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万見
- EMDB-20657: Electron cryomicroscopy Structure of C. albicans FAS in the Apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20657
タイトルElectron cryomicroscopy Structure of C. albicans FAS in the Apo state
マップデータ
試料
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit beta
  • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha
  • リガンド: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / : / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase ...mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / : / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid synthase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / lipid droplet / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain ...Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / : / Fatty acid synthase type I, helical / : / Fatty acid synthase type I helical domain / Fatty acid synthase / N-terminal of MaoC-like dehydratase / N-terminal half of MaoC dehydratase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / HotDog domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母) / Yeast (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lou JW / Mazhab-Jafari MT
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Electron cryomicroscopy observation of acyl carrier protein translocation in type I fungal fatty acid synthase.
著者: Jennifer W Lou / Kali R Iyer / S M Naimul Hasan / Leah E Cowen / Mohammad T Mazhab-Jafari /
要旨: During fatty acid biosynthesis, acyl carrier proteins (ACPs) from type I fungal fatty acid synthase (FAS) shuttle substrates and intermediates within a reaction chamber that hosts multiple spatially- ...During fatty acid biosynthesis, acyl carrier proteins (ACPs) from type I fungal fatty acid synthase (FAS) shuttle substrates and intermediates within a reaction chamber that hosts multiple spatially-fixed catalytic centers. A major challenge in understanding the mechanism of ACP-mediated substrate shuttling is experimental observation of its transient interaction landscape within the reaction chamber. Here, we have shown that ACP spatial distribution is sensitive to the presence of substrates in a catalytically inhibited state, which enables high-resolution investigation of the ACP-dependent conformational transitions within the enoyl reductase (ER) reaction site. In two fungal FASs with distinct ACP localization, the shuttling domain is targeted to the ketoacyl-synthase (KS) domain and away from other catalytic centers, such as acetyl-transferase (AT) and ER domains by steric blockage of the KS active site followed by addition of substrates. These studies strongly suggest that acylation of phosphopantetheine arm of ACP may be an integral part of the substrate shuttling mechanism in type I fungal FAS.
履歴
登録2019年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月16日-
マップ公開2019年10月16日-
更新2019年10月16日-
現状2019年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 原子モデル: PDB-6u5v
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6u5v
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20657.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 352 pix.
= 373.12 Å		1.06 Å/pix.
x 352 pix.
= 373.12 Å		1.06 Å/pix.
x 352 pix.
= 373.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.744 / ムービー #1: 0.744
最小 - 最大-1.0976576 - 2.5052943
平均 (標準偏差)0.008341412 (±0.14164062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 373.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z373.120373.120373.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-1.0982.5050.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fatty acid synthase

全体名称: Fatty acid synthase
要素
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit beta
  • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha
  • リガンド: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

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超分子 #1: Fatty acid synthase

超分子名称: Fatty acid synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: Fatty acid synthase subunit alpha

