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- EMDB-2609: KIF14 Motor Domain Microtubule complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2609
タイトルKIF14 Motor Domain Microtubule complex
マップデータkinesin KIF14 mtor domain micerotubule complex
試料
  • 試料: Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex
  • タンパク質・ペプチド: Kinesin KIF14 motor domain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin
キーワードKinesin / Micotubule / Tubulin / KIF14 / Kinesin-3
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.5 Å
データ登録者Arora K / Talje L / Asenjo AB / Andersen P / Atchia K / Joshi M / Sosa H / Allingham JS / Kwok BH
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2014
タイトル: KIF14 binds tightly to microtubules and adopts a rigor-like conformation.
著者: Kritica Arora / Lama Talje / Ana B Asenjo / Parker Andersen / Kaleem Atchia / Monika Joshi / Hernando Sosa / John S Allingham / Benjamin H Kwok /
要旨: The mitotic kinesin motor protein KIF14 is essential for cytokinesis during cell division and has been implicated in cerebral development and a variety of human cancers. Here we show that the mouse ...The mitotic kinesin motor protein KIF14 is essential for cytokinesis during cell division and has been implicated in cerebral development and a variety of human cancers. Here we show that the mouse KIF14 motor domain binds tightly to microtubules and does not display typical nucleotide-dependent changes in this affinity. It also has robust ATPase activity but very slow motility. A crystal structure of the ADP-bound form of the KIF14 motor domain reveals a dramatically opened ATP-binding pocket, as if ready to exchange its bound ADP for Mg·ATP. In this state, the central β-sheet is twisted ~10° beyond the maximal amount observed in other kinesins. This configuration has only been seen in the nucleotide-free states of myosins-known as the "rigor-like" state. Fitting of this atomic model to electron density maps from cryo-electron microscopy indicates a distinct binding configuration of the motor domain to microtubules. We postulate that these properties of KIF14 are well suited for stabilizing midbody microtubules during cytokinesis.
履歴
登録2014年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年4月2日-
マップ公開2014年11月19日-
更新2014年11月19日-
現状2014年11月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-2609-Kif...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 918.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈kinesin KIF14 mtor domain micerotubule complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 68 pix.
= 136. Å		2 Å/pix.
x 61 pix.
= 122. Å		2 Å/pix.
x 58 pix.
= 116. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.14100054 - 0.16273578
平均 (標準偏差)0.00518579 (±0.04541813)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin14855148
サイズ615868
Spacing615868
セルA: 116.0 Å / B: 122.0 Å / C: 136.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z586168
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z116.000122.000136.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS55148148
NC/NR/NS586168
D min/max/mean-0.1410.1630.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex

全体名称: Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex
要素
  • 試料: Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex
  • タンパク質・ペプチド: Kinesin KIF14 motor domain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin

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超分子 #1000: Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex

超分子名称: Kinesin KIF14 motor domain microtubule complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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分子 #1: Kinesin KIF14 motor domain

分子名称: Kinesin KIF14 motor domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: Tubulin

分子名称: Tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
日付2013年11月25日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 30
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Initial reference map obtained by Fourier-Bessel reconstruction as implemented in SUPRIM & PHOELIX Single particle alignment, 3D reconstruction and refinement done using IHRSR, SPIDER and custom routines.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.40237 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 168.08788 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.5 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: SUPRIM, PHOELIX, IHRSR, SPIDER, CTFFIND3, CUSTOM, (emglue.py)
CTF補正詳細: Each Particle

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4ozq

ソフトウェア名称: Chimera
詳細The 2 domains (tubulin heterodimer and KIF14 motor domain) were separately fitted. 1 nm resolution density maps of the atomic models were fitted within the cryo-em map using the global fit option of the fitmap command of the UCSF-CHIMERA program.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1jff

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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