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- EMDB-1562: CryoEM reconstructions of PV3 complexed with deglycosylated CD155 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1562
タイトルCryoEM reconstructions of PV3 complexed with deglycosylated CD155
マップデータCryoEM reconstructions of PV3 complexed with deglycosylated CD155
試料
  • 試料: CD155-PV3 complex
  • ウイルス: Human poliovirus 3 (ポリオウイルス)
キーワードPoliovirus type3 / poliovirus receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / : / caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / RNA-protein covalent cross-linking / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / : / : ...susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / : / caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / RNA-protein covalent cross-linking / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / : / : / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / host cell membrane / cell adhesion molecule binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / adherens junction / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / viral capsid / virus receptor activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / signaling receptor activity / DNA replication / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / focal adhesion / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cell surface / proteolysis / RNA binding / extracellular space / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A ...: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Poliovirus receptor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human poliovirus 3 (ポリオウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Zhang P / Mueller S / Morais MC / Bator-Kelly CM / Bowman VD / Hafenstein S / Wimmer E / Rossmann MG
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of CD155 and electron microscopic studies of its complexes with polioviruses.
著者: Ping Zhang / Steffen Mueller / Marc C Morais / Carol M Bator / Valorie D Bowman / Susan Hafenstein / Eckard Wimmer / Michael G Rossmann /
要旨: When poliovirus (PV) recognizes its receptor, CD155, the virus changes from a 160S to a 135S particle before releasing its genome into the cytoplasm. CD155 is a transmembrane protein with 3 Ig-like ...When poliovirus (PV) recognizes its receptor, CD155, the virus changes from a 160S to a 135S particle before releasing its genome into the cytoplasm. CD155 is a transmembrane protein with 3 Ig-like extracellular domains, D1-D3, where D1 is recognized by the virus. The crystal structure of D1D2 has been determined to 3.5-A resolution and fitted into approximately 8.5-A resolution cryoelectron microscopy reconstructions of the virus-receptor complexes for the 3 PV serotypes. These structures show that, compared with human rhinoviruses, the virus-receptor interactions for PVs have a greater dependence on hydrophobic interactions, as might be required for a virus that can inhabit environments of different pH. The pocket factor was shown to remain in the virus during the first recognition stage. The present structures, when combined with earlier mutational investigations, show that in the subsequent entry stage the receptor moves further into the canyon when at a physiological temperature, thereby expelling the pocket factor and separating the viral subunits to form 135S particles. These results provide a detailed analysis of how a nonenveloped virus can enter its host cell.
履歴
登録2008年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年9月29日-
マップ公開2009年4月1日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3epd
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3epd
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3epd
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1562.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1562.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM reconstructions of PV3 complexed with deglycosylated CD155
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.64 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.55 / ムービー #1: 6
最小 - 最大-8.472036360000001 - 35.176879880000001
平均 (標準偏差)1.77997804 (±5.76821709)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-108-108-108
サイズ217217217
Spacing217217217
セルA=B=C: 572.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.642.642.64
M x/y/z217217217
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z572.880572.880572.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-81-81-81
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-108-108-108
NC/NR/NS217217217
D min/max/mean-8.47235.1771.780

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CD155-PV3 complex

全体名称: CD155-PV3 complex
要素
  • 試料: CD155-PV3 complex
  • ウイルス: Human poliovirus 3 (ポリオウイルス)

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超分子 #1000: CD155-PV3 complex

超分子名称: CD155-PV3 complex / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: 60 copies of CD155 bind to icosahedral protein shell of a PV3 particle
Number unique components: 2
分子量理論値: 11.1 MDa

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超分子 #1: Human poliovirus 3

超分子名称: Human poliovirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: poliovirus type 3 / NCBI-ID: 12086 / 生物種: Human poliovirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: poliovirus type 3
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 8.5 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 310 Å

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris-HCl, 20mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine ...詳細: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine tweezers. Once the ethane in the vial is completely frozen, it needs to be slightly melted. When the liquid ethane is ready, a piece of filter paper is then pressed against the sample to blot of excess buffer, sufficient to leave a thin layer on the grid. After a predetermined time, the filter paper is removed, and the plunger is allowed to drop into the liquid ethane. Once the grid enters the liquid ethane, the sample is rapidly frozen, and the grid is transferred under liquid nitrogen to a storage box immersed liquid nitrogen for later use in the microscope.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度平均: 98 K
アライメント法Legacy - 非点収差: live FFT at 200K
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 実像数: 34 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47190 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.749 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.985 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: Final map includes data to 9.0 Ang resolution (fsc 0.5 cut-off), magnification of final map standardized to a map calculated from PV3 atomic coordinates (PDB accession no 1PVC) resulting in ...詳細: Final map includes data to 9.0 Ang resolution (fsc 0.5 cut-off), magnification of final map standardized to a map calculated from PV3 atomic coordinates (PDB accession no 1PVC) resulting in final pixel separation of 2.64 Ang

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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