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万見
- EMDB-20458: Rhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20458
タイトルRhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3
マップデータRhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3
試料
  • 複合体: Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
    • 複合体: domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
      • タンパク質・ペプチド: Cadherin-related family member 3
    • ウイルス: Rhinovirus C (ライノウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
キーワードreceptor / cadherin / VIRUS-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / synaptic cleft / axon terminus / picornain 2A ...cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / synaptic cleft / axon terminus / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / adherens junction / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cell morphogenesis / endocytosis involved in viral entry into host cell / beta-catenin binding / virus receptor activity / cell migration / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA replication / RNA helicase activity / cadherin binding / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein ...Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Cadherin-related family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rhinovirus C (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sun Y / Watters K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of rhinovirus C15a bound to its cadherin-related protein 3 receptor.
著者: Yingyuan Sun / Kelly Watters / Marchel G Hill / Qianglin Fang / Yue Liu / Richard J Kuhn / Thomas Klose / Michael G Rossmann / Ann C Palmenberg /
要旨: Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by ...Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by the first extracellular domain (EC1) of cadherin-related protein 3 (CDHR3), a surface cadherin-like protein expressed primarily on the apical surfaces of ciliated airway epithelial cells. Although recombinant EC1 is a potent inhibitor of viral infection, there is no molecular description of this protein or its binding site on RV-C. Here we present cryo-electron microscopy (EM) data resolving the EC1 and EC1+2 domains of human CDHR3 complexed with viral isolate C15a. Structure-suggested residues contributing to required interfaces on both EC1 and C15a were probed and identified by mutagenesis studies with four different RV-C genotypes. In contrast to most other rhinoviruses, which bind intercellular adhesion molecule 1 receptors via a capsid protein VP1-specific fivefold canyon feature, the CDHR3 EC1 contacts C15a, and presumably all RV-Cs, in a unique cohesive footprint near the threefold vertex, encompassing residues primarily from viral protein VP3, but also from VP1 and VP2. The EC1+2 footprint on C15a is similar to that of EC1 alone but shows that steric hindrance imposed by EC2 would likely prevent multiprotein binding by the native receptor at any singular threefold vertex. Definition of the molecular interface between the RV-Cs and their receptors provides new avenues that can be explored for potential antiviral therapies.
履歴
登録2019年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2020年3月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6psf
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6psf
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20458.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20458.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Rhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.865 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-7.0987372 - 12.207826000000001
平均 (標準偏差)0.037835527 (±0.6809177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 498.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8650.8650.865
M x/y/z576576576
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z498.240498.240498.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS576576576
D min/max/mean-7.09912.2080.038

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20458_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rhinovirus C15 complexed with domains I and II...

ファイルemd_20458_half_map_1.map
注釈Rhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rhinovirus C15 complexed with domains I and II...

ファイルemd_20458_half_map_2.map
注釈Rhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) fro...

全体名称: Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
要素
  • 複合体: Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
    • 複合体: domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
      • タンパク質・ペプチド: Cadherin-related family member 3
    • ウイルス: Rhinovirus C (ライノウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4

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超分子 #1: Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) fro...

超分子名称: Complex of rhinovirus C15 with domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 6 MDa

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超分子 #3: domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3

超分子名称: domain I and domain II (EC1-2) from human CDHR3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Rhinovirus C

超分子名称: Rhinovirus C / タイプ: virus / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 463676 / 生物種: Rhinovirus C / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 31.802623 KDa
配列文字列: NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT ...文字列:
NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT IPFTGLASAY YMFYDGYDKP KGSDNNEYGI APTNDMGLLC FRTLDNSGGN DVKIYVKPKH ITAWVPRPPR AT QYTHKYS TNYHYKPNSS GPDEHVLKDR HFIKTRPLIS SA

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 25.965037 KDa
配列文字列: GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ...文字列:
GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ISSGFYRRTK ADSFTHGGYV SLWYQTAFVP PVSGGTGSIL ATCSACPDMS VRMLRDSPMM EQKNELQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 29.090658 KDa
配列文字列: SPSVEACGYS DRLKQITIGN STITTQDSLH TVLAYGEWPT YLSDIDATSV DKPTHPETSA DRFYTLDSVE WQVGSHGWWW KLPDALKDM GVFGQNMYYH SMGRSGFIIH TQCNATKFHS GALIVAVIPE HQLAYVGGVK VNVGYDHTHP GQSGHQIRGP S QSNDRSGG ...文字列:
SPSVEACGYS DRLKQITIGN STITTQDSLH TVLAYGEWPT YLSDIDATSV DKPTHPETSA DRFYTLDSVE WQVGSHGWWW KLPDALKDM GVFGQNMYYH SMGRSGFIIH TQCNATKFHS GALIVAVIPE HQLAYVGGVK VNVGYDHTHP GQSGHQIRGP S QSNDRSGG KPDEDPLFNC NGTLLGNITI FPHQIINLRT NNSSTIVVPY INCVPMDNML KHNNLSLVII PLVPLRPGSS GI NSVPITV TIAPYKSEFS GAMEAQRQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #4: Capsid protein VP4

分子名称: Capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 7.174758 KDa
配列文字列:
GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALM

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #5: Cadherin-related family member 3

分子名称: Cadherin-related family member 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.54357 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASDYKDDDD KLHLILLPAT GNVAENSPPG TSVHKFSVKL SASLSPVIPG FPQIVNSNPL TEAFRVNWLS GTYFEVVTTG MEQLDFETG PNIFDLQIYV KDEVGVTDLQ VLTVQVTDVN EPPQFQGNLA EGLHLYIVER ANPGFIYQVE AFDPEDTSRN I PLSYFLIS ...文字列:
MASDYKDDDD KLHLILLPAT GNVAENSPPG TSVHKFSVKL SASLSPVIPG FPQIVNSNPL TEAFRVNWLS GTYFEVVTTG MEQLDFETG PNIFDLQIYV KDEVGVTDLQ VLTVQVTDVN EPPQFQGNLA EGLHLYIVER ANPGFIYQVE AFDPEDTSRN I PLSYFLIS PPKSFRMSAN GTLFSTTELD FEAGHRSFHL IVEVRDSGGL KASTELQVNI VNLNDEVPRF TGGTKHHHHH H

UniProtKB: Cadherin-related family member 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: 3 second blotting time. Instrument placed in BSL2 hood..
詳細Recombinantly expressed EC1-2 was incubated with RV-C viruses overnight at 4 degrees C.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-60 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2452 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 22981
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: J3DR / 使用した粒子像数: 9607
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: JALIGN
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: JALIGN
最終 3次元分類クラス数: 100 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5k0u


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 100
得られたモデル

PDB-6psf:
Rhinovirus C15 complexed with domains I and II of receptor CDHR3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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