[日本語] English
万見
- EMDB-1991: Structure of complement component complex, sC5b9. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1991
タイトルStructure of complement component complex, sC5b9.
マップデータThis is an image of a surface rendered view of the sC5b9 complex
試料
  • 試料: sC5b9
  • タンパク質・ペプチド: C5b
  • タンパク質・ペプチド: C6
  • タンパク質・ペプチド: C7
  • タンパク質・ペプチド: C8
  • タンパク質・ペプチド: C9
  • タンパク質・ペプチド: Clusterin
  • タンパク質・ペプチド: vibronectin
キーワードcomplement terminal pathway / humoral immune pore / MACPF domain
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Bubeck D / Roversi P / Hakabyan S / Morgan BP / Lea SM / Llorca O
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Assembly and regulation of the membrane attack complex based on structures of C5b6 and sC5b9.
著者: Michael A Hadders / Doryen Bubeck / Pietro Roversi / Svetlana Hakobyan / Federico Forneris / B Paul Morgan / Michael K Pangburn / Oscar Llorca / Susan M Lea / Piet Gros /
要旨: Activation of the complement system results in formation of membrane attack complexes (MACs), pores that disrupt lipid bilayers and lyse bacteria and other pathogens. Here, we present the crystal ...Activation of the complement system results in formation of membrane attack complexes (MACs), pores that disrupt lipid bilayers and lyse bacteria and other pathogens. Here, we present the crystal structure of the first assembly intermediate, C5b6, together with a cryo-electron microscopy reconstruction of a soluble, regulated form of the pore, sC5b9. Cleavage of C5 to C5b results in marked conformational changes, distinct from those observed in the homologous C3-to-C3b transition. C6 captures this conformation, which is preserved in the larger sC5b9 assembly. Together with antibody labeling, these structures reveal that complement components associate through sideways alignment of the central MAC-perforin (MACPF) domains, resulting in a C5b6-C7-C8β-C8α-C9 arc. Soluble regulatory proteins below the arc indicate a potential dual mechanism in protection from pore formation. These results provide a structural framework for understanding MAC pore formation and regulation, processes important for fighting infections and preventing complement-mediated tissue damage.
履歴
登録2011年11月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月27日-
マップ公開2012年2月24日-
更新2012年8月29日-
現状2012年8月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0122
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0122
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1991.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface rendered view of the sC5b9 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.76 Å/pix.
x 150 pix.
= 414. Å		2.76 Å/pix.
x 150 pix.
= 414. Å		2.76 Å/pix.
x 150 pix.
= 414. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0122 / ムービー #1: 0.0122
最小 - 最大-0.02482872 - 0.09138546
平均 (標準偏差)0.00034994 (±0.00500717)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 414.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z414.000414.000414.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.0250.0910.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : sC5b9

全体名称: sC5b9
要素
  • 試料: sC5b9
  • タンパク質・ペプチド: C5b
  • タンパク質・ペプチド: C6
  • タンパク質・ペプチド: C7
  • タンパク質・ペプチド: C8
  • タンパク質・ペプチド: C9
  • タンパク質・ペプチド: Clusterin
  • タンパク質・ペプチド: vibronectin

-
超分子 #1000: sC5b9

超分子名称: sC5b9 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse
集合状態: 7, C8, and C9. In addition it contains clusterin and vitronectin with an unknown stoichiometry.
Number unique components: 7

-
分子 #1: C5b

分子名称: C5b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #2: C6

分子名称: C6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #3: C7

分子名称: C7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #4: C8

分子名称: C8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #5: C9

分子名称: C9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #6: Clusterin

分子名称: Clusterin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
分子 #7: vibronectin

分子名称: vibronectin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: sC5b9, or sMAC / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 150mM NaCl, 50mM Tris, 1mM CaCl2, and 1mM MgCl2
グリッド詳細: quantifoil holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: OMEGA
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 405 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 54400
試料ステージ試料ホルダー: single-tilt cryo holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

-
画像解析

CTF補正詳細: Bsoft, phase flip on each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2, XMIPP / 使用した粒子像数: 18983

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3ojy


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Chimera
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る