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万見
- PDB-1p0z: Sensor Kinase CitA binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p0z
タイトルSensor Kinase CitA binding domain
要素Sensor kinase citA
キーワードTRANSFERASE / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single cache domain 3 / Single cache domain 3 / Signal transduction histidine kinase, sporulation regulator SpoOB / : / Periplasmic sensor-like domain superfamily / PAS domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Beta-Lactamase ...Single cache domain 3 / Single cache domain 3 / Signal transduction histidine kinase, sporulation regulator SpoOB / : / Periplasmic sensor-like domain superfamily / PAS domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Beta-Lactamase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / Histidine kinase-like ATPases / PAS domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-MO7 / MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER / Sensor histidine kinase CitA
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Reinelt, S. / Hofmann, E. / Gerharz, T. / Bott, M. / Madden, D.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The structure of the periplasmic ligand-binding domain of the sensor kinase CitA reveals the first extracellular PAS domain.
著者: Reinelt, S. / Hofmann, E. / Gerharz, T. / Bott, M. / Madden, D.R.
履歴
登録2003年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年4月9日Group: Non-polymer description
改定 1.42014年9月10日Group: Database references
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 10CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE MONOMER IS LIGAND-BINDING COMPETENT. GEL FILTRATION ANALYSIS REVEALS WEAK DIMERIZATION IN SOLUTION WHICH MAY REPRESENT THE OLIGOMERIZATION STATE OF THE RECEPTOR IN VIVO. TWO CANDIDATE DIMER INTERFACES ARE DETECTED IN THE CRYSTAL, INVOLVING EITHER CHAINS E AND G OR CHAINS G AND J.
Remark 650HELIX determination method: Author determined
Remark 700SHEET determination method: Author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sensor kinase citA
B: Sensor kinase citA
C: Sensor kinase citA
D: Sensor kinase citA
E: Sensor kinase citA
F: Sensor kinase citA
G: Sensor kinase citA
H: Sensor kinase citA
I: Sensor kinase citA
J: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,28850
ポリマ－143,15210
非ポリマー14,13640
水28,3381573
1
A: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
I: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
J: Sensor kinase citA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7295
ポリマ－14,3151
非ポリマー1,4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.613, 84.333, 97.710
Angle α, β, γ (deg.)112.83, 107.36, 93.74
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質
Sensor kinase citA


分子量: 14315.185 Da / 分子数: 10 / 断片: CitA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: CITA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52687, histidine kinase

-
非ポリマー , 5種, 1613分子

#2: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-MO7 / bis(mu4-oxo)-bis(mu3-oxo)-octakis(mu2-oxo)-dodecaoxo-heptamolybdenum (VI) / HEPTAMOLYBDATE [Mo(VI)7O24]6-


分子量: 1055.566 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo7O24
#5: 化合物
ChemComp-OMO / MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER


分子量: 145.954 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2MoO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1573 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
結晶化温度: 289 K / pH: 6
詳細: HANGING DROP, VAPOUR DIFFUSION, RESERVOIR: 100MM NA2MOO4, 100MM MES, PH 6.0, 8% PEG4000, 2.5% GLYCEROL, PROTEIN SOLUTION: 10MM NACL, 10MM TRIS, PH 8.0, 1MM NA-CITRATE, 16MG/ML PROTEIN CONC. ...詳細: HANGING DROP, VAPOUR DIFFUSION, RESERVOIR: 100MM NA2MOO4, 100MM MES, PH 6.0, 8% PEG4000, 2.5% GLYCEROL, PROTEIN SOLUTION: 10MM NACL, 10MM TRIS, PH 8.0, 1MM NA-CITRATE, 16MG/ML PROTEIN CONC. MIXING RATIO 1:1., temperature 289K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mM1reservoirNa2MoO4
2100 mMMES1reservoirpH6.0
38 %(w/v)PEG40001reservoir
42.5 %(v/v)glycerol1reservoiror 14%PEG4000 and 15%glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→38.03 Å / Num. obs: 214649 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 11.88
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.24 / Rsym value: 0.646 / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 38 Å / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.103

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→38.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high rms absF: 1633341.02 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: The high-res bin for the R_work is different from that for R_free. The bin for R_work is 1.7-1.6 A. The bin for R_free is 1.71 to 1.72. The RMS DEVIATIONS in reamrk 3 are the RMS DEVIATIONS ...詳細: The high-res bin for the R_work is different from that for R_free. The bin for R_work is 1.7-1.6 A. The bin for R_free is 1.71 to 1.72. The RMS DEVIATIONS in reamrk 3 are the RMS DEVIATIONS FOR ALL ATOMS. The RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES FOR PROTEIN ATOMS are 0.014A for BOND LENGTHS, 1.70 degree for BOND ANGLES, 23.40 degree for DIHEDRAL ANGLES, 1.07 degree for IMPROPER ANGLES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 6704 3.1 %SHELLS
Rwork0.168 ---
obs0.168 214649 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.47 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.33 Å2-3.27 Å20.17 Å2
2---0.99 Å2-1.09 Å2
3----4.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→38.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9980 0 490 1573 12043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.592.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 --
Rwork0.242 34591 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4177-LIGANDS.PARION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 38 Å / Rfactor Rfree: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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