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- PDB-1m1n: Nitrogenase MoFe protein from Azotobacter vinelandii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1n
タイトルNitrogenase MoFe protein from Azotobacter vinelandii
要素(Nitrogenase molybdenum-iron protein ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / atomic resolution / FeMo cofactor / nitrogen fixation / central nitrogen ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen fixation / molybdenum-iron nitrogenase complex / nitrogenase / nitrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B, domain 4 / Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B; domain 4 / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. ...Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B, domain 4 / Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B; domain 4 / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / : / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE(7)-MO-S(9)-N CLUSTER / FE(8)-S(7) CLUSTER / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Einsle, O. / Tezcan, F.A. / Andrade, S.L.A. / Schmid, B. / Yoshida, M. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Nitrogenase MoFe-protein at 1.16 A resolution: a central ligand in the FeMo-cofactor.
著者: Einsle, O. / Tezcan, F.A. / Andrade, S.L. / Schmid, B. / Yoshida, M. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
履歴
登録2002年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
B: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
C: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
D: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
E: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
F: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
G: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
H: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)465,37424
ポリマ－458,5468
非ポリマー6,82816
水90,4535021
1
A: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
B: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
C: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
D: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,68712
ポリマ－229,2734
非ポリマー3,4148
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32860 Å2
ΔGint-300 kcal/mol
Surface area58920 Å2
手法PISA
2
E: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
F: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
G: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
H: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,68712
ポリマ－229,2734
非ポリマー3,4148
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32870 Å2
ΔGint-303 kcal/mol
Surface area58880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.310, 131.630, 159.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological assembly is a 2-(alpha),2-(beta) heterotetramer, i.e. half of the asymmetric unit.

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要素

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Nitrogenase molybdenum-iron protein ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / NIFD / Nitrogenase MoFe protein alpha subunit / nitrogenase component I / dinitrogenase


分子量: 55231.848 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P07328, nitrogenase
#2: タンパク質
Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / NIFK / Nitrogenase MoFe protein beta subunit / nitrogenase component I / dinitrogenase


分子量: 59404.684 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P07329, nitrogenase

-
非ポリマー , 5種, 5037分子

#3: 化合物
ChemComp-HCA / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID


分子量: 206.150 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10O7
#4: 化合物
ChemComp-CFN / FE(7)-MO-S(9)-N CLUSTER


分子量: 789.447 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe7MoNS9
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-CLF / FE(8)-S(7) CLUSTER


分子量: 671.215 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe8S7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5021 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, sodium chloride, TRIS, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113 %PEG80001reservoir
21 M1reservoirNaCl
30.1 Mtris-hydroxymethyl-aminomethane/HCl1reservoirpH8.0
430 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月18日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→100 Å / Num. all: 1454519 / Num. obs: 1390520 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 12.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.16→1.18 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.535 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 65290 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 90
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 25851165 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 % / Rmerge(I) obs: 0.485

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3MIN

3min


解像度: 1.16→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.982 / SU B: 1.41 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.028 / ESU R Free: 0.029 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14924 13733 1 %RANDOM
Rwork0.12323 ---
obs0.12349 1376724 95.61 %-
all-1454519 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.839 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å21.13 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3---0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32171 0 192 5021 37384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.02233195
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0229581
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2511.95444731
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.039369210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.83133988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.902156259
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.24758
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0236364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.026720
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3330.36739
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2630.329498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other1.0490.579
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.53450
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.3820.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3960.320
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3730.367
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.8280.562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2581.519921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.894232266
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.054313274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6984.512393
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.613233195
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free9.99625029
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.275232359
LS精密化 シェル解像度: 1.16→1.19 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.309 953
Rwork0.275 96639
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rfactor obs: 0.12349 / Rfactor Rfree: 0.149 / Rfactor Rwork: 0.123
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.251
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.16 Å / 最低解像度: 1.19 Å / Rfactor Rfree: 0.309 / Rfactor Rwork: 0.275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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