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- PDB-6gjc: Structure of Mycobacterium tuberculosis Fatty Acid Synthase - I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gjc
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis Fatty Acid Synthase - I
要素Fatty acid synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Fatty Acid Synthesis / Tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid synthase complex / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase beta N-terminal domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / Acyl transferase / Acyl transferase domain ...DNA polymerase beta N-terminal domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / HotDog domain superfamily / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Fatty acid synthase / Fatty acid synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Elad, N. / Baron, S. / Shakked, Z. / Zimhony, O. / Diskin, R.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure of Type-I Mycobacterium tuberculosis fatty acid synthase at 3.3 Å resolution.
著者: Nadav Elad / Szilvia Baron / Yoav Peleg / Shira Albeck / Jacob Grunwald / Gal Raviv / Zippora Shakked / Oren Zimhony / Ron Diskin /
要旨: Tuberculosis (TB) is a devastating and rapidly spreading disease caused by Mycobacterium tuberculosis (Mtb). Therapy requires prolonged treatment with a combination of multiple agents and ...Tuberculosis (TB) is a devastating and rapidly spreading disease caused by Mycobacterium tuberculosis (Mtb). Therapy requires prolonged treatment with a combination of multiple agents and interruptions in the treatment regimen result in emergence and spread of multi-drug resistant (MDR) Mtb strains. MDR Mtb poses a significant global health problem, calling for urgent development of novel drugs to combat TB. Here, we report the 3.3 Å resolution structure of the ~2 MDa type-I fatty acid synthase (FAS-I) from Mtb, determined by single particle cryo-EM. Mtb FAS-I is an essential enzymatic complex that contributes to the virulence of Mtb, and thus a prime target for anti-TB drugs. The structural information for Mtb FAS-I we have obtained enables computer-based drug discovery approaches, and the resolution achieved by cryo-EM is sufficient for elucidating inhibition mechanisms by putative small molecular weight inhibitors.
履歴
登録2018年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase
B: Fatty acid synthase
C: Fatty acid synthase
D: Fatty acid synthase
E: Fatty acid synthase
F: Fatty acid synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,978,87912
ポリマ－1,976,1416
非ポリマー2,7386
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Fatty acid synthase / Type I polyketide synthase


分子量: 329356.750 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: kasA_1, kasA_2, C0088_13835, ERS124361_00292, SAMEA2682864_02566
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0T9Z6H1, UniProt: A0A655MK98*PLUS, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fatty Acid Synthase - I / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 4.49 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40160 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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