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- PDB-1qtn: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CASPASE-8 WITH THE TETRAPEPTI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qtn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CASPASE-8 WITH THE TETRAPEPTIDE INHIBITOR ACE-IETD-ALDEHYDE
要素
  • (CASPASE-8) x 2
  • ACETYL-ILE-GLU-THR-ASP-ALDEHYDE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / APOPTOSIS / DITHIANE-DIOL / CASPASE / CYSTEINE-PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis ...caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / self proteolysis / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / response to anesthetic / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / response to tumor necrosis factor / B cell activation / macrophage differentiation / positive regulation of proteolysis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / heart development / cell body / scaffold protein binding / response to ethanol / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(2-oxoethyl)-L-isoleucyl-L-alpha-glutamyl-N-[(1R)-2-carboxy-1-formylethyl]-L-threoninamide / DITHIANE DIOL / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Watt, W. / Watenpaugh, K.D.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The atomic-resolution structure of human caspase-8, a key activator of apoptosis.
著者: Watt, W. / Koeplinger, K.A. / Mildner, A.M. / Heinrikson, R.L. / Tomasselli, A.G. / Watenpaugh, K.D.
履歴
登録1999年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年4月4日Group: Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE-8
B: CASPASE-8
C: ACETYL-ILE-GLU-THR-ASP-ALDEHYDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3345
ポリマ－30,0303
非ポリマー3042
水5,981332
1
A: CASPASE-8
B: CASPASE-8
C: ACETYL-ILE-GLU-THR-ASP-ALDEHYDE
ヘテロ分子

A: CASPASE-8
B: CASPASE-8
C: ACETYL-ILE-GLU-THR-ASP-ALDEHYDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,66910
ポリマ－60,0606
非ポリマー6094
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)62.400, 62.400, 129.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-725-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CASPASE-8


分子量: 18640.119 Da / 分子数: 1 / 断片: P18 FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 CASPASE-8


分子量: 10901.364 Da / 分子数: 1 / 断片: P11 FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド ACETYL-ILE-GLU-THR-ASP-ALDEHYDE


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 488.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED
参照: N-(2-oxoethyl)-L-isoleucyl-L-alpha-glutamyl-N-[(1R)-2-carboxy-1-formylethyl]-L-threoninamide
#4: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL


分子量: 152.235 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS360A AND ATOM C OF ASJ504C, FORMING A THIOHEMIACETAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3 MICROLITERS PROTEIN (8.4 MG/ ML IN 20 MM TRISHCL, 100MM DTT AT PH 8.0) MIXED WITH 3 MICROLITERS WELL BUFFER (1.4 SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES, AT PH 8.0) AT 4 DEG. C, VAPOR DIFFUSION, SITTING ...詳細: 3 MICROLITERS PROTEIN (8.4 MG/ ML IN 20 MM TRISHCL, 100MM DTT AT PH 8.0) MIXED WITH 3 MICROLITERS WELL BUFFER (1.4 SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES, AT PH 8.0) AT 4 DEG. C, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 282K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18.4 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1drop
3100 mMdithiothreitol1drop
41.4 Msodium citrate1reservoir
50.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.03
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月9日 / 詳細: NON-FOCUSING
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 79890 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.73 % / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / % possible all: 82
反射
*PLUS
Num. measured all: 298890

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
SMARTデータ削減
SAINTデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CP3

1cp3


解像度: 1.2→8 Å / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 3981 5.3 %0.53% OF REFLECTIONS
Rwork0.143 ---
all0.166 75433 --
obs0.166 60671 87 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SWAT
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1971 0 16 332 2319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 4 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor obs: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_planar_d0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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