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万見
- EMDB-23910: Cryo-EM reveals partially and fully assembled native glycine rece... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23910
タイトルCryo-EM reveals partially and fully assembled native glycine receptors,homomeric pentamer
マップデータCombined map
試料
  • 複合体: Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab
    • 複合体: Native homomeric glycine receptor pentamer
      • タンパク質・ペプチド: Glycine receptor alpha 1
    • 複合体: 3D1 fab
      • タンパク質・ペプチド: 3D1 Fab Light Chain
      • タンパク質・ペプチド: 3D1 Fab Heavy Chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / acrosome reaction / positive regulation of acrosome reaction / synaptic transmission, glycinergic / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / acrosome reaction / positive regulation of acrosome reaction / synaptic transmission, glycinergic / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / glycinergic synapse / inhibitory postsynaptic potential / cellular response to ethanol / adult walking behavior / cellular response to zinc ion / glycine binding / startle response / chloride channel complex / neuronal action potential / neuropeptide signaling pathway / muscle contraction / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / visual perception / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / perikaryon / postsynaptic membrane / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor alpha 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Pig (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zhu H / Gouaux E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM100400 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Architecture and assembly mechanism of native glycine receptors.
著者: Hongtao Zhu / Eric Gouaux /
要旨: Glycine receptors (GlyRs) are pentameric, 'Cys-loop' receptors that form chloride-permeable channels and mediate fast inhibitory signalling throughout the central nervous system. In the spinal cord ...Glycine receptors (GlyRs) are pentameric, 'Cys-loop' receptors that form chloride-permeable channels and mediate fast inhibitory signalling throughout the central nervous system. In the spinal cord and brainstem, GlyRs regulate locomotion and cause movement disorders when mutated. However, the stoichiometry of native GlyRs and the mechanism by which they are assembled remain unclear, despite extensive investigation. Here we report cryo-electron microscopy structures of native GlyRs from pig spinal cord and brainstem, revealing structural insights into heteromeric receptors and their predominant subunit stoichiometry of 4α:1β. Within the heteromeric pentamer, the β(+)-α(-) interface adopts a structure that is distinct from the α(+)-α(-) and α(+)-β(-) interfaces. Furthermore, the β-subunit contains a unique phenylalanine residue that resides within the pore and disrupts the canonical picrotoxin site. These results explain why inclusion of the β-subunit breaks receptor symmetry and alters ion channel pharmacology. We also find incomplete receptor complexes and, by elucidating their structures, reveal the architectures of partially assembled α-trimers and α-tetramers.
履歴
登録2021年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2021年12月1日-
現状2021年12月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mlu
  • 表面レベル: 6.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7mlu
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23910.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23910.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Combined map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.79 / ムービー #1: 6.79
最小 - 最大-5.7282395 - 16.612724
平均 (標準偏差)-0.0021442107 (±0.98642117)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 330.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8260.8260.826
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.400330.400330.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-5.72816.613-0.002

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添付データ

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追加マップ: Localscale sharpened map

ファイルemd_23910_additional_1.map
注釈Localscale sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab

全体名称: Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab
要素
  • 複合体: Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab
    • 複合体: Native homomeric glycine receptor pentamer
      • タンパク質・ペプチド: Glycine receptor alpha 1
    • 複合体: 3D1 fab
      • タンパク質・ペプチド: 3D1 Fab Light Chain
      • タンパク質・ペプチド: 3D1 Fab Heavy Chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab

超分子名称: Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fab
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量実験値: 500 KDa

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超分子 #2: Native homomeric glycine receptor pentamer

超分子名称: Native homomeric glycine receptor pentamer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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超分子 #3: 3D1 fab

超分子名称: 3D1 fab / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: The Fab fragments were cleaved from the monoclonal antibody that was expressed in the hybridoma
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: 3D1 Fab Light Chain

分子名称: 3D1 Fab Light Chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The protein was cleaved from the mAb that was expressed in the hybridoma
コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 11.743124 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列:
DIVMTQSHKF MSTSVGDRVS ITCKASQDVS TAVAWYQQKP GQSPKLLIYW ASTRHTGVPG RFTGSGSGTD YTLTISSVQA EDLSLYYCQ QHYSTPRTFG GGTKLEIK

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分子 #2: 3D1 Fab Heavy Chain

分子名称: 3D1 Fab Heavy Chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: The protein was cleaved from the mAb that was expressed in the hybridoma
コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 12.983512 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列:
QVQLQQSGAE LMKPGAAVKI SCKATGHTIS RYWIDWLKQR PGHGLEWIGE ILPGSGSTNY NEKFKGKATF TAEKSSNTAY MQLSSLTSE DSAVYYCAMG VRGNYFDYWG QGTTLTVSS

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分子 #3: Glycine receptor alpha 1

分子名称: Glycine receptor alpha 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pig (ブタ)
分子量理論値: 52.64475 KDa
配列文字列: MYRFNTLRLY LWETIVFFSL AASKEAEAAR SASKPMSPSD FLDKLMGRTS GYDARIRPNF KGPPVNVSCN IFINSFGSIA ETTMDYRVN IFLRQQWNDP RLAYNEYPDD SLDLDPSMLD SIWKPDLFFA NEKGAHFHEI TTDNKLLRIS RNGNVLYSIR I TLTLACPM ...文字列:
MYRFNTLRLY LWETIVFFSL AASKEAEAAR SASKPMSPSD FLDKLMGRTS GYDARIRPNF KGPPVNVSCN IFINSFGSIA ETTMDYRVN IFLRQQWNDP RLAYNEYPDD SLDLDPSMLD SIWKPDLFFA NEKGAHFHEI TTDNKLLRIS RNGNVLYSIR I TLTLACPM DLKNFPMDVQ TCIMQLESFG YTMNDLIFEW QEQGAVQVAD GLTLPQFILK EEKDLRYCTK HYNTGKFTCI EA RFHLERQ MGYYLIQMYI PSLLIVILSW ISFWINMDAA PARVGLGITT VLTMTTQSSG SRASLPKVSY VKAIDIWMAV CLL FVFSAL LEYAAVNFVS RQHKELLRFR RKRRHHKSPM LNLFQEDEAG EGRFNFSAYG MGPACLQAKD GISVKGANNT TTNP PPAPS KSPEEMRKLF IQRAKKIDKI SRIGFPMAFL IFNMFYWIIY KIVRREDVHN Q

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 28.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 20660
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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