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- EMDB-12139: Fatty acid synthase (FAS) from Pichia pastoris, including ACP dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12139
タイトルFatty acid synthase (FAS) from Pichia pastoris, including ACP domain resolved by focussed classification
マップデータSharpened map. Derived from focussed classification of ACP domain containing region.
試料
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha
キーワードMultienzyme / Complex / Fatty acid / Synthase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acid synthase activity ...mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acid synthase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / : / Fatty acid synthase type I, helical / : / Fatty acid synthase type I helical domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain ...Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / : / Fatty acid synthase type I, helical / : / Fatty acid synthase type I helical domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Komagataella phaffii GS115 (菌類) / Komagataella phaffii (strain GS115 / ATCC 20864) (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Snowden JS / Alzahrani J
資金援助 英国, サウジアラビア, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust102174/B/13/Z 英国
World Health Organization (WHO)2019/883397-O 英国
Saudi Ministry of Education サウジアラビア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Structural insight into Pichia pastoris fatty acid synthase.
著者: Joseph S Snowden / Jehad Alzahrani / Lee Sherry / Martin Stacey / David J Rowlands / Neil A Ranson / Nicola J Stonehouse /
要旨: Type I fatty acid synthases (FASs) are critical metabolic enzymes which are common targets for bioengineering in the production of biofuels and other products. Serendipitously, we identified FAS as a ...Type I fatty acid synthases (FASs) are critical metabolic enzymes which are common targets for bioengineering in the production of biofuels and other products. Serendipitously, we identified FAS as a contaminant in a cryoEM dataset of virus-like particles (VLPs) purified from P. pastoris, an important model organism and common expression system used in protein production. From these data, we determined the structure of P. pastoris FAS to 3.1 Å resolution. While the overall organisation of the complex was typical of type I FASs, we identified several differences in both structural and enzymatic domains through comparison with the prototypical yeast FAS from S. cerevisiae. Using focussed classification, we were also able to resolve and model the mobile acyl-carrier protein (ACP) domain, which is key for function. Ultimately, the structure reported here will be a useful resource for further efforts to engineer yeast FAS for synthesis of alternate products.
履歴
登録2020年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月19日-
マップ公開2021年5月19日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bc5
  • 表面レベル: 0.021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bc5
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12139.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12139.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map. Derived from focussed classification of ACP domain containing region.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å		1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å		1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.021 / ムービー #1: 0.021
最小 - 最大-0.11260153 - 0.21179315
平均 (標準偏差)-0.000025127461 (±0.009525308)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 489.90002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0651.0651.065
M x/y/z460460460
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z489.900489.900489.900
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS460460460
D min/max/mean-0.1130.212-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12139_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map with solvent mask applied.

ファイルemd_12139_additional_1.map
注釈Sharpened map with solvent mask applied.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focussed mask used for focussed 3D classification of...

ファイルemd_12139_additional_2.map
注釈Focussed mask used for focussed 3D classification of ACP domain density. The mask only covers the region of the map containing ACP density. This mask was not used for sharpening.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1.

ファイルemd_12139_half_map_1.map
注釈Half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_12139_half_map_2.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fatty acid synthase

全体名称: Fatty acid synthase
要素
  • 複合体: Fatty acid synthase
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid synthase subunit alpha

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超分子 #1: Fatty acid synthase

超分子名称: Fatty acid synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Komagataella phaffii GS115 (菌類)
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: Fatty acid synthase subunit alpha