分子名称: Fatty acid synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fatty-acyl-CoA synthase system
由来(天然)生物種: Yeast (酵母)
分子量理論値: 207.703453 KDa
配列文字列: MKPEIEQELS HTLLTELLAY QFASPVRWIE TQDVFLKQHN TERIIEIGPS PTLAGMANRT IKAKYESYDA ALSLQRQVLC YSKDAKEIY YKPDPADLAP KETPKQEEST PSAPAAATPT PAAAAAPTPA PAPASAGPVE SIPDEPVKAN LLIHVLVAQK L KKPLDAVP ...文字列:
MKPEIEQELS HTLLTELLAY QFASPVRWIE TQDVFLKQHN TERIIEIGPS PTLAGMANRT IKAKYESYDA ALSLQRQVLC YSKDAKEIY YKPDPADLAP KETPKQEEST PSAPAAATPT PAAAAAPTPA PAPASAGPVE SIPDEPVKAN LLIHVLVAQK L KKPLDAVP MTKAIKDLVN GKSTVQNEIL GDLGKEFGST PEKPEDTPLE ELAEQFQDSF SGQLGKTSTS LIGRLMSSKM PG GFSITTA RKYLESRFGL GAGRQDSVLL MALTNEPANR LGSEADAKTF FDGIAQKYAS SAGISLSSGA GSGAGAANSG GAV VDSAAL DALTAENKKL AKQQLEVLAR YLQVDLNKGS AKSFIKEKEA SAVLQKELDL WEAEHGEFYA KGIQPTFSAL KSRT YDSYW NWARQDVLSM YFDIIFGKLT SVDRETINQC IQIMNRANPT LIKFMQYHID HCPEYKGETY KLAKRLGQQL IDNCK QVLT EDPVYKDVSR ITGPKTKVSA KGNIEYEETQ KDSVRKFEQY VYEMAQGGAM TKVSQPTIQE DLARVYKAIS KQASKD SKL ELQRVYEDLL KVVESSKEIE TEQLTKDILQ AATVPTTPTE EVDDPCTPSS DDEIASLPDK TSIIQPVSST IPSQTIP FL HIQKKTKDGW EYNKKLSSLY LDGLESAAIN GLTFKDKYVL VTGAGAGSIG AEILQGLISG GAKVIVTTSR FSKKVTEY Y QNMYARYGAA GSTLIVVPFN QGSKQDVDAL VQYIYDEPKK GGLGWDLDAI IPFAAIPENG NGLDNIDSKS EFAHRIMLT NLLRLLGAVK SKKTTDTRPA QCILPLSPNH GTFGFDGLYS ESKISLETLF NRWYSEDWGS KLTVCGAVIG WTRGTGLMSA NNIIAEGIE KLGVRTFSQK EMAFNILGLL TPEIVQLCQE EPVMADLNGG LQFIDNLKDF TSKLRTDLLE TADIRRAVSI E SAIEQKVV NGDNVDANYS KVMVEPRANM KFDFPTLKSY DEIKQIAPEL EGMLDLENVV VVTGFAEVGP WGNSRTRWEM EA YGEFSLE GAIEMAWIMG FIKYHNGNLK GKPYSGWVDA KTQTPIDEKD IKSKYEEEIL EHSGIRLIEP ELFNGYDPKK KQM IQEVVV QHDLEPFECS KETAEQYKHE HGEKCEIFEI EESGEYTVRI LKGATLYVPK ALRFDRLVAG QIPTGWDART YGIP EDTIS QVDPITLYVL VATVEALLSA GITDPYEFYK YVHVSEVGNC SGSGMGGVSA LRGMFKDRYA DKPVQNDILQ ESFIN TMSA WVNMLLLSSS GPIKTPVGAC ATAVESVDIG IETILSGKAK VVLVGGYDDF QEEGSYEFAN MNATSNSIEE FKHGRT PKE MSRPTTTTRN GFMEAQGSGI QVIMTADLAL KMGVPIHAVL AMTATATDKI GRSVPAPGKG ILTTAREHHG NLKYPSP LL NIEYRKRQLN KRLEQIKSWE ETELSYLQEE AELAKEEFGD EFSMHEFLKE RTEEVYRESK RQVSDAKKQW GNSFYKSD P RIAPLRGALA AFNLTIDDIG VASFHGTSTV ANDKNESATI NNMMKHLGRS EGNPVFGVFQ KYLTGHPKGA AGAWMLNGA IQILESGLVP GNRNADNVDK LLEQYEYVLY PSRSIQTDGI KAVSVTSFGF GQKGAQAVVV HPDYLFAVLD RSTYEEYATK VSARNKKTY RYMHNAITRN TMFVAKDKAP YSDELEQPVY LDPLARVEEN KKKLVFSDKT IQSSQSYVGE VAQKTAKALS T LNKSSKGV GVDVELLSAI NIDNETFIER NFTGNEVEYC LNTAHPQASF TGTWSAKEAV FKALGVESKG AGASLIDIEI TR DVNGAPK VILHGEAKKA AAKAGVKNVN ISISHDDFQA TAVALSEF

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分子 #2: Fatty acid synthase subunit beta

