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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qm4 | ||||||
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タイトル | Methionine Adenosyltransferase Complexed with a L-Methionine Analogue | ||||||
![]() | METHIONINE ADENOSYLTRANSFERASE, ALPHA FORM | ||||||
![]() | TRANSFERASE / ADENOSYLTRANSFERASE / METHIONINE BINDING | ||||||
機能・相同性 | ![]() Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / Sulfur amino acid metabolism / methionine catabolic process / methionine adenosyltransferase complex / Methylation / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / amino acid binding / ADP binding ...Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / Sulfur amino acid metabolism / methionine catabolic process / methionine adenosyltransferase complex / Methylation / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / amino acid binding / ADP binding / nuclear matrix / one-carbon metabolic process / protein-containing complex assembly / protein homotetramerization / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Hermoso, J.A. / Sanz-Aparicio, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure of Tetrameric Methionine Adenosyltransferase from Rat Liver Reveals the Methionine-Binding Site 著者: Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Hermoso, J.A. / Alvarez, L. / Garrido, F. / Sufrin, J.R. / Sanz-Aparicio, J. #1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1994 タイトル: Expression of Rat Liver S-Adenosylmethionine Synthetase in Escherichia Coli Results in Two Active Oligomeric Forms 著者: Alvarez, L. / Mingorance, J. / Pajares, M.A. / Mato, J.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 157.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 123.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 411.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 452.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1mxaS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.78343, -0.23114, 0.5769), ベクター: 詳細 | THE ENZYME IS A TETRAMERTHE DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT HAS A PROTEIN PROTEININTERACTION ABOUT THE LARGEST FACE OF THE MONOMERICMOLECULE AND THE TETRAMER IS MADE UP OF TWO OF THESEDIMERS INTERACTING IN A 'HEAD-TO-HEAD' MANNER .IN THE CRYSTAL THE DIMER MOLECULES ARE INVOLVED IN A STRONGCRYSTAL PACKING INTERACTION INVOLVING THE OPPOSITE FACEOF THE MOLECULES TO THAT INVOLVED IN THE BIOLOGICAL DIMER.FOR EXAMPLE SYMMETRY OPERATION,BIOMT1 2 1.000000 0.000000 0. 000000 0.00000BIOMT2 2 0.000000 -1.000000 0.000000 115.20000BIOMT3 2 0.000000 0. 000000 -1.000000 79.99000GENERATES A CRYSTAL PACKING TETRAMERIC ASSEMBLY. | |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 43637.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 206分子 ![](data/chem/img/AMB.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-AMB / | ||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 16 % PEG 10K, 10MM CIS-AMB, 0.1 HEPES PH=7.5, pH 7.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: drop consists of equal amounts of protein and precipitant solutions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.66→44.7 Å / Num. obs: 28742 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 6.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.66→2.8 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 85.8 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 85.8 % / Rmerge(I) obs: 0.37 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1MXA 解像度: 2.66→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 詳細: NO DENSITY FOR RESIDUES A1-A16, AND B1-B16, WAS OBSERVED IN THE DENSITY MAPS
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原子変位パラメータ | Biso mean: 41.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.66→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.66→2.78 Å / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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