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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Pseudomonas phage E217 neck (portal, head-to-tail connector, collar and gateway proteins) | |||||||||
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![]() | pseudomonas / phage / E217 / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Protein of unknown function DUF4054 / Inorganic pyrophosphatase domain / Protein of unknown function (DUF4054) / Inorganic Pyrophosphatase / Protein of unknown function DUF1073 / Anti-CBASS protein Acb1-like 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Li F / Cingolani G / Hou C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the Pseudomonas bacteriophage E217. 著者: Fenglin Li / Chun-Feng David Hou / Ravi K Lokareddy / Ruoyu Yang / Francesca Forti / Federica Briani / Gino Cingolani / ![]() ![]() 要旨: E217 is a Pseudomonas phage used in an experimental cocktail to eradicate cystic fibrosis-associated Pseudomonas aeruginosa. Here, we describe the structure of the whole E217 virion before and after ...E217 is a Pseudomonas phage used in an experimental cocktail to eradicate cystic fibrosis-associated Pseudomonas aeruginosa. Here, we describe the structure of the whole E217 virion before and after DNA ejection at 3.1 Å and 4.5 Å resolution, respectively, determined using cryogenic electron microscopy (cryo-EM). We identify and build de novo structures for 19 unique E217 gene products, resolve the tail genome-ejection machine in both extended and contracted states, and decipher the complete architecture of the baseplate formed by 66 polypeptide chains. We also determine that E217 recognizes the host O-antigen as a receptor, and we resolve the N-terminal portion of the O-antigen-binding tail fiber. We propose that E217 design principles presented in this paper are conserved across PB1-like Myoviridae phages of the Pbunavirus genus that encode a ~1.4 MDa baseplate, dramatically smaller than the coliphage T4. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 407.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.5 KB 17.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 110 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 410.3 MB 411.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.12 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29487_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_29487_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Pseudomonas phage vB_PaeM_E217
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudomonas phage vB_PaeM_E217
超分子 | 名称: Pseudomonas phage vB_PaeM_E217 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2034346 / 生物種: Pseudomonas phage vB_PaeM_E217 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes |
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-分子 #1: E217 collar protein gp28
分子 | 名称: E217 collar protein gp28 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 14.234122 KDa |
配列 | 文字列: IPGANLLRMA FGVIGTQIVR YRKFEQRVKN DQAQYVSMFG EPFDLAASVQ RVRRDQYAQF NLEFQRNYVM IFANFDMVDL DRNMAGDQF LWTGRVFQLE SQGSWFYQDG WGVCLAVDIG AAKA UniProtKB: Virion protein |
-分子 #2: E217 gateway protein gp29
分子 | 名称: E217 gateway protein gp29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 21.057492 KDa |
配列 | 文字列: MFDGELIAKL VVELNAAMTS AQEALQFPDF EVVQKAQPTQ QGTSTRPTIF FQKLFDIPRG WPATDWHLDN TARKYVEITR QHVETTFQI SSLHWQNPEI THVVTASDIA NYVRAYFQAR STIERVKELD FLILRVSQIS NEAFENDNHQ FEFHPSFDMV V TYNQYIRL YENAAYSADG VLIG UniProtKB: Phage protein |
-分子 #3: E217 head-to-tail connector protein gp27
分子 | 名称: E217 head-to-tail connector protein gp27 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.885285 KDa |
配列 | 文字列: MVIFDEHKFR TLFPEFADPA AYPDVRLQMY FDIACEFISD RDSPYRILNG KALEACLYLL TAHLLSLSTM QVQGAAGGGV TAGGTQGGF ITSATVGEVS VAKLAPPAKN GWQWWLSGTP YGQELWALLS VKAVGGFYIG GLPERRGFRK VGGTFW UniProtKB: Phage protein |
-分子 #4: E217 portal protein gp19
分子 | 名称: E217 portal protein gp19 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 48.635984 KDa |
配列 | 文字列: PTMLQDWYNS QGFIGYQACA IISQHWLVDK ACSMSGEDAA RNGWELKSDG RKLSDEQSAL IARRDMEFRV KDNLVELNRF KNVFGVRIA LFVVESDDPD YYEKPFNPDG VTPGSYKGIS QIDPYWAMPQ LTAGSTADPS SEHFYEPDFW IISGKKYHRS H LVVVRGPQ ...文字列: PTMLQDWYNS QGFIGYQACA IISQHWLVDK ACSMSGEDAA RNGWELKSDG RKLSDEQSAL IARRDMEFRV KDNLVELNRF KNVFGVRIA LFVVESDDPD YYEKPFNPDG VTPGSYKGIS QIDPYWAMPQ LTAGSTADPS SEHFYEPDFW IISGKKYHRS H LVVVRGPQ PPDILKPTYI FGGIPLTQRI YERVYAAERT ANEAPLLAMS KRTSTIHVDV EKAIANEEAF NARLAFWIAN RD NHGVKVL GIDEGMEQFD TNLADFDSII MNQYQLVAAI AKTPATKLLG TSPKGFNATG EHETISYHEE LESIQEHIFD PLL ERHYLL LAKSEEIDVQ LEIVWNPVDS TSSQQQAELN NKKAATDEIY INSGVVSPDE VRERLRDDPR SGYNRLTDDQ AETE PGMSP ENLAEFEKAG AQSAKAKGEA ERAEAQAG UniProtKB: Inorganic pyrophosphatase domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |