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万見
- PDB-2pm9: Crystal structure of yeast Sec13/31 vertex element of the COPII v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pm9
タイトルCrystal structure of yeast Sec13/31 vertex element of the COPII vesicular coat
要素
  • Protein transport protein SEC13
  • Protein transport protein SEC31
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / Seh1-associated complex / COPII-mediated vesicle transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum ...positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / Seh1-associated complex / COPII-mediated vesicle transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / COPII vesicle coat / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / mating projection tip / SUMOylation of RNA binding proteins / endoplasmic reticulum organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / protein import into nucleus / nuclear envelope / protein transport / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #400 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec16 Sec23-binding domain / Sec13/Seh1 family / N-terminal domain of TfIIb ...N-terminal domain of TfIIb - #400 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec16 Sec23-binding domain / Sec13/Seh1 family / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Goldberg, J. / Fath, S. / Mancias, J.D. / Bi, X.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structure and Organization of Coat Proteins in the COPII Cage.
著者: Fath, S. / Mancias, J.D. / Bi, X. / Goldberg, J.
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC31
B: Protein transport protein SEC13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8422
ポリマ－78,8422
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area27230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.163, 155.163, 59.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biological assembly unit involves this structure of the Sec13/31 vertex element together with the Sec13/31 edge element.

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC31 / Protein WEB1


分子量: 45651.285 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-411 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: WEB1, SEC31 / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: P38968
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC13


分子量: 33191.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC13, ANU3 / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: Q04491
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 8% PEG 3350, 0.1M tri-sodium citrate, 10mM manganese chloride, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. all: 21760 / Num. obs: 20444 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): -5 / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 63.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.084 / Χ2: 2.081 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1644 / Rsym value: 0.347 / Χ2: 1.289 / % possible all: 76.3

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.541 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.202 / Cor.coef. Io to Ic: 0.219
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å8 Å
Translation3.5 Å8 Å
Phasing dmFOM : 0.48 / FOM acentric: 0.48 / FOM centric: 0.46 / 反射: 18996 / Reflection acentric: 17786 / Reflection centric: 1210
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
9.4-37.9490.90.910.85884730154
5.9-9.40.710.720.627322474258
4.7-5.90.630.640.5234263188238
4.1-4.70.570.580.4834503256194
3.5-4.10.310.310.1957155442273
3.3-3.50.170.170.062789269693

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
RESOLVE2.01位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: yeast Sec13

解像度: 3.3→40 Å / FOM work R set: 0.753 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 959 4.4 %random
Rwork0.251 ---
all-21760 --
obs-18996 86.9 %-
溶媒の処理Bsol: 28.752 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 78.585 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.926 Å20 Å20 Å2
2---10.926 Å20 Å2
3---21.851 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5168 0 0 28 5196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.636
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.0253.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.9724
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.8424
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.464.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
3.3-3.360.524350.404651686
3.36-3.420.45430.343708751
3.42-3.490.324540.323787841
3.49-3.570.412480.315848896
3.57-3.650.396520.355902954
3.65-3.740.442570.312931988
3.74-3.850.433490.2829791028
3.85-3.960.267460.23510081054
3.96-4.090.291520.2379761028
4.09-4.230.295520.23410111063
4.23-4.40.339400.2299971037
4.4-4.60.278640.2310321096
4.6-4.840.247450.20810311076
4.84-5.150.268570.2110361093
5.15-5.540.302520.21710301082
5.54-6.10.226430.18710311074
6.1-6.980.236530.20410191072
6.98-8.780.261560.22210321088
8.78-400.304610.30610281089
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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