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- PDB-1hrk: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FERROCHELATASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hrk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FERROCHELATASE
要素FERROCHELATASE
キーワードLYASE / ferrochelatase / Fe2S2 Cluster / heme biosynthesis / PROTOHEME FERRO-LYASE / mature length / proteolytically processed mitochondrial inner membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process ...protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process / very-low-density lipoprotein particle assembly / ferrochelatase activity / heme A biosynthetic process / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to light stimulus / Mitochondrial protein degradation / cholesterol metabolic process / cellular response to dexamethasone stimulus / erythrocyte differentiation / generation of precursor metabolites and energy / response to lead ion / ferrous iron binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / heme binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferrochelatase / Ferrochelatase, active site / Ferrochelatase, C-terminal / Ferrochelatase, N-terminal / Ferrochelatase / Ferrochelatase signature. / Rossmann fold - #1400 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Ferrochelatase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wu, C.K. / Dailey, H.A. / Rose, J.P. / Burden, A. / Sellers, V.M. / Wang, B.-C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: The 2.0 A structure of human ferrochelatase, the terminal enzyme of heme biosynthesis.
著者: Wu, C.K. / Dailey, H.A. / Rose, J.P. / Burden, A. / Sellers, V.M. / Wang, B.C.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1999
タイトル: Human Ferrochelatase: crystallization, characterization of the [2Fe-2S] cluster and determination that the enzyme is a homodimer
著者: Burden, A.E. / Wu, C.-K. / Dailey, T.A. / Busch, J.L.H. / Dhawan, I.K. / Rose, J.P. / Wang, B.C. / Dailey, H.A.
履歴
登録2000年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERROCHELATASE
B: FERROCHELATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,07210
ポリマ－82,2692
非ポリマー2,8038
水10,737596
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area26660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.433, 87.569, 109.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FERROCHELATASE / E.C.4.99.1.1 / PROTOHEME FERRO-LYASE / HEME SYNTHETASE


分子量: 41134.348 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE LENGTH / 変異: R115L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHDTF20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P22830, EC: 4.99.1.1
#2: 化合物
ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 596 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 400, ammonium sulfate, sodium phosphate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
詳細: Burden, A.E., (1999) Biochim.Biophys.Acta, 1435, 191.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES1reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
332 %PEG4001reservoir
40.1 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE1998年10月20日MSC BLUE CONFOCAL OPTICS
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1998年10月17日Yale mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Osmic opticsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Ni FilterSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 60384 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 48
反射 シェル解像度: 1.95→1.99 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Mean I/σ(I) obs: 12 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
反復単波長異常分散モデル構築
CNS0.9精密化
CrystalClearデータ削減
DENZOV. 1.9.1データ削減
SCALEPACKV. 1.9.1データスケーリング
反復単波長異常分散位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2442692.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1863 3.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 60384 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.61 Å2 / ksol: 0.3843 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.15 Å20 Å20 Å2
2---1.4 Å20 Å2
3---3.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5708 0 182 596 6486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 301 3 %
Rwork0.209 9591 -
obs--97.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARA
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.243 / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor Rwork: 0.209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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