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万見
- PDB-1m2w: Pseudomonas fluorescens mannitol 2-dehydrogenase ternary complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m2w
タイトルPseudomonas fluorescens mannitol 2-dehydrogenase ternary complex with NAD and D-mannitol
要素mannitol dehydrogenaseマンニトールデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / di-nucleotide binding motif / long-chain dehydrogenase / polyol dehydrogenase / secondary alcohol dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


マンニトール-2-デヒドロゲナーゼ / mannitol 2-dehydrogenase activity / mannitol metabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Mannitol dehydrogenase, conserved site / Mannitol dehydrogenases signature. / マンニトールデヒドロゲナーゼ / Mannitol dehydrogenase, N-terminal / Mannitol dehydrogenase Rossmann domain / Mannitol dehydrogenase, C-terminal / Mannitol dehydrogenase C-terminal domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 ...Mannitol dehydrogenase, conserved site / Mannitol dehydrogenases signature. / マンニトールデヒドロゲナーゼ / Mannitol dehydrogenase, N-terminal / Mannitol dehydrogenase Rossmann domain / Mannitol dehydrogenase, C-terminal / Mannitol dehydrogenase C-terminal domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
マンニトール / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / マンニトールデヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Pseudomonas fluorescens Mannitol 2-Dehydrogenase Binary and Ternary Complexes. Specificity and Catalytic Mechanism
著者: Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
履歴
登録2002年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mannitol dehydrogenase
B: mannitol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8366
ポリマ－110,1452
非ポリマー1,6914
水11,349630
1
A: mannitol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9183
ポリマ－55,0731
非ポリマー8462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: mannitol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9183
ポリマ－55,0731
非ポリマー8462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.954, 104.531, 101.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-5771-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 mannitol dehydrogenase / マンニトールデヒドロゲナーゼ / E.C.1.1.1.67


分子量: 55072.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 株: DSM50106 / 遺伝子: mtlD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O08355, マンニトール-2-デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-MTL / D-MANNITOL / マンニト-ル / マンニトール


分子量: 182.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O6 / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 34% PEG 4000, 250 mM ammonium acetate, 100 mM sodium citrate, 10 mM DTT, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
114 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1drop
325 mM1droppH7.5NaCl
45 mMNADH1drop
530 %(w/v)PEG40001reservoir
6200 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.9198 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月24日
放射モノクロメーター: silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9198 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 105733 / Num. obs: 104464 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 105300 / Num. measured all: 367595 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 96.1 % / Rmerge(I) obs: 0.371

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LJ8

1lj8


解像度: 1.8→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 5257 -RANDOM
Rwork0.176 ---
all0.1761 105733 --
obs0.1761 104464 98.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7658 0 112 630 8400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.68
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å /
反射数%反射
obs6706 96.1 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.1761 / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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