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万見
- EMDB-2936: Electron cryo-microscopy structure of PB1-p62 filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2936
タイトルElectron cryo-microscopy structure of PB1-p62 filaments
マップデータ3D reconstruction of PB1(1-102) p62
試料
  • 試料: PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1
  • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1
キーワードSelective autophagy / autophagy receptor / autophagy scaffold / p62/SQSTM1 / single-particle helical reconstruction
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein binding / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to stress / response to mitochondrial depolarisation / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / aggrephagy ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein binding / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to stress / response to mitochondrial depolarisation / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / aggrephagy / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of autophagy of mitochondrion / pexophagy / regulation of protein complex stability / protein heterooligomerization / autophagy of mitochondrion / endosome organization / non-membrane-bounded organelle assembly / molecular sequestering activity / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / Nuclear events mediated by NFE2L2 / autolysosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / endosomal transport / temperature homeostasis / immune system process / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / mitophagy / positive regulation of macroautophagy / autophagosome / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / inclusion body / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / protein sequestering activity / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / sarcomere / SH2 domain binding / molecular condensate scaffold activity / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / macroautophagy / apoptotic signaling pathway / protein kinase C binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / P-body / protein catabolic process / protein localization / receptor tyrosine kinase binding / PML body / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / late endosome / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / signaling receptor activity / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / lysosome / intracellular signal transduction / endosome / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.9 Å
データ登録者Ciuffa R / Lamark T / Tarafder A / Guesdon A / Rybina S / Hagen WJH / Johansen T / Sachse C
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: The selective autophagy receptor p62 forms a flexible filamentous helical scaffold.
著者: Rodolfo Ciuffa / Trond Lamark / Abul K Tarafder / Audrey Guesdon / Sofia Rybina / Wim J H Hagen / Terje Johansen / Carsten Sachse /
要旨: The scaffold protein p62/SQSTM1 is involved in protein turnover and signaling and is commonly found in dense protein bodies in eukaryotic cells. In autophagy, p62 acts as a selective autophagy ...The scaffold protein p62/SQSTM1 is involved in protein turnover and signaling and is commonly found in dense protein bodies in eukaryotic cells. In autophagy, p62 acts as a selective autophagy receptor that recognizes and shuttles ubiquitinated proteins to the autophagosome for degradation. The structural organization of p62 in cellular bodies and the interplay of these assemblies with ubiquitin and the autophagic marker LC3 remain to be elucidated. Here, we present a cryo-EM structural analysis of p62. Together with structures of assemblies from the PB1 domain, we show that p62 is organized in flexible polymers with the PB1 domain constituting a helical scaffold. Filamentous p62 is capable of binding LC3 and addition of long ubiquitin chains induces disassembly and shortening of filaments. These studies explain how p62 assemblies provide a large molecular scaffold for the nascent autophagosome and reveal how they can bind ubiquitinated cargo.
履歴
登録2015年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月1日-
マップ公開2015年5月20日-
更新2015年5月20日-
現状2015年5月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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ムービー
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2936.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2936.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of PB1(1-102) p62
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-2.34463453 - 5.80633354
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-39-39-94
サイズ8080190
Spacing8080190
セルA: 172.8 Å / B: 172.8 Å / C: 410.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.162.162.16
M x/y/z8080190
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z172.800172.800410.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-39-39-94
NC/NR/NS8080190
D min/max/mean-2.3455.806-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1

全体名称: PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1
要素
  • 試料: PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1
  • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1

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超分子 #1000: PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1

超分子名称: PB1(1-102) domain of p62/Sqstm1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Helical polymer / 集合状態: Helical / Number unique components: 1
分子量実験値: 11.3 KDa / 理論値: 11.3 KDa / 手法: Theoretical weight of construct

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分子 #1: Sequestosome-1

分子名称: Sequestosome-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: p62/SQSTM1 / 集合状態: Helical / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 11.3 KDa / 理論値: 11.3 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pOPTM-p62-PB1_K103STOP_E104STOP
配列UniProtKB: Sequestosome-1
GO: phagophore assembly site, autophagy of mitochondrion, P-body, P-body, positive regulation of protein phosphorylation, immune system process, protein serine/threonine kinase activity, protein ...GO: phagophore assembly site, autophagy of mitochondrion, P-body, P-body, positive regulation of protein phosphorylation, immune system process, protein serine/threonine kinase activity, protein kinase C binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, protein binding, nucleus, nucleus, nucleoplasm, cytoplasm, cytoplasm, cytoplasm, lysosome, lysosome, endosome, late endosome, autophagosome, autophagosome, autophagosome, endoplasmic reticulum, endoplasmic reticulum, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, cytosol, protein phosphorylation, ubiquitin-dependent protein catabolic process, autophagy, autophagy, autophagy, apoptotic process, response to stress, protein localization, zinc ion binding, regulation of mitochondrion organization, endosomal transport, inclusion body, aggresome, aggresome, macroautophagy, positive regulation of macroautophagy, PML body, protein kinase binding, cell differentiation, receptor tyrosine kinase binding, cytoplasmic vesicle, intracellular signal transduction, SH2 domain binding, identical protein binding, identical protein binding, identical protein binding, identical protein binding, identical protein binding, protein homodimerization activity, positive regulation of apoptotic process, negative regulation of apoptotic process, regulation of canonical NF-kappaB signal transduction, ubiquitin binding, positive regulation of transcription by RNA polymerase II, regulation of Ras protein signal transduction, metal ion binding, neurotrophin TRK receptor signaling pathway, neurotrophin TRK receptor signaling pathway, protein heterooligomerization, extracellular exosome, K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding, apoptotic signaling pathway, positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization, regulation of autophagy of mitochondrion
InterPro: PB1 domain, UBA-like superfamily, Ubiquitin-associated domain, Zinc finger, ZZ-type

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris pH 7.5, 100 mM NaCl, DTT 4 mM
グリッド詳細: glow-discharged C-flat 1.2/1.3 and 200 mesh Quantifoil multi-A grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 77 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Backside blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年2月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 994 / 平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細All of the image processing was carried using the SPRING package.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 12.99 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 30.77 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPRING
CTF補正詳細: CTFFIND, convolution images, Wiener filter reconstruction
最終 角度割当詳細: SPIDER

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2kkc

ソフトウェア名称: Chimera
詳細A homology model was built using
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4uf8:
Electron cryo-microscopy structure of PB1-p62 filaments

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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