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- PDB-1ooq: Nitroreductase from e-coli in complex with the inhibitor dicoumarol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ooq
タイトルNitroreductase from e-coli in complex with the inhibitor dicoumarol
要素Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P)H-QUINONE REDUCTASE / FMN / NITROREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / DICOUMAROL
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors, with NAD or NADP as acceptor / 6,7-dihydropteridine reductase / 2,4,6-trinitrotoluene catabolic process / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / 酸化還元酵素 / FMN binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BISHYDROXY[2H-1-BENZOPYRAN-2-ONE,1,2-BENZOPYRONE] / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Johansson, E. / Parkinson, G.N. / Denny, W.A. / Neidle, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2003
タイトル: Studies on the Nitroreductase Prodrug-Activating System. Crystal Structures of Complexes with the Inhibitor Dicoumarol and Dinitrobenzamide Prodrugs and of the Enzyme Active Form
著者: Johansson, E. / Parkinson, G.N. / Denny, W.A. / Neidle, S.
履歴
登録2003年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
B: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1235
ポリマ－47,8742
非ポリマー1,2493
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9790 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.671, 57.671, 266.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase / FMN-DEPENDENT NITROREDUCTASE / Dihydropteridine reductase


分子量: 23937.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P38489, 1.6.99.7
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-DTC / BISHYDROXY[2H-1-BENZOPYRAN-2-ONE,1,2-BENZOPYRONE] / DICOUMAROL


分子量: 336.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12O6 / コメント: 抗凝固剤, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000 (25%-29%), 0.1 mM sodium acetate , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125-29 %PEG40001reservoir
20.1 mMsodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 97 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月1日
放射モノクロメーター: germanium 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 22217 / Num. obs: 22217 / % possible obs: 69.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.097 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Num. unique all: 2504 / % possible all: 80.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 70 % / Num. measured all: 31904
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DS7

1ds7


解像度: 2→19.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 436534.2 / Data cutoff high rms absF: 436534.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 2204 9.9 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.227 22207 --
obs0.225 22194 70 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.273883 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3362 0 87 235 3684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 423 9.9 %
Rwork0.247 3833 -
obs-3833 82.7 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.43
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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