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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1sqp | ||||||||||||
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Title | Crystal Structure Analysis of Bovine Bc1 with Myxothiazol | ||||||||||||
![]() |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / cytochrome bc1 / Qo inhibitor / membrane protein / electron transport | ||||||||||||
Function / homology | ![]() Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane ...Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / heme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Esser, L. / Quinn, B. / Li, Y.F. / Zhang, M. / Elberry, M. / Yu, L. / Yu, C.A. / Xia, D. | ||||||||||||
![]() | ![]() Title: Crystallographic studies of quinol oxidation site inhibitors: a modified classification of inhibitors for the cytochrome bc(1) complex. Authors: Esser, L. / Quinn, B. / Li, Y.F. / Zhang, M. / Elberry, M. / Yu, L. / Yu, C.A. / Xia, D. #1: ![]() Title: Crystal structure of the cytochrome bc1 complex from bovine heart mitochondria. Authors: Xia, D. / Yu, C.A. / Kim, H. / Xia, J.Z. / Kachurin, A.M. / Zhang, L. / Yu, L. / Deisenhofer, J. | ||||||||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1sqbC ![]() 1sqqC ![]() 1sqvC ![]() 1sqxC ![]() 1qcrS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Ubiquinol-cytochrome-c reductase complex core protein ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 52796.410 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: core protein 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 48203.434 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: core protein 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Protein , 3 types, 3 molecules CDF
#3: Protein | Mass: 42620.340 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: cytochrome b / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#4: Protein | Mass: 27323.277 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: cytochrome c1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#6: Protein | Mass: 13443.318 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit, mitochondrial precursor (EC 1.10.2.2) (Rieske ... , 2 types, 2 molecules EI
#5: Protein | Mass: 21640.580 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: iron sulfur protein / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
---|---|
#9: Protein | Mass: 7964.259 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 9 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Ubiquinol-cytochrome c reductase complex ... , 4 types, 4 molecules GHJK
#7: Protein | Mass: 9606.027 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 7 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#8: Protein | Mass: 9189.116 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 8 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 7209.311 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 10 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#11: Protein | Mass: 6497.578 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: subunit 11 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 7 types, 227 molecules ![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/PEE.gif)
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![](data/chem/img/FES.gif)
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![](data/chem/img/PLX.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#12: Chemical | #13: Chemical | #14: Chemical | #15: Chemical | ChemComp-MYX / ( | #16: Chemical | ChemComp-FES / | #17: Chemical | ChemComp-PLX / ( | #18: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.57 Å3/Da / Density % sol: 65.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.2 Details: 20mM ammonium acetate, 20% glycerol, 12% PEG4000, 0.5M KCl, 0.1% diheptanoyl-phosphatidylcholine, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Apr 2, 2001 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: SAGITTALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→40 Å / Num. all: 89603 / Num. obs: 89603 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1QCR Resolution: 2.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 18.063 / SU ML: 0.356 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.672 / ESU R Free: 0.384 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.083 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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