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- EMDB-2430: The structure of the COPII coat assembled on membranes -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2430
タイトルThe structure of the COPII coat assembled on membranes
マップデータsec13/31 outer coat edge left-handed direction
試料
  • 試料: Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane) edge in left-handed direction
  • タンパク質・ペプチド: Sec31
  • タンパク質・ペプチド: Sec13
キーワードCOPII / coat / secretion / trafficking / Sec13 / Sec31
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / COPII-coated vesicle cargo loading / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / COPII-coated vesicle cargo loading / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / mating projection tip / SUMOylation of RNA binding proteins / endoplasmic reticulum organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / protein import into nucleus / protein transport / nuclear envelope / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. ...Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 40.0 Å
データ登録者Zanetti G / Prinz S / Daum S / Meister A / Schekman R / Bacia K / Briggs JAG
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: The structure of the COPII transport-vesicle coat assembled on membranes.
著者: Giulia Zanetti / Simone Prinz / Sebastian Daum / Annette Meister / Randy Schekman / Kirsten Bacia / John A G Briggs /
要旨: Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, ...Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, linking them to the outer COPII components that form a cage around the vesicle. Regulated flexibility in coat architecture is essential for transport of a variety of differently sized cargoes, but structural data on the assembled coat has not been available. We have used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to determine the structure of the complete, membrane-assembled COPII coat. We describe a novel arrangement of the outer coat and find that the inner coat can assemble into regular lattices. The data reveal how coat subunits interact with one another and with the membrane, suggesting how coordinated assembly of inner and outer coats can mediate and regulate packaging of vesicles ranging from small spheres to large tubular carriers. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00951.001.
履歴
登録2013年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年8月7日-
マップ公開2013年9月18日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4bzj
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2430.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sec13/31 outer coat edge left-handed direction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.3 Å/pix.
x 72 pix.
= 309.6 Å		4.3 Å/pix.
x 72 pix.
= 309.6 Å		4.3 Å/pix.
x 72 pix.
= 309.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-2.53849769 - 6.13735914
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999869)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 309.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.34.34.3
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.600309.600309.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-2.5386.137-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane...

全体名称: Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane) edge in left-handed direction
要素
  • 試料: Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane) edge in left-handed direction
  • タンパク質・ペプチド: Sec31
  • タンパク質・ペプチド: Sec13

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超分子 #1000: Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane...

超分子名称: Sec13/31 complex (as part of complete COPII assembled on membrane) edge in left-handed direction
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterotetramers of sec13 and sec31 / Number unique components: 2
分子量実験値: 319.236 KDa / 理論値: 319.236 KDa

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分子 #1: Sec31

分子名称: Sec31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 集合状態: heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 138.824 KDa / 理論値: 138.824 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY1112 / 組換プラスミド: pNS3141 (6H31/CK1313)
配列UniProtKB: UNIPROTKB: E7Q1I6

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分子 #2: Sec13

分子名称: Sec13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 集合状態: heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 20.79 KDa / 理論値: 27.9 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY1112 / 組換プラスミド: pNS3141 (6H31/CK1313)
配列UniProtKB: UNIPROTKB: E7Q6Z3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: HEPES, 50 mM KOAc, 1.2 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: plunge frozen
グリッド詳細: C-flat grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GATAN GIF 2002
日付2012年9月18日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 実像数: 26 / 平均電子線量: 80 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 19500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GATAN GIF 2002
日付2012年6月19日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 実像数: 26 / 平均電子線量: 80 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 19500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細see materials and methods in relevant publication
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: TOM/AV3, Matlab / 使用したサブトモグラム数: 182
CTF補正詳細: each tilted image within tomogram
最終 角度割当詳細: 0 0 0 in zyz convention

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2pm6

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-4bzj:
The structure of the COPII coat assembled on membranes

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2pm9

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-4bzj:
The structure of the COPII coat assembled on membranes

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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