分子名称: Fatty acid synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fatty-acyl-CoA synthase system
由来(天然)生物種: Komagataella phaffii (strain GS115 / ATCC 20864) (菌類)
株: GS115 / ATCC 20864
分子量理論値: 206.375734 KDa
配列文字列: MRPEVEQELS HVLLTELLAY QFASPVRWIE TQDVFLKDYN TERVVEIGPS PTLAGMASRT IKAKYESYDA ALSLQRQVLC YAKDTKEIY YTPDPADIAP PIKEEAETSA AATSSSAPAA AAPVSAAPAA APSGPVAEIP DEPVKAALVL HVLVAHKLKK S LDAVPLSK ...文字列:
MRPEVEQELS HVLLTELLAY QFASPVRWIE TQDVFLKDYN TERVVEIGPS PTLAGMASRT IKAKYESYDA ALSLQRQVLC YAKDTKEIY YTPDPADIAP PIKEEAETSA AATSSSAPAA AAPVSAAPAA APSGPVAEIP DEPVKAALVL HVLVAHKLKK S LDAVPLSK AIKDLVGGKS TVQNEILGDL GKEFGSTPEK PEDTPLQELA EQFQDTFPGS LGKQTGSLVN RLMSSKMPGG FS LSVARKY LQTRWGLGPG RQDSVLLVAL VNEPGARLSS DGEAKEFLDS CAQKYASGAG ITLAQAAAGG AGSSGAGGAV IDA EAFEEL TKDNRVLARQ QLEVLARYLK YDLTKGEKSL VKEKEASSLL QQELDLWAEE HGEIYAQGIK PVFSHLKART YDSY WNWAR QDALSMYFDI IFGKLTDVDR ETVSQCIQLM NRSNPTLIKF MQYHIDHCPE YKGETYQLAK SLGQQLIDNC IQVAN QDPV YKDISYPTGP HTEVDSKGNI VYKEVNRKSV RKLEQYVFEM SQGGELTKEV QPTIQEDLAK IYEALNKQAS TESQLE FNK LYNSLIEFVE KSKEIEVSKS INAVLASKSS DSDRSAEISS LSEKTSIVDP VSGGIPPETV PFLHLKKKLP SGEWVFD RD TSALFLDGLQ KGAVNGISYK GKNVLITGAG AGSIGAEVLQ GLISGGAKVI VTTSRFSKKV TEYYQDIYAR FGAAGSCL I VVPFNQGSKQ DVEALIDYIY RDVKDEGLGW DLDAVIPFAA IPEAGIEIDE LGSKSELAHR IMLTNLLRLL GEVKKQKFT RAINTRPAQI ILPLSPNHGT FGSDGLYSES KLGLETLFNR WYSESWSEQL TVCGAIIGWT RGTGLMSGNN IIAEGLEKLG VRTFSQKEM AFNILGLMTP ELTEMCQNGP VVADLNGGLQ FIENLREYTA QLRNEIYETS EVRRAVSIET GIETRVVNGE N ADAPYQKA RIEPRANLKF EFPPLKSHKE IQNKAPGLEG LLDLERVIVV TGFGEVSPWG NTRTRWEMEA FGEFSIEGCL EM AWIMGFI KYHNGNLKGK PYTGWIDAKT NEPVEDKDIK KKYEEEILAH AGIRLIEPEL FRGYNPEKKE LIQEVIIEQD MAP FVTDES TAQQYKLQHE DAVDILKSEE SDEYTVTFKK GARLFVPKAL RFDRLVAGQI PTGWDAKRYG ISEDTISQVD PVTL YALVS TIEALLSAGI TDPYEFYKYV HVSEVGNCSG SGMGGVSALR GMFRDRYSDK PVQNDILQES FINTMSAWVN MLLLS SSGP IKTPVGACAT AVESVDIGVE TILSGKAKIC LVGGYDDFQE EGSYEFANMN ATSNSLDEFD HGRTPQEMSR PATTTR NGF MEAQGSGTQV IMNAELAIKM GVPIYAIVAL TATATDKIGR SVPAPGKGIL TTAREHHGSL KTKSPKLDIK YRTRQLN KR KDQIKQWVED ELEYIREEAA ELANSDAKFD AVSFVSERTE EVYREATKQV KMAQQEWGNE FWKNDPRIAP LRGALATF N LTVDDLGVAS FHGTSTKAND KNESITINKM MQHLGRSEGN PVFGVFQKYL TGHPKGAAGA WMLNGAIQIL QTGIVPGNR NADNVDKILE DFEYVLYPSR SIQTDGIKAC SVTSFGFGQK GGQAIVVHPD YLFASLDSET FEEYKTKVEA RYKSTYRYMH NAIIRNTMF VAKSDPPYTD ELEQPVYLDP LARVNNCKKN PSKLVFVNAD VQSKQNFVGK SANDTAKVIS SLTSDVTSGG K GVGVDVEL ISAINNENHT FIERNFTENE ISYCASAPSS KSSLAGTWSA KEAVFKALGV ESKGAGASLK DIEIVRDSKG AP TVVLHGD AKSAASAAGV KNVKVSISHD DVQSVAVAIS EF

UniProtKB: Fatty acid synthase subunit alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 60.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Initial model generated using SGD in RELION 3.0.7.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
詳細: Asymmetric reconstruction without alignment was performed on each of two subsets (randomly assigned) from an ACP domain density-containing class after focussed 3D classification. This led to ...詳細: Asymmetric reconstruction without alignment was performed on each of two subsets (randomly assigned) from an ACP domain density-containing class after focussed 3D classification. This led to the generation of two half-maps, which were used to generate a sharpened map from all the data. Note that the number of particles given above includes particles contributing to multiple symmetrically redundant orientations, as particles were generated through focussed 3D classification.
使用した粒子像数: 117012
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
詳細: After D3 symmetrical reconstruction in RELION, focussed 3D classification was performed on the resultant set of particles and orientations after symmetry expansion (i.e., each particle was ...詳細: After D3 symmetrical reconstruction in RELION, focussed 3D classification was performed on the resultant set of particles and orientations after symmetry expansion (i.e., each particle was classified in each symmetrically redundant orientation) with a mask around the ACP domain-containing region of the complex. Classification was performed in RELION 3.0.7, without alignment, and a regularisation parameter ('T' number) of 40. A class containing high-resolution density corresponding to the ACP domain was selected and particles in this class were used for a final reconstruction without alignment.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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