[日本語] English
万見
- PDB-1mqt: Swine Vesicular Disease Virus coat protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mqt
タイトルSwine Vesicular Disease Virus coat protein
要素
  • (Polyprotein Capsid ...) x 3
  • Polyprotein
キーワードVIRUS / swine vesicular disease virus / SVDV coat protein / enterovirus / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Few Secondary Structures / Irregular ...Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Few Secondary Structures / Irregular / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SPL / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Swine vesicular disease virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Verdaguer, N. / Jimenez-Clavero, M.A. / Fita, I. / Ley, V.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2003
タイトル: STRUCTURE OF SWINE VESICULAR DISEASE VIRUS: MAPPING OF CHANGES OCCURRING DURING ADAPTATION OF HUMAN COXSACKIE B5 VIRUS TO INFECT SWINE
著者: Verdaguer, N. / Jimenez-Clavero, M.A. / Fita, I. / Ley, V.
履歴
登録2002年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The first residue of chain D is a myristic acid covalently attached to GLY D2 (not ...HETEROGEN The first residue of chain D is a myristic acid covalently attached to GLY D2 (not visible in the electron density)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polyprotein
B: Polyprotein Capsid Protein
C: Polyprotein Capsid Protein
D: Polyprotein Capsid Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7265
ポリマ－93,3004
非ポリマー4261
水54030
1
A: Polyprotein
B: Polyprotein Capsid Protein
C: Polyprotein Capsid Protein
D: Polyprotein Capsid Protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,623,540300
ポリマ－5,597,999240
非ポリマー25,54160
水4,324240
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Polyprotein
B: Polyprotein Capsid Protein
C: Polyprotein Capsid Protein
D: Polyprotein Capsid Protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 469 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)468,62825
ポリマ－466,50020
非ポリマー2,1285
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Polyprotein
B: Polyprotein Capsid Protein
C: Polyprotein Capsid Protein
D: Polyprotein Capsid Protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 562 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)562,35430
ポリマ－559,80024
非ポリマー2,5546
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Polyprotein
B: Polyprotein Capsid Protein
C: Polyprotein Capsid Protein
D: Polyprotein Capsid Protein
ヘテロ分子
x 15


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.41 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,405,88575
ポリマ－1,399,50060
非ポリマー6,38515
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation14
単位格子
Length a, b, c (Å)318.350, 349.960, 371.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.5, -0.80901699, 0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, -0.5), (0.30901699, 0.5, 0.80901699)
3generate(-0.30901699, -0.5, 0.80901699), (0.5, -0.80901699, -0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, 0.5)
4generate(-0.30901699, 0.5, 0.80901699), (-0.5, -0.80901699, 0.30901699), (0.80901699, -0.30901699, 0.5)
5generate(0.5, 0.80901699, 0.30901699), (-0.80901699, 0.30901699, 0.5), (0.30901699, -0.5, 0.80901699)
6generate(-0.80901699, 0.30901699, 0.5), (0.30901699, -0.5, 0.80901699), (0.5, 0.80901699, 0.30901699)
7generate(1), (1), (1)
8generate(0.80901699, 0.30901699, -0.5), (0.30901699, 0.5, 0.80901699), (0.5, -0.80901699, 0.30901699)
9generate(0.5, -0.80901699, -0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, 0.5), (-0.30901699, -0.5, 0.80901699)
10generate(-0.5, -0.80901699, 0.30901699), (0.80901699, -0.30901699, 0.5), (-0.30901699, 0.5, 0.80901699)
11generate(-1), (-1), (1)
12generate(-0.30901699, -0.5, -0.80901699), (-0.5, 0.80901699, -0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, -0.5)
13generate(-0.80901699, -0.30901699, -0.5), (0.30901699, 0.5, -0.80901699), (0.5, -0.80901699, -0.30901699)
14generate(-0.80901699, 0.30901699, -0.5), (0.30901699, -0.5, -0.80901699), (-0.5, -0.80901699, 0.30901699)
15generate(-0.30901699, 0.5, -0.80901699), (-0.5, -0.80901699, -0.30901699), (-0.80901699, 0.30901699, 0.5)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Polyprotein


分子量: 31370.240 Da / 分子数: 1 / 断片: SVDV COAT PROTEIN VP1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Swine vesicular disease virus (ウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 株: ISOLATE (SPA-2-'93) / 参照: UniProt: Q8B8X4

-
Polyprotein Capsid ... , 3種, 3分子 BCD

#2: タンパク質 Polyprotein Capsid Protein


分子量: 28505.158 Da / 分子数: 1 / 断片: SVDV COAT PROTEIN VP2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Swine vesicular disease virus (ウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 株: ISOLATE (SPA-2-'93) / 参照: UniProt: Q8B8X4
#3: タンパク質 Polyprotein Capsid Protein


分子量: 26071.531 Da / 分子数: 1 / 断片: SVDV COAT PROTEIN VP3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Swine vesicular disease virus (ウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 株: ISOLATE (SPA-2-'93) / 参照: UniProt: Q8B8X4
#4: タンパク質 Polyprotein Capsid Protein


分子量: 7353.049 Da / 分子数: 1 / 断片: SVDV COAT PROTEIN VP4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Swine vesicular disease virus (ウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 株: ISOLATE (SPA-2-'93) / 参照: UniProt: Q8B8X4

-
非ポリマー , 2種, 31分子

#5: 化合物 ChemComp-SPL / OCTANOIC ACID (2-HYDROXY-1-HYDROXYMETHYL-HEPTADEC-3-ENYL)-AMIDE / CERAMIDE


分子量: 425.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H51NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, Potassium phosphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Jimenez-Clavero, M.A., (2003) Acta Cryst., D59, 541.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-10 mg/mlvirus solution1drop
21.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium potassium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. all: 214790 / Num. obs: 214790 / % possible obs: 60 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.196 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / % possible all: 44.1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 288614 / % possible obs: 70 % / Num. measured all: 459326 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.1 Å / % possible obs: 51 % / Rmerge(I) obs: 0.191

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法モデル構築
CNS精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1COV

1cov


解像度: 3.3→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 9509 -RANDOM
Rwork0.257 ---
all-214655 --
obs-192613 62.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6333 0 30 30 6393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 266789 / Rfactor Rwork: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る