+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1p84 | |||||||||
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Title | HDBT inhibited Yeast Cytochrome bc1 Complex | |||||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / cytochrome bc1 complex / complex III / ubiquinol / cytochrome c oxidoreductase / hydroxyquinone / HHDBT / Qo site / phospholipid / membrane protein | |||||||||
Function / homology | Function and homology information matrix side of mitochondrial inner membrane / protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / Mitochondrial protein degradation / : / quinol-cytochrome-c reductase / cellular respiration / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c ...matrix side of mitochondrial inner membrane / protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / Mitochondrial protein degradation / : / quinol-cytochrome-c reductase / cellular respiration / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / mitochondrial crista / proton transmembrane transport / nuclear periphery / aerobic respiration / mitochondrial intermembrane space / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / heme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Positional, B-factor refinement / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Palsdottir, H. / Lojero, C.G. / Trumpower, B.L. / Hunte, C. | |||||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2003 Title: Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone anion Qo site inhibitor bound Authors: Palsdottir, H. / Lojero, C.G. / Trumpower, B.L. / Hunte, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1p84.cif.gz | 480.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1p84.ent.gz | 372.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1p84.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1p84_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1p84_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 1p84_validation.xml.gz | 52.3 KB | Display | |
Data in CIF | 1p84_validation.cif.gz | 77 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/1p84 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/1p84 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1kb9S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Ubiquinol-cytochrome C reductase complex ... , 6 types, 6 molecules ABFGHI
#1: Protein | Mass: 47445.242 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P07256, quinol-cytochrome-c reductase |
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#2: Protein | Mass: 38751.918 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P07257, quinol-cytochrome-c reductase |
#6: Protein | Mass: 8854.792 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P00127, quinol-cytochrome-c reductase |
#7: Protein | Mass: 14355.443 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P00128, quinol-cytochrome-c reductase |
#8: Protein | Mass: 10856.314 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P08525, quinol-cytochrome-c reductase |
#9: Protein | Mass: 6301.232 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P22289, quinol-cytochrome-c reductase |
-Protein , 3 types, 3 molecules CDE
#3: Protein | Mass: 43674.535 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P00163, quinol-cytochrome-c reductase |
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#4: Protein | Mass: 27521.020 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P07143, quinol-cytochrome-c reductase |
#5: Protein | Mass: 20122.955 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Organelle: MITOCHONDRIA / References: UniProt: P08067, quinol-cytochrome-c reductase |
-Antibody , 2 types, 2 molecules JK
#10: Antibody | Mass: 14365.817 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Plasmid: pASK68 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): JM83 |
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#11: Antibody | Mass: 11926.350 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Plasmid: pASK68 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): JM83 |
-Non-polymers , 10 types, 339 molecules
#12: Chemical | #13: Chemical | ChemComp-UMQ / | #14: Chemical | #15: Chemical | ChemComp-DBT / | #16: Chemical | ChemComp-UQ6 / | #17: Chemical | #18: Chemical | ChemComp-PC1 / | #19: Chemical | ChemComp-CDL / | #20: Chemical | ChemComp-FES / | #21: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 7 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.76 Å3/Da / Density % sol: 74.16 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: PEG4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 4 ℃ / Method: vapor diffusion | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 277 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-3 / Wavelength: 0.93 |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Dec 4, 2000 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.93 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→25 Å / Num. obs: 149103 / % possible obs: 92.4 % / Redundancy: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 50.3 Å2 / Limit h max: 76 / Limit h min: -86 / Limit k max: 66 / Limit k min: -86 / Limit l max: 59 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 315600.93 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.374 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 9128 / % possible all: 84.6 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 2.5 Å / Num. measured all: 372220 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 84.6 % / Num. unique obs: 9128 / Num. measured obs: 19194 / Rmerge(I) obs: 0.373 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: Positional, B-factor refinement Starting model: pdb entry 1KB9, protein only Resolution: 2.5→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Solvent model: CNS bulk solvent model used / Bsol: 31.4444 Å2 / ksol: 0.245901 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 173.4 Å2 / Biso mean: 71.95 Å2 / Biso min: 19.77 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati d res high obs: 2.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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Software | *PLUS Name: CNS / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rwork: 0.41 |