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万見
- EMDB-11316: Map of the shoulder domain from dynactin to resolve the upper pad... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11316
タイトルMap of the shoulder domain from dynactin to resolve the upper paddle and hook regions
マップデータMap fit using chimera to D_1292109773 , based on regions consisting of upper paddle and hook domains and lower arm (see additional map). Map is filtered to 6 Angstroms
試料
  • 複合体: Dynactin complex
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.63 Å
データ登録者Lau CK / Lacey SE / Carter AP
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT210711 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM reveals the complex architecture of dynactin's shoulder region and pointed end.
著者: Clinton K Lau / Francis J O'Reilly / Balaji Santhanam / Samuel E Lacey / Juri Rappsilber / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled- ...Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled-coil adaptor. Dynactin consists of an actin-related filament whose length is defined by its flexible shoulder domain. Despite previous cryo-EM structures, the molecular architecture of the shoulder and pointed end of the filament is still poorly understood due to the lack of high-resolution information in these regions. Here we combine multiple cryo-EM datasets and define precise masking strategies for particle signal subtraction and 3D classification. This overcomes domain flexibility and results in high-resolution maps into which we can build the shoulder and pointed end. The unique architecture of the shoulder securely houses the p150 subunit and positions the four identical p50 subunits in different conformations to bind dynactin's filament. The pointed end map allows us to build the first structure of p62 and reveals the molecular basis for cargo adaptor binding to different sites at the pointed end.
履歴
登録2020年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月29日-
マップ公開2020年7月29日-
更新2021年4月28日-
現状2021年4月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0353
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0353
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11316.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11316.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map fit using chimera to D_1292109773 , based on regions consisting of upper paddle and hook domains and lower arm (see additional map). Map is filtered to 6 Angstroms
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0353 / ムービー #1: 0.0353
最小 - 最大-0.045409072 - 0.16692501
平均 (標準偏差)-4.760071e-05 (±0.0033964792)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 578.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z578.880578.880578.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.0450.167-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11316_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map masked around region used for alignment

ファイルemd_11316_additional.map
注釈Map masked around region used for alignment
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Map masked around region used for alignment

ファイルemd_11316_additional_1.map
注釈Map masked around region used for alignment
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11316_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11316_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dynactin complex

全体名称: Dynactin complex
要素
  • 複合体: Dynactin complex

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超分子 #1: Dynactin complex

超分子名称: Dynactin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#17
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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試料調製 #2

Preparation ID2
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

+
試料調製 #3

Preparation ID3
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

+
試料調製 #4

Preparation ID4
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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試料調製 #5

Preparation ID5
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 3
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~~~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 4
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

Image recording ID1
詳細All 4 image detectors used for reconstruction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 41836
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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