[日本語] English
万見
- EMDB-16382: Transmembrane domain of resting state homomeric GluA2 F231A mutan... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16382
タイトルTransmembrane domain of resting state homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2
マップデータ
試料
  • 複合体: homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: water
キーワードAMPAR / ion channels / neurotransmission / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / membrane hyperpolarization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / nervous system process / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / ligand-gated monoatomic cation channel activity / channel regulator activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / AMPA glutamate receptor complex / membrane depolarization / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / calcium channel regulator activity / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus (ネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Zhang D / Ivica J / Krieger JM / Ho H / Yamashita K / Cais O / Greger I
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mobility tunes signalling of the GluA1 AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Josip Ivica / James M Krieger / Hinze Ho / Keitaro Yamashita / Imogen Stockwell / Rozbeh Baradaran / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. ...AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. Despite their prominent expression throughout interneurons and glia, their role in long-term potentiation and their involvement in a range of neuropathologies, structural information for GluA2-lacking receptors is currently absent. Here we determine and characterize cryo-electron microscopy structures of the GluA1 homotetramer, fully occupied with TARPγ3 auxiliary subunits (GluA1/γ3). The gating core of both resting and open-state GluA1/γ3 closely resembles GluA2-containing receptors. However, the sequence-diverse N-terminal domains (NTDs) give rise to a highly mobile assembly, enabling domain swapping and subunit re-alignments in the ligand-binding domain tier that are pronounced in desensitized states. These transitions underlie the unique kinetic properties of GluA1. A GluA2 mutant (F231A) increasing NTD dynamics phenocopies this behaviour, and exhibits reduced synaptic responses, reflecting the anchoring function of the AMPAR NTD at the synapse. Together, this work underscores how the subunit-diverse NTDs determine subunit arrangement, gating properties and ultimately synaptic signalling efficiency among AMPAR subtypes.
履歴
登録2022年12月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_16382.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16382.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 251.104 Å		0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 251.104 Å		0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 251.104 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.024804344 - 0.045384858
平均 (標準偏差)0.00014666523 (±0.00125428)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin727272
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 251.10399 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_16382_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_16382_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_16382_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP g...

全体名称: homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2
要素
  • 複合体: homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: water

-
超分子 #1: homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP g...

超分子名称: homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)

-
分子 #1: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 99.981031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GDYKDDDDKV SSNSIQIGGL FPRGADQEYS AFRVGMVQFS TSEFRLTPHI DNLEVANSFA VTNAFCSQF SRGVYAIFGF YDKKSVNTIT SFCGTLHVSF ITPSFPTDGT HPFVIQMRPD LKGALLSLIE YYQWDKFAYL Y DSDRGLST ...文字列:
MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GDYKDDDDKV SSNSIQIGGL FPRGADQEYS AFRVGMVQFS TSEFRLTPHI DNLEVANSFA VTNAFCSQF SRGVYAIFGF YDKKSVNTIT SFCGTLHVSF ITPSFPTDGT HPFVIQMRPD LKGALLSLIE YYQWDKFAYL Y DSDRGLST LQAVLDSAAE KKWQVTAINV GNINNDKKDE TYRSLFQDLE LKKERRVILD CERDKVNDIV DQVITIGKHV KG YHYIIAN LGFTDGDLLK IQFGGANVSG FQIVDYDDSL VSKFIERWST LEEKEYPGAH TATIKYTSAL TYDAVQVMTE AFR NLRKQR IEISRRGNAG DCLANPAVPW GQGVEIERAL KQVQVEGLSG NIKFDQNGKR INYTINIMEL KTNGPRKIGY WSEV DKMVV TLTELPSGND TSGLENKTVV VTTILESPYV MMKKNHEMLE GNERYEGYCV DLAAEIAKHC GFKYKLTIVG DGKYG ARDA DTKIWNGMVG ELVYGKADIA IAPLTITLVR EEVIDFSKPF MSLGISIMIK KPQKSKPGVF SFLDPLAYEI WMCIVF AYI GVSVVLFLVS RFSPYEWHTE EFEDGRETQS SESTNEFGIF NSLWFSLGAF MRQGCDISPR SLSGRIVGGV WWFFTLI II SSYTANLAAF LTVERMVSPI ESAEDLSKQT EIAYGTLDSG STKEFFRRSK IAVFDKMWTY MRSAEPSVFV RTTAEGVA R VRKSKGKYAY LLESTMNEYI EQRKPCDTMK VGGNLDSKGY GIATPKGSSL RTPVNLAVLK LSEQGVLDKL KNKWWYDKG ECGAKDSGSK EKTSALSLSN VAGVFYILVG GLGLAMLVAL IEFCYKSRAE AKRMKVAKNP QNINPSSSQN SQNFATYKEG YNVYGIESV KI

UniProtKB: Glutamate receptor 2

-
分子 #2: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 35.807555 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GLFDRGVQML LTTVGAFAAF SLMTIAVGTD YWLYSRGVCK TKSVSENETS KKNEEVMTHS GLWRTCCLEG NFKGLCKQID HFPEDADYE ADTAEYFLRA VRASSIFPIL SVILLFMGGL CIAASEFYKT RHNIILSAGI FFVSAGLSNI IGIIVYISAN A GDPSKSDS ...文字列:
GLFDRGVQML LTTVGAFAAF SLMTIAVGTD YWLYSRGVCK TKSVSENETS KKNEEVMTHS GLWRTCCLEG NFKGLCKQID HFPEDADYE ADTAEYFLRA VRASSIFPIL SVILLFMGGL CIAASEFYKT RHNIILSAGI FFVSAGLSNI IGIIVYISAN A GDPSKSDS KKNSYSYGWS FYFGALSFII AEMVGVLAVH MFIDRHKQLR ATARATDYLQ ASAITRIPSY RYRYQRRSRS SS RSTEPSH SRDASPVGVK GFNTLPSTEI SMYTLSRDPL KAATTPTATY NSDRDNSFLQ VHNCIQKDSK DSLHANTANR RTT PV

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

-
分子 #3: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

-
分子 #4: (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate

分子名称: (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: OLC
分子量理論値: 356.54 Da
Chemical component information

ChemComp-OLC:
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / L-グリセロ-ル3-オレア-ト

-
分子 #5: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...

分子名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: POV
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

-
分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 8 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 371741
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

詳細Servalcat
精密化空間: RECIPROCAL
得られたモデル

PDB-8c1s:
Transmembrane domain of resting state homomeric GluA2 F231A mutant AMPA receptor in complex with TARP gamma 2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る