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万見
- PDB-1cj1: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN (HUMAN) COMPLEX... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1cj1
タイトルGROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN (HUMAN) COMPLEXED WITH A PHOSPHOTYROSYL DERIVATIVE
要素PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION / SH2 DOMAIN / PHOSPHOTYROSINE
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / COP9 signalosome / Activated NTRK2 signals through PI3K / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / COP9 signalosome / Activated NTRK2 signals through PI3K / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / CD28 dependent Vav1 pathway / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / positive regulation of actin filament polymerization / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / insulin receptor substrate binding / PI3K Cascade / PI3K events in ERBB2 signaling / signal transduction in response to DNA damage / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Activated NTRK2 signals through RAS / Interleukin receptor SHC signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / ephrin receptor binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / myelination / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NCAM signaling for neurite out-growth / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Insulin receptor signalling cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C78 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Rahuel, J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Structure-based design, synthesis, and X-ray crystallography of a high-affinity antagonist of the Grb2-SH2 domain containing an asparagine mimetic.
著者: Furet, P. / Garcia-Echeverria, C. / Gay, B. / Schoepfer, J. / Zeller, M. / Rahuel, J.
履歴
登録1999年4月21日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
B: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
C: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
D: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
E: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
F: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
G: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
H: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
I: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
J: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
K: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
L: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,15624
ポリマ－134,24012
非ポリマー7,91612
水724
1
A: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
B: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
2
C: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
D: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PISA
3
E: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
F: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9250 Å2
手法PISA
4
G: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
H: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9220 Å2
手法PISA
5
I: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
J: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
6
K: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
L: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6934
ポリマ－22,3732
非ポリマー1,3192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.800, 93.300, 232.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99891, 0.00247, 0.0467), (0.01363, -0.93987, 0.34126), (0.04474, 0.34152, 0.93881)36.80974, -2.01992, -0.39147
2given(0.99694, 0.04097, 0.06655), (0.05501, 0.23685, -0.96999), (-0.0555, 0.97068, 0.23388)-15.46572, 86.56638, 65.24052
3given(-0.99721, -0.00737, 0.07427), (-0.05748, -0.55886, -0.82727), (0.0476, -0.82923, 0.55688)22.06258, 87.7924, 61.38384
4given(0.99941, 0.02013, -0.028), (-0.0339, 0.42539, -0.90437), (-0.00629, 0.90478, 0.42582)-11.61088, 72.3908, 173.36424
5given(-0.99913, -0.03445, -0.02351), (0.04128, -0.73622, -0.67548), (0.00596, -0.67586, 0.737)26.13474, 69.36281, 170.56409
6given(0.99863, 0.0335, 0.04009), (-0.0025, 0.79713, -0.6038), (-0.05218, 0.60288, 0.79612)-4.10425, 62.37164, 107.0884
7given(-0.9975, -0.00863, 0.07018), (-0.01154, -0.95932, -0.28208), (0.06976, -0.28218, 0.95682)33.15971, 60.56376, 103.74034
8given(0.99869, 0.02488, 0.04473), (0.00695, 0.79982, -0.60019), (-0.05071, 0.59972, 0.7986)-12.35461, 15.98218, 177.28513
9given(-0.99718, 0.00184, 0.07503), (-0.02517, -0.95002, -0.31116), (0.07071, -0.31217, 0.94739)24.67863, 15.2609, 174.3291
10given(-0.9999, 0.00227, -0.01417), (0.01324, -0.23385, -0.97218), (-0.00552, -0.97227, 0.2338)23.283, 39.90322, 91.12155
11given(0.99991, -0.00167, 0.01302), (0.01258, -0.16259, -0.98661), (0.00376, 0.98669, -0.16256)-15.07632, 40.04492, 93.91479
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF 12 COPIES OF MOLECULE A. AUTHOR ORIGINALLY PROVIDED COORDINATES FOR ONE COPY OF THE MOLECULE A AND 11 NCS MATRICES FOR THIS FILE SINCE STRICT NCS WERE USED DURING REFINEMENT. The PDB USED 11 MATRICES GIVEN TO GENERATE OTHER 11 COPIES OF THE MOLECULE FOR THIS FILE.

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2) / GRB2-SH2


分子量: 11186.650 Da / 分子数: 12 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH PHOSPHOTYROSYL DERIVATIVE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: 化合物
ChemComp-C78 / [1-[1-(6-CARBAMOYL-CYCLOHEX-2-ENYLCARBAMOYL)-CYCLOHEXYLCARBAMOYL]-2-(4-PHOSPHONOOXY-PHENYL)- ETHYL]-CARBAMIC ACID 3-AMINOBENZYLESTER


分子量: 659.667 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H42N5O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES.NA PH 7.5 1.4 M NA- ACETATE, VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-10.4 mg/mlprotein1drop
30.1 MHEPES1reservoir
41.4 Msodium acetate1reservoir
2compound 2b1drop5 fold molar excess

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月10日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30.12 Å / Num. obs: 31921 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.91 % / Rsym value: 20 / Net I/σ(I): 8.46
反射 シェル解像度: 3→3.5 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.27 / Rsym value: 41 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1F精密化
XDSデータ削減
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TZE

1tze


解像度: 3→31 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 1534 4.8 %RANDOM
Rwork0.3047 ---
obs-30979 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9504 0 552 4 10060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.536
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.63
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5122 189 5.4 %
Rwork0.4307 3331 -
obs--96.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 31 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor obs: 0.305
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.63
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 5.4 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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