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- PDB-1lam: LEUCINE AMINOPEPTIDASE (UNLIGATED) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lam
タイトルLEUCINE AMINOPEPTIDASE (UNLIGATED)
要素LEUCINE AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE (ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE) / AMINOPEPTIDASE / EXOPEPTIDASE / METALLOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / peptidase activity / manganese ion binding / mitochondrion ...cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / peptidase activity / manganese ion binding / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases ...Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / Cytosol aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Straeter, N. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Two-metal ion mechanism of bovine lens leucine aminopeptidase: active site solvent structure and binding mode of L-leucinal, a gem-diolate transition state analogue, by X-ray crystallography.
著者: Strater, N. / Lipscomb, W.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Transition State Analogue L-Leucinephosphonic Acid Bound to Bovine Lens Leucine Aminopeptidase: X-Ray Structure at 1.65 Angstroms Resolution in a New Crystal Form
著者: Straeter, N. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Adv.Enzymol.Relat.Areas Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure and Mechanism of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Re-Refinement of the X-Ray Crystal Structure of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase Complexed with Bestatin
著者: Kim, H. / Burley, S.K. / Lipscomb, W.N.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Differentiation and Identification of the Two Catalytic Metal Binding Sites in Bovine Lens Leucine Aminopeptidase by X-Ray Crystallography
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: X-Ray Crystallographic Determination of the Structure of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase Complexed with Amastatin: Formulation of a Catalytic Mechanism Featuring a Gem-Diolate Transition State
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structure Determination and Refinement of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase and its Complex with Bestatin
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Sweet, R.M. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N.
#7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Leucine Aminopeptidase: Bestatin Inhibition and a Model for Enzyme-Catalyzed Peptide Hydrolysis
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Lipscomb, W.N.
#8: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990
タイトル: Molecular Structure of Leucine Aminopeptidase at 2.7 Angstroms Resolution
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1995年8月11日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02024年2月14日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2808
ポリマ－52,6691
非ポリマー6117
水9,188510
1
A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,67848
ポリマ－316,0136
非ポリマー3,66542
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area32860 Å2
ΔGint-768 kcal/mol
Surface area93040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.500, 131.500, 121.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 471
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

HOH

21A-505-

HOH

31A-506-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LEUCINE AMINOPEPTIDASE / CYTOSOLIC AMINOPEPTIDASE


分子量: 52668.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: LENS / 参照: UniProt: P00727, leucyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 510 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ZN 488 AND ZN 489 ARE TWO CATALYTIC ZINC IONS IN THE ACTIVE SITE. ZN 490 IS A NON-CATALYTIC METAL ...ZN 488 AND ZN 489 ARE TWO CATALYTIC ZINC IONS IN THE ACTIVE SITE. ZN 490 IS A NON-CATALYTIC METAL ION. THE PRESENCE OF A CARBONATE ION BOUND NEAR ARG 336 IN THE ACTIVE SITE HAS BEEN CONCLUDED ON THE BASIS OF THE ELECTRON DENSITY MAPS. CARBONATE WAS NOT ADDED TO THE CRYSTALLIZATION SOLUTION. THREE MPD MOLECULES ARE BOUND TO THE PROTEIN SURFACE FROM THE CRYSTALLIZATION OR CRYOGENIC BUFFER. ALL MPD MOLECULES ARE MORE THAN 30 ANGSTROMS AWAY FROM THE ACTIVE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.19 %
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlb1LAP1drop
20.050 mM1dropZnSO4
3200 mM1dropNaCl
450 mMTris-HCl1drop
550 mMTris-HCl1reservoir
60.050 mM1reservoirZnSO4/MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年6月1日
放射モノクロメーター: SUPPER DOUBLE MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 76376 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Num. measured all: 357105 / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.6→7 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.204 -
Rwork0.172 -
obs0.172 73106
原子変位パラメータBiso mean: 12.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3699 0 31 510 4240
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.9
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.65 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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