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万見
- EMDB-2316: Structural Basis of Signal Sequence Surveillance and Selection by... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2316
タイトルStructural Basis of Signal Sequence Surveillance and Selection by the SRP-SR Complex
マップデータRNCEspP-SRP-FtsY
試料
  • 試料: Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain
  • 複合体: 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY
  • タンパク質・ペプチド: 4.5 S RNA
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN
  • タンパク質・ペプチド: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B
キーワードRibosome / SRP / signal recognition particle / SR / FtsY / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / dipeptidyl-peptidase activity / fungal-type vacuole membrane / stringent response ...Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / dipeptidyl-peptidase activity / fungal-type vacuole membrane / stringent response / protein targeting / aminopeptidase activity / protein processing / cytoplasmic side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, serine active site / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle protein / Signal recognition particle receptor FtsY / Dipeptidyl aminopeptidase B / Signal recognition particle 54 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Sulfolobus solfataricus (古細菌) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者von Loeffelholz O / Knoops K / Ariosa A / Zhang X / Karuppasamy M / Huard K / Schoehn G / Berger I / Shan SO / Schaffitzel C
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structural basis of signal sequence surveillance and selection by the SRP-FtsY complex.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Kèvin Knoops / Aileen Ariosa / Xin Zhang / Manikandan Karuppasamy / Karine Huard / Guy Schoehn / Imre Berger / Shu-ou Shan / Christiane Schaffitzel /
要旨: Signal-recognition particle (SRP)-dependent targeting of translating ribosomes to membranes is a multistep quality-control process. Ribosomes that are translating weakly hydrophobic signal sequences ...Signal-recognition particle (SRP)-dependent targeting of translating ribosomes to membranes is a multistep quality-control process. Ribosomes that are translating weakly hydrophobic signal sequences can be rejected from the targeting reaction even after they are bound to the SRP. Here we show that the early complex, formed by Escherichia coli SRP and its receptor FtsY with ribosomes translating the incorrect cargo EspP, is unstable and rearranges inefficiently into subsequent conformational states, such that FtsY dissociation is favored over successful targeting. The N-terminal extension of EspP is responsible for these defects in the early targeting complex. The cryo-electron microscopy structure of this 'false' early complex with EspP revealed an ordered M domain of SRP protein Ffh making two ribosomal contacts, and the NG domains of Ffh and FtsY forming a distorted, flexible heterodimer. Our results provide a structural basis for SRP-mediated signal-sequence selection during recruitment of the SRP receptor.
履歴
登録2013年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年2月27日-
マップ公開2014年2月26日-
更新2014年2月26日-
現状2014年2月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.00016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zn8
  • 表面レベル: 0.00015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3zn8
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2316-view_2....

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2316.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RNCEspP-SRP-FtsY
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.75 Å/pix.
x 150 pix.
= 562.5 Å		3.75 Å/pix.
x 150 pix.
= 562.5 Å		3.75 Å/pix.
x 150 pix.
= 562.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.75 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.00015 / ムービー #1: 0.00016
最小 - 最大-0.00068688 - 0.00097974
平均 (標準偏差)0.00006962 (±0.00004827)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 562.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.753.753.75
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z562.500562.500562.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-12-40
NX/NY/NZ732581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.0010.0010.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain

全体名称: Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain
要素
  • 試料: Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain
  • 複合体: 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY
  • タンパク質・ペプチド: 4.5 S RNA
  • タンパク質・ペプチド: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN
  • タンパク質・ペプチド: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B

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超分子 #1000: Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain

超分子名称: Ribosome-SRP-FtsY complex with EspP nascent chain / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse / 集合状態: monomer / Number unique components: 6
分子量実験値: 2.65 MDa / 理論値: 2.65 MDa

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 詳細: EspP nascent chain construct translating ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytosol
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN

分子名称: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: star

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分子 #2: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY

分子名称: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 145 KDa / 理論値: 145 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: star

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分子 #3: 4.5 S RNA

分子名称: 4.5 S RNA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: star

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分子 #4: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN

分子名称: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Sulfolobus solfataricus (古細菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: star

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分子 #5: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B

分子名称: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: star

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Hepes-KOH, 100 mM KOAc, 8 mM Mg(OAc)2, pH 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: grids were glow discharged on both sides for 30 s, blottime 1s, blotforce 1

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 77 K / 最高: 80 K / 平均: 78 K
アライメント法Legacy - 非点収差: correction based on power spectrum from images taken at 100000 x magnification
詳細low dose
日付2011年1月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1974 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / カメラ長: 61.44 / 詳細: Images recorded on CCD camera / ビット/ピクセル: 32
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 76000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 76000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled, Polara multi-specimen holder
試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細semi automatic particle picking from phase flipped images
CTF補正詳細: phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 46945

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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