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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mvr | ||||||
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タイトル | Decoding Center & Peptidyl transferase center from the X-ray structure of the Thermus thermophilus 70S ribosome, aligned to the low resolution Cryo-EM map of E.coli 70S Ribosome | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / RF2 / Release Complex / Conformational Changes | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.8 Å | ||||||
データ登録者 | Rawat, U.B. / Zavialov, A.V. / Sengupta, J. / Valle, M. / Grassucci, R.A. / Linde, J. / Vestergaard, B. / Ehrenberg, M. / Frank, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2003 タイトル: A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2. 著者: Urmila B S Rawat / Andrey V Zavialov / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Robert A Grassucci / Jamie Linde / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / 要旨: Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into ...Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into the ribosomal decoding centre (DC) and is recognized by a class-1 release factor (RF). RFs have a conserved GGQ amino-acid motif, which is crucial for peptide release and is believed to interact directly with the peptidyl-transferase centre (PTC) of the 50S ribosomal subunit. Another conserved motif of RFs (SPF in RF2) has been proposed to interact directly with stop codons in the DC of the 30S subunit. The distance between the DC and PTC is approximately 73 A. However, in the X-ray structure of RF2, SPF and GGQ are only 23 A apart, indicating that they cannot be at DC and PTC simultaneously. Here we show that RF2 is in an open conformation when bound to the ribosome, allowing GGQ to reach the PTC while still allowing SPF-stop-codon interaction. The results indicate new interpretations of accuracy in termination, and have implications for how the presence of a stop codon in the DC is signalled to PTC. #1: ジャーナル: Science / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution 著者: Yusupov, M.M. / Yusupova, G.Z. / Baucom, A. / Lieberman, K. / Earnest, T.N. / Cate, J.H. / Noller, H. #2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001 タイトル: The path of messenger RNA through the ribosome 著者: Yusupova, G.Z. / Yusupov, M.M. / Cate, J.H. / Noller, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1mvr.cif.gz | 30.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1mvr.ent.gz | 13.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1mvr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/1mvr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/1mvr | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 6種, 6分子 1ABCDE
#1: RNA鎖 | 分子量: 873.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 14465.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
#3: RNA鎖 | 分子量: 31208.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
#4: RNA鎖 | 分子量: 6077.673 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
#5: RNA鎖 | 分子量: 18996.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
#6: RNA鎖 | 分子量: 8706.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
-タンパク質 , 2種, 2分子 OL
#7: タンパク質 | 分子量: 14920.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: Q5SHN3 |
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#8: タンパク質 | 分子量: 14980.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P29395 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | 名称: polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer |
試料 | 濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年11月8日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49696 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2020 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Wiener filtering of 3D-maps | |||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: Reference Bases Alignment / 解像度: 12.8 Å / 粒子像の数: 18199 / ピクセルサイズ(実測値): 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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