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万見
- EMDB-20076: Cryo-EM structure of human TorsinA filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20076
タイトルCryo-EM structure of human TorsinA filament
マップデータHuman TorsinA filament
試料
  • 複合体: TorsinA
    • タンパク質・ペプチド: Torsin-1A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle membrane organization / nuclear membrane organization / organelle organization / nuclear envelope organization / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / intermediate filament cytoskeleton organization / protein deneddylation / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / misfolded protein binding ...synaptic vesicle membrane organization / nuclear membrane organization / organelle organization / nuclear envelope organization / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / intermediate filament cytoskeleton organization / protein deneddylation / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / misfolded protein binding / wound healing, spreading of cells / synaptic vesicle transport / kinesin binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein localization to nucleus / chaperone-mediated protein folding / ERAD pathway / cytoskeletal protein binding / secretory granule / ATP-dependent protein folding chaperone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic vesicle membrane / neuron projection development / unfolded protein binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / nuclear envelope / growth cone / nuclear membrane / response to oxidative stress / cytoskeleton / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Torsin / Torsin 1/2 / : / Torsin / Torsin-1A, C-terminal domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Zheng W / Demircioglu FE / Schwartz TU / Egelman EH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR065484 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The AAA + ATPase TorsinA polymerizes into hollow helical tubes with 8.5 subunits per turn.
著者: F Esra Demircioglu / Weili Zheng / Alexander J McQuown / Nolan K Maier / Nicki Watson / Iain M Cheeseman / Vladimir Denic / Edward H Egelman / Thomas U Schwartz /
要旨: TorsinA is an ER-resident AAA + ATPase, whose deletion of glutamate E303 results in the genetic neuromuscular disease primary dystonia. TorsinA is an unusual AAA + ATPase that needs an ...TorsinA is an ER-resident AAA + ATPase, whose deletion of glutamate E303 results in the genetic neuromuscular disease primary dystonia. TorsinA is an unusual AAA + ATPase that needs an external activator. Also, it likely does not thread a peptide substrate through a narrow central channel, in contrast to its closest structural homologs. Here, we examined the oligomerization of TorsinA to get closer to a molecular understanding of its still enigmatic function. We observe TorsinA to form helical filaments, which we analyzed by cryo-electron microscopy using helical reconstruction. The 4.4 Å structure reveals long hollow tubes with a helical periodicity of 8.5 subunits per turn, and an inner channel of ~ 4 nm diameter. We further show that the protein is able to induce tubulation of membranes in vitro, an observation that may reflect an entirely new characteristic of AAA + ATPases. We discuss the implications of these observations for TorsinA function.
履歴
登録2019年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月5日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.247
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.247
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oif
  • 表面レベル: 0.247
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6oif
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20076.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20076.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human TorsinA filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 192 pix.
= 224.448 Å		1.17 Å/pix.
x 192 pix.
= 224.448 Å		1.17 Å/pix.
x 192 pix.
= 224.448 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.169 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.247 / ムービー #1: 0.247
最小 - 最大-0.24623512 - 0.72220606
平均 (標準偏差)0.02794658 (±0.09167829)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 224.448 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1691.1691.169
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z224.448224.448224.448
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.2460.7220.028

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TorsinA

全体名称: TorsinA
要素
  • 複合体: TorsinA
    • タンパク質・ペプチド: Torsin-1A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: TorsinA

超分子名称: TorsinA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Torsin-1A

分子名称: Torsin-1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 25 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.590248 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GQKRSLSREA LQKDLDDNLF GQHLAKKIIL NAVFGFINNP KPKKPLTLSL HGWTGTGKNF VSKIIAENIY EGGLNSDYVH LFVATLHFP HASNITLYKD QLQLWIRGNV SACARSIFIF DEMDKMHAGL IDAIKPFLDY YDLVDGVSYQ KAMFIFLSNA G AERITDVA ...文字列:
GQKRSLSREA LQKDLDDNLF GQHLAKKIIL NAVFGFINNP KPKKPLTLSL HGWTGTGKNF VSKIIAENIY EGGLNSDYVH LFVATLHFP HASNITLYKD QLQLWIRGNV SACARSIFIF DEMDKMHAGL IDAIKPFLDY YDLVDGVSYQ KAMFIFLSNA G AERITDVA LDFWRSGKQR EDIKLKDIEH ALSVSVFNNK NSGFWHSSLI DRNLIDYFVP FLPLEYKHLK MCIRVEMQSR GY EIDEDIV SRVAEEMTFF PKEERVFSDK GCKTVFTKLD YYYDD

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 25 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.53 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 42.51 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 75909
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 3), SPIDER)
Segment selection選択した数: 75909 / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / ソフトウェア - 詳細: EMAN2 e2helixboxer.py
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5j1s

得られたモデル

PDB-6oif:
Cryo-EM structure of human TorsinA filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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