分子名称: Fatty acid synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fatty-acyl-CoA synthase system
由来(天然)生物種: Yeast (酵母)
分子量理論値: 228.177609 KDa
配列文字列: MSTHRPFQLT HGSIEHTLLV PNDLFFNYSQ LKDEFIKTLP EPTEGFAGDD EPSSPAELYG KFIGFISNAQ FPQIVELSLK DFESRFLDN NNDNIHSFAV KLLDDETYPT TIAKVKENIV KNYYKAVKSI NKVESNLLYH CKHDAKLVAI FGGQGNTDDY F EELRELYT ...文字列:
MSTHRPFQLT HGSIEHTLLV PNDLFFNYSQ LKDEFIKTLP EPTEGFAGDD EPSSPAELYG KFIGFISNAQ FPQIVELSLK DFESRFLDN NNDNIHSFAV KLLDDETYPT TIAKVKENIV KNYYKAVKSI NKVESNLLYH CKHDAKLVAI FGGQGNTDDY F EELRELYT LYQGLIEDLL VSIAEKLNQL HPSFDKIYTQ GLNILSWLKH PETTPDQDYL LSVPVSCPVI CVIQLCHYTI TC KVLGLTP GEFRNSLKWS TGHSQGLVTA VTIAASDSWD SFLKNSLTAV SLLLFIGSRC LSTYPRTSLP PTMLQDSLDN GEG RPSPML SVRDLSIKQV EKFIEQTNSH LPREKHIAIS LINGARNLVL SGPPESLYGF NLNLRNQKAP MGLDQSRVPF SERK LKCSN RFLPIFAPFH SHLLADATEL ILDDVKEHGL SFEGLKIPVY DTFDGSDFQA LKEPIIDRVV KLITELPVHW EEATN HKAT HILDFGPGGV SGLGVLTHRN KEGTGARIIL AGTLDSNPID DEYGFKHEIF QTSADKAIKW APDWLKELRP TLVKNS EGK IYVKTKFSQL LGRAPLMVAG MTPTTVNTDI VSASLNAGYH IELAGGGYFS PVMMTRAIDD IVSRIKPGYG LGINLIY VN PFMLQWGIPL IKDLREKGYP IQSLTIGAGV PSIEVATEYI EDLGLTHLGL KPGSVDAISQ VIAIAKAHPT FPIVLQWT G GRGGGHHSFE DFHQPIIQMY SKIRRCSNIV LVAGSGFGSD EDTYPYLSGY WSEKFNYPPM PFDGVLFGSR VMTSKESHT SLAAKKLIVE CKGVPDQQWE QTYKKPTGGI ITVRSEMGEP IHKIATRGVM FWKELDDTIF NLPKNKLLDA LNKKRDHIIK KLNNDFQKP WFGKNANGVC DLQEMTYKEV ANRLVELMYV KKSHRWIDVS LRNMYGDFLR RVEERFTSSA GTVSLLQNFN Q LNEPEQFT ADFFEKFPQA GKQLISEEDC DYFLMLAARP GQKPVPFVPV LDERFEFFFK KDSLWQSEDL ESVVDEDVQR TC ILHGPVA SQYTSKVDEP IGDILNSIHE GHIARLIKEE YAGDESKIPV VEYFGGKKPA SVSATSVNII DGNQVVYEID SEL PNKQEW LDLLAGTELN WLQAFISTDR IVQGSKHVSN PLHDILTPAK HSKVTIDKKT KKLTAFENIK GDLLPVVEIE LVKP NTIQL SLIEHRTADT NPVALPFLYK YNPADGFAPI LEIMEDRNER IKEFYWKLWF GSSVPYSNDI NVEKAILGDE ITISS QTIS EFTHAIGNKC DAFVDRPGKA TLAPMDFAIV IGWKAIIKAI FPKSVDGDLL KLVHLSNGYK MITGAAPLKK GDVVST KAE IKAVLNQPSG KLVEVVGTIY REGKPVMEVT SQFLYRGEYN DYCNTFQKVT ETPVQVAFKS AKDLAVLRSK EWFHLEK DV QFDVLTFRCE STYKFKSANV YSSIKTTGQV LLELPTKEVI QVGSVDYEAG TSYGNPVTDY LSRNGKTIEE SVIFENAI P LSSGEELTSK APGTNEPYAI VSGDYNPIHV SRVFAAYAKL PGTITHGMYS SASIRALVEE WAANNVAARV RAFKCDFVG MVLPNDTLQT TMEHVGMING RKIIKVETRN VETELPVLIG EAEIEQPTTT YVFTGQGSQE QGMGMELYNS SEVAREVWDK ADRHFVNNY GFSILDIVQN NPNELTIHFG GAKGRAIRDN YIGMMFETIG EDGALKSEKI FKDIDETTTS YTFVSPTGLL S ATQFTQPA LTLMEKAAYE DIKSKGLIPS DIMFAGHSLG EYSALSSLAN VMPIESLVDV VFYRGMTMQV AVPRDELGRS NY GMVAVNP SRVSATFDDS ALRFVVDEVA NKTKWLLEIV NYNVENQQYV AAGDLRALDT LTNVLNVLKI NKIDIVKLQE QMS IEKVKE HLYEIVDEVA AKSLAKPQPI DLERGFAVIP LKGISVPFHS SYLMSGVKPF QRFLCKKIPK SSVKPQDLIG KYIP NLTAK PFELTKEYFQ SVYDLTKSEK IKSILDNWEQ YE

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分子 #3: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE

分子名称: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: PNS
分子量理論値: 358.348 Da
Chemical component information

ChemComp-PNS:
4'-PHOSPHOPANTETHEINE / パンテテイン4′-りん酸

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分子 #4: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / 詳細: CTFFIND4 within cryoSPARC2
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2uv8

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 92958
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 詳細: cryoSPARC2
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2uv8

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6u5v:
Electron cryomicroscopy Structure of C. albicans FAS in the Apo state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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