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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1zc8 | ||||||
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タイトル | Coordinates of tmRNA, SmpB, EF-Tu and h44 fitted into Cryo-EM map of the 70S ribosome and tmRNA complex | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA binding protein/RNA / SmpB / tmRNA / EF-Tu / h44 / 30S / 16s rRNA / Cryo-EM / trans-translation / 70S / RNA binding protein-RNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 trans-translation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13 Å | ||||||
データ登録者 | Valle, M. / Gillet, R. / Kaur, S. / Henne, A. / Ramakrishnan, V. / Frank, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2003 タイトル: Visualizing tmRNA entry into a stalled ribosome. 著者: Mikel Valle / Reynald Gillet / Sukhjit Kaur / Anke Henne / V Ramakrishnan / Joachim Frank / 要旨: Bacterial ribosomes stalled on defective messenger RNAs (mRNAs) are rescued by tmRNA, an approximately 300-nucleotide-long molecule that functions as both transfer RNA (tRNA) and mRNA. Translation ...Bacterial ribosomes stalled on defective messenger RNAs (mRNAs) are rescued by tmRNA, an approximately 300-nucleotide-long molecule that functions as both transfer RNA (tRNA) and mRNA. Translation then switches from the defective message to a short open reading frame on tmRNA that tags the defective nascent peptide chain for degradation. However, the mechanism by which tmRNA can enter and move through the ribosome is unknown. We present a cryo-electron microscopy study at approximately 13 to 15 angstroms of the entry of tmRNA into the ribosome. The structure reveals how tmRNA could move through the ribosome despite its complicated topology and also suggests roles for proteins S1 and SmpB in the function of tmRNA. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002 タイトル: Structure of small protein B: the protein component of the tmRNA SmpB system for ribosome rescue 著者: Dong, G. / Nowakowski, J. / Hoffman, D.W. #2: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2001 タイトル: tmRDB (tmRNA database) 著者: Knudsen, B. / Wower, J. / Zwieb, C. / Gorodkin, J. #3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002 タイトル: Cryo-EM reveals an active role for aminoacyl-tRNA in the accommodation process 著者: Valle, M. / Sengupta, J. / Swami, N.K. / Grassucci, R.A. / Burkhardt, N. / Nierhaus, K.H. / Agrawal, R.K. / Frank, J. #4: ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999 タイトル: E. Coli Cysteinyl-tRNA and T. Aquaticus Elongation Factor Ef-Tu: GTP Ternary Complex 著者: Nissen, P. / Kjeldgaard, M. / Thirup, S. / Nyborg, J. #5: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002 タイトル: Selection of tRNA by the Ribosome Requires a Transition from an Open to a Closed Form 著者: Ogle, J.M. / Murphy Iv, F.V. / Tarry, M.J. / Ramakrishnan, V. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE Author states that the map was for Thermus thermophilus, but the EF-Tu model was from ...SEQUENCE Author states that the map was for Thermus thermophilus, but the EF-Tu model was from Thermus aquaticus (SWS code Q01698). |
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1zc8.cif.gz | 46.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1zc8.ent.gz | 24 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1zc8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1zc8_validation.pdf.gz | 829.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1zc8_full_validation.pdf.gz | 829 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1zc8_validation.xml.gz | 18 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1zc8_validation.cif.gz | 25.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/1zc8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/1zc8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 ABCFZ
#1: RNA鎖 | 分子量: 18951.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 5162.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
#3: RNA鎖 | 分子量: 10013.030 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
#5: RNA鎖 | 分子量: 9206.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
#9: RNA鎖 | 分子量: 29593.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
-Protein kinase ... , 4種, 4分子 GHIJ
#4: RNA鎖 | 分子量: 9738.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk1 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
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#6: RNA鎖 | 分子量: 18915.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk2 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
#7: RNA鎖 | 分子量: 15808.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk3 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
#8: RNA鎖 | 分子量: 16781.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk4 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) |
-タンパク質 , 2種, 2分子 KY
#10: タンパク質 | 分子量: 15087.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: O66640*PLUS |
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#11: タンパク質 | 分子量: 44742.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5SHN6*PLUS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.032 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: Quantifoil holley-carbon film grids |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2003年8月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 49000 X / 倍率(補正後): 52000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1450 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 3700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration | ||||||||||||||||||||||||||||
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: 3D projection matching: conjugate gradients with regularization 解像度: 13 Å / 粒子像の数: 27644 / ピクセルサイズ(実測値): 2.82 Å / 倍率補正: TMV 詳細: SPIDER package, This entry contains only C alpha and P atoms. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--manual fitting in O | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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