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- EMDB-22692: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22692
タイトルActive state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
マップデータActive state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
試料
  • 複合体: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • 複合体: Polyubiquitin-B
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
キーワードStructural Protein/DNA/Transferase / TRANSFERASE / Structural Protein-DNA-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / meiotic recombination checkpoint signaling / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / recombinational repair ...negative regulation of heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / meiotic recombination checkpoint signaling / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / recombinational repair / subtelomeric heterochromatin formation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / VLDLR internalisation and degradation / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / DNA damage checkpoint signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / nucleotide-excision repair / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Regulation of signaling by CBL / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Stabilization of p53
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / Synthetic construct (人工物) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Valencia-Sanchez MI / De Ioannes PE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
David and Lucile Packard Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM115882-03 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Regulation of the Dot1 histone H3K79 methyltransferase by histone H4K16 acetylation.
著者: Marco Igor Valencia-Sánchez / Pablo De Ioannes / Miao Wang / David M Truong / Rachel Lee / Jean-Paul Armache / Jef D Boeke / Karim-Jean Armache /
要旨: Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide ...Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide evidence that acetylation of histone H4 allosterically stimulates yeast Dot1 in a manner distinct from but coordinating with histone H2B ubiquitination (H2BUb). We further demonstrate that this stimulatory effect is specific to acetylation of lysine 16 (H4K16ac), a modification central to chromatin structure. We provide a mechanism of this histone cross-talk and show that H4K16ac and H2BUb play crucial roles in H3K79 di- and trimethylation in vitro and in vivo. These data reveal mechanisms that control H3K79 methylation and demonstrate how H4K16ac, H3K79me, and H2BUb function together to regulate gene transcription and gene silencing to ensure optimal maintenance and propagation of an epigenetic state.
履歴
登録2020年9月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月10日-
マップ公開2021年2月10日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7
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  • 原子モデル: PDB-7k6q
  • 表面レベル: 7
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22692.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22692.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.035 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 7
最小 - 最大-20.198951999999998 - 41.067886000000001
平均 (標準偏差)0.0038697098 (±1.0067939)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 310.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0351.0351.035
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z310.500310.500310.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-20.19941.0680.004

-
添付データ

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追加マップ: Unsharpened map active state Dot1 bound to the...

ファイルemd_22692_additional_1.map
注釈Unsharpened map active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Back projection cistem map of active state Dot1...

ファイルemd_22692_additional_2.map
注釈Back projection cistem map of active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome

ファイルemd_22692_half_map_1.map
注釈Half map active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome

ファイルemd_22692_half_map_2.map
注釈Half map active state Dot1 bound to the H4K16 acetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome

全体名称: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
要素
  • 複合体: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • 複合体: Polyubiquitin-B
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE

+
超分子 #1: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome

超分子名称: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8 / 詳細: H4K16 acetylated H2BK120 Ubiquitinated H3K79M
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #2: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

超分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #4: Polyubiquitin-B

超分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: DNA (146-MER)

超分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: Synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.562554 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFMTDLRFQS SAVMALQEAS EAYLVALFED TNLCAIHAKR VTIMPKDIQ LARRIRGER

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.403212 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GKGGA(ALY)RHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDV VYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.69465 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKAKTRSSRA GLQFPVGRVH RLLRKGNYAE RVGAGAPVYL AAVLEYLTAE ILELAGNAAR DNKKTRIIPR HLQLAVRNDE ELNKLLGRV TIAQGGVLPN IQSVLLPK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.322814 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRKESYAIYV YKVLKQVHPD TGISSKAMSI MNSFVNDVFE RIAGEASRLA HYNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTC YTSA

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 46.686094 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SSTFVDWNGP CLRLQYPLFD IEYLRSHEIY SGTPIQSISL RTNSPQPTSL TSDNDTSSVT TAKLQSILFS NYMEEYKVDF KRSTAIYNP MSEIGKLIEY SCLVFLPSPY AEQLKETILP DLNASFDNSD TKGFVNAINL YNKMIREIPR QRIIDHLETI D KIPRSFIH ...文字列:
SSTFVDWNGP CLRLQYPLFD IEYLRSHEIY SGTPIQSISL RTNSPQPTSL TSDNDTSSVT TAKLQSILFS NYMEEYKVDF KRSTAIYNP MSEIGKLIEY SCLVFLPSPY AEQLKETILP DLNASFDNSD TKGFVNAINL YNKMIREIPR QRIIDHLETI D KIPRSFIH DFLHIVYTRS IHPQANKLKH YKAFSNYVYG ELLPNFLSDV YQQCQLKKGD TFMDLGSGVG NCVVQAALEC GC ALSFGCE IMDDASDLTI LQYEELKKRC KLYGMRLNNV EFSLKKSFVD NNRVAELIPQ CDVILVNNFL FDEDLNKKVE KIL QTAKVG CKIISLKSLR SLTYQINFYN VENIFNRLKV QRYDLKEDSV SWTHSGGEYY ISTVMEDVDE SLFSPAARGR RNRG TPVKY M

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

+
分子 #8: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.622922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGC

UniProtKB: Polyubiquitin-C

+
分子 #5: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.82457 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.304863 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

+
分子 #9: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisTris
50.0 mMKClKCl
1.0 mMMgCl2MgCl2
1.0 mMDTTDTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1809 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 74.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 656198
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1u2z


詳細: 1U2Z 3TU4 1UBQ
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0) / 使用した粒子像数: 292034
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 詳細: Ab initio in CryoSparc
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1u2z

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3tu4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ubq

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5av5

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7k6q:
Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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