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万見
- PDB-1gzg: Complex of a Mg2-dependent porphobilinogen synthase from Pseudomo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzg
タイトルComplex of a Mg2-dependent porphobilinogen synthase from Pseudomonas aeruginosa (mutant D139N) with 5-fluorolevulinic acid
要素DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
キーワードLYASE / HEME BIOSYNTHESIS / 5-FLUOROLEVULINIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / porphyrin-containing compound biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 5-FLUOROLEVULINIC ACID / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Frere, F. / Schubert, W.-D. / Stauffer, F. / Frankenberg, N. / Neier, R. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure of porphobilinogen synthase from Pseudomonas aeruginosa in complex with 5-fluorolevulinic acid suggests a double Schiff base mechanism.
著者: Frere, F. / Schubert, W.D. / Stauffer, F. / Frankenberg, N. / Neier, R. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
履歴
登録2002年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年11月21日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / entity / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 2.12019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,02714
ポリマ－74,1262
非ポリマー90112
水12,088671
1
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,10956
ポリマ－296,5038
非ポリマー3,60548
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_565y+1/2,-x+3/2,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.131, 127.131, 86.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2007-

HOH

21B-2086-

HOH

31B-2285-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / ALAD / ALADH


分子量: 37062.914 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SCHIFF BASE LINKS BETWEEN ATOMS NZ OF LYS205 AND LYS260 AND ATOMS C5 OF 5-FLUOROLEVULINIC ACID
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q59643, porphobilinogen synthase

-
非ポリマー , 6種, 683分子

#2: 化合物
ChemComp-LAF / 5-FLUOROLEVULINIC ACID / 5-フルオロレブリン酸


分子量: 134.106 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7FO3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 671 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細MUTANT D139N, THE CRYSTALLIZED PROTEIN CONTAINS VAL AT THE POSITION 199.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: PROTEIN SOLUTION: 12 MG/ML PBGS MUTANT D139N IN 50 MM K-HEPES, 10 MM MGCL2. CRYSTALLIZATION SOLUTION: 0.99 ML PROTEIN SOLUTION = 0.01 ML 2MM 5F-LA IN 50 MM K-HEPES, 10 MM MGCL2. RESERVOIR ...詳細: PROTEIN SOLUTION: 12 MG/ML PBGS MUTANT D139N IN 50 MM K-HEPES, 10 MM MGCL2. CRYSTALLIZATION SOLUTION: 0.99 ML PROTEIN SOLUTION = 0.01 ML 2MM 5F-LA IN 50 MM K-HEPES, 10 MM MGCL2. RESERVOIR SOLUTION: 1 M NA/K-TARTRATE, 0.2M LI2SO4, 0.1 M CHES PH = 9,5. SITTING DROP: 0.003 ML CRYSTALLISATION SOLUTION + 0.003 ML RESERVOIR SOLUTION
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: sparse matrix screening
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMpotassium-HEPES11pH7.5
210 mM11MgCl2
312 mg/mlprotein11
42 mM5F-LA11
530 %(v/v)glycerol12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→20 Å / Num. obs: 82775 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.66→1.72 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.66 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 433947
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.0.32精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B4K

1b4k


解像度: 1.66→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 2.31 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: LAST TWO C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAP
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 4131 5 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs-78644 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5050 0 57 671 5778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0215557
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6571.9717719
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.805311642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5843783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.14215946
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3320.31488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2170.35452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2090.5597
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.3810.510
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2320.510
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3610.334
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2260.3123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.552
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.020.52
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5811.53466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05725733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67332091
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8294.51977
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.7 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.241 295
Rwork0.214 5780
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: '5.0.32 18/01/2001' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 91.3 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.9

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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