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- PDB-1h66: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN NAD[P]H-QUINONE OXIDOREDUCTASE CO WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h66
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN NAD[P]H-QUINONE OXIDOREDUCTASE CO WITH 2,5-diaziridinyl-3-hydroxyl-6-methyl-1,4-benzoquinone
要素NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / ROSSMANN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / vitamin K metabolic process / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / synaptic transmission, cholinergic / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) ...ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / vitamin K metabolic process / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / synaptic transmission, cholinergic / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / negative regulation of ferroptosis / nitric oxide biosynthetic process / xenobiotic metabolic process / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / protein catabolic process / negative regulation of protein catabolic process / response to toxic substance / protein polyubiquitination / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / innate immune response / synapse / RNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-RH1 / NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Faig, M. / Bianchet, M.A. / Winski, S. / Ross, D. / Amzel, L.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure-Based Development of Anticancer Drugs: Complexes of Nad(P)H:Quinone Oxidoreductase 1 with Chemotherapeutic Quinones
著者: Faig, M. / Bianchet, M.A. / Winski, S. / Hargreaves, R. / Moody, C.J. / Hudnott, A.R. / Ross, D. / Amzel, L.M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Structures of Recombinant Mouse and Human Nad(P)H:Quinone Oxidoreductases:Species Comparison and Structural Changes with Substrate Binding and Release
著者: Faig, M. / Bianchet, M.A. / Chen, S. / Winski, S. / Ross, D. / Talalay, P. / Amzel, L.M.
#2: ジャーナル: Biochem.Soc.Trans. / 年: 1999
タイトル: Structure and Mechanism of Cytosolic Quinone Reductase
著者: Bianchet, M.A. / Foster, C. / Faig, M. / Talalay, P. / Amzel, L.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Human Quinone Reductase Type 2, a Metalloprotein
著者: Foster, C. / Bianchet, M.A. / Talalay, P. / Zhao, Q. / Amzel, L.M.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Nad(P)H:Quinone Reductase, a Flavoprotein Involved in Cancer Chemoprotection and Chemotherapy: Mechanism of Two-Electron Reduction
著者: Li, R. / Bianchet, M.A. / Talalay, P. / Amzel, L.M.
履歴
登録2001年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
B: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
C: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
D: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,07312
ポリマ－122,9934
非ポリマー4,0798
水12,629701
1
A: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
C: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5366
ポリマ－61,4972
非ポリマー2,0404
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9440 Å2
ΔGint-38.9 kcal/mol
Surface area21120 Å2
手法PISA
2
B: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
D: NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5366
ポリマ－61,4972
非ポリマー2,0404
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9350 Å2
ΔGint-40.9 kcal/mol
Surface area21090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.185, 57.080, 97.323
Angle α, β, γ (deg.)77.05, 77.07, 87.22
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
NAD(P)H DEHYDROGENASE [QUINONE] 1 / QUINONE REDUCTASE 1 / QR1 / DT-DIAPHORASE / DTD / AZOREDUCTASE / PHYLLOQUINONE REDUCTASE / MENADIONE REDUCTASE


分子量: 30748.361 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P15559, EC: 1.6.99.2
#2: 化合物
ChemComp-RH1 / 2,5-DIAZIRIDIN-1-YL-3-(HYDROXYMETHYL)-6-METHYLCYCLOHEXA-2,5-DIENE-1,4-DIONE


分子量: 234.251 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14N2O3
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 701 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.97 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Faig, M., (2000) Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 97, 3177.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
30.005 mMFAD1drop
430 %PEG33501reservoir
5200 mMsodium acetate1reservoir
6100 mg/mlsodium tricine1reservoir
70.012-0.024 mMFAD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1
検出器タイプ: BRANDEIS CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.96 Å / Num. obs: 73718 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 9.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射
*PLUS
冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.001 / Data cutoff high absF: 478391.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 66309 90 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 73717 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.4807 Å2 / ksol: 0.343615 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å2-1.64 Å23.71 Å2
2---2.92 Å22.37 Å2
3---2.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8692 0 280 701 9673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 9822 90.2 %
Rwork0.301 1070 -
obs--84.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2RH1.PARION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NEWFAD_XPLOR.PARPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION5WATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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