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- EMDB-11042: The structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacet... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11042
タイトルThe structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HDAC1, the ELM2-SANT domain of MIDEAS and the dimerisation domain of DNTTIP1
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 1HDAC1
    • タンパク質・ペプチド: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸
キーワードHDAC1 MIDEAS ELMSAN1 DNTTIP1 TDIF1 histone deacetylase MiDAC / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節)
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of MECP2 binding ability to 5mC-DNA / Krueppel-associated box domain binding / Repression of WNT target genes / MECP2 regulates transcription of neuronal ligands / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of amyloid-beta clearance ...Loss of MECP2 binding ability to 5mC-DNA / Krueppel-associated box domain binding / Repression of WNT target genes / MECP2 regulates transcription of neuronal ligands / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of amyloid-beta clearance / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / endoderm development / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / NuRD complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / protein deacetylation / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / ヒストン脱アセチル化酵素 / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of signaling receptor activity / regulation of endopeptidase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / histone deacetylase activity / embryonic digit morphogenesis / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of stem cell population maintenance / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Notch-HLH transcription pathway / eyelid development in camera-type eye / oligodendrocyte differentiation / E-box binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / hair follicle placode formation / Regulation of MECP2 expression and activity / G0 and Early G1 / NF-kappaB binding / negative regulation by host of viral transcription / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / ヘテロクロマチン / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / nucleosome binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / core promoter sequence-specific DNA binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / transcription repressor complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of cell migration / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / HDACs deacetylate histones / promoter-specific chromatin binding / hippocampus development / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / neuron differentiation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / p53 binding / 染色体 / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / Potential therapeutics for SARS / クロマチンリモデリング / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / neuronal cell body / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Terminal deoxynucleotidyltransferase-interacting factor 1 / DNTTIP1, dimerisation domain / : / DNTTIP1 dimerisation domain / TdIF1, C-terminal / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / ヒストン脱アセチル化酵素 ...Terminal deoxynucleotidyltransferase-interacting factor 1 / DNTTIP1, dimerisation domain / : / DNTTIP1 dimerisation domain / TdIF1, C-terminal / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / ヒストン脱アセチル化酵素 / SANT domain profile. / SANT domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Ureohydrolase domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase 1 / Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein / Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Fairall L / Saleh A
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust100237/Z/12/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002954/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_PC_171136 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structural and functional characterization of a cell cycle associated HDAC1/2 complex reveals the structural basis for complex assembly and nucleosome targeting.
著者: Toshimasa Itoh / Louise Fairall / Frederick W Muskett / Charles P Milano / Peter J Watson / Nadia Arnaudo / Almutasem Saleh / Christopher J Millard / Mohammed El-Mezgueldi / Fabrizio Martino / John W R Schwabe /
要旨: Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and ...Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and contains histone deacetylases 1 and 2, the MIDEAS corepressor protein and a protein called DNTTIP1 whose function was hitherto poorly understood. Here, we report the structures of two domains from DNTTIP1. The amino-terminal region forms a tight dimerization domain with a novel structural fold that interacts with and mediates assembly of the HDAC1:MIDEAS complex. The carboxy-terminal domain of DNTTIP1 has a structure related to the SKI/SNO/DAC domain, despite lacking obvious sequence homology. We show that this domain in DNTTIP1 mediates interaction with both DNA and nucleosomes. Thus, DNTTIP1 acts as a dimeric chromatin binding module in the HDAC1:MIDEAS corepressor complex.
履歴
登録2020年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月8日-
マップ公開2020年7月8日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6z2k
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11042.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.036822643 - 0.060755543
平均 (標準偏差)0.00007943722 (±0.0012748084)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z432.000432.000432.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0370.0610.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11042_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11042_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11042_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HD...

全体名称: Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HDAC1, the ELM2-SANT domain of MIDEAS and the dimerisation domain of DNTTIP1
要素
  • 複合体: Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HDAC1, the ELM2-SANT domain of MIDEAS and the dimerisation domain of DNTTIP1
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 1HDAC1
    • タンパク質・ペプチド: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸

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超分子 #1: Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HD...

超分子名称: Tetrameric complex of the MiDAC deacetylase complex containing HDAC1, the ELM2-SANT domain of MIDEAS and the dimerisation domain of DNTTIP1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 357 KDa

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分子 #1: Histone deacetylase 1

分子名称: Histone deacetylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヒストン脱アセチル化酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.178906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQTQGTRRK VCYYYDGDVG NYYYGQGHPM KPHRIRMTHN LLLNYGLYRK MEIYRPHKAN AEEMTKYHSD DYIKFLRSIR PDNMSEYSK QMQRFNVGED CPVFDGLFEF CQLSTGGSVA SAVKLNKQQT DIAVNWAGGL HHAKKSEASG FCYVNDIVLA I LELLKYHQ ...文字列:
MAQTQGTRRK VCYYYDGDVG NYYYGQGHPM KPHRIRMTHN LLLNYGLYRK MEIYRPHKAN AEEMTKYHSD DYIKFLRSIR PDNMSEYSK QMQRFNVGED CPVFDGLFEF CQLSTGGSVA SAVKLNKQQT DIAVNWAGGL HHAKKSEASG FCYVNDIVLA I LELLKYHQ RVLYIