cyclohexyl-D-alanyl-N-({5-[(E)-amino(imino)methyl]thien-2-yl}methyl)-L-prolinamide
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, Na-acetet, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年9月27日 / 詳細: goebel mirror
放射モノクロメーター: goebel mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→45 Å / Num. all: 14232 / Num. obs: 13264 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.15 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0653 / Rsym value: 0.0524 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.42→2.57 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 1387 / Rsym value: 0.12 / % possible all: 59.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SAINTデータスケーリング
X-GENデータ削減
CNX精密化
SAINTデータ削減
X-GENデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O0D

1o0d


解像度: 2.42→45 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 665 -random
Rwork0.17 ---
all0.17 12958 --
obs0.17 12958 5.1 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2376 0 32 121 2529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.034
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 72 -
Rwork0.209 --
obs-1165 51.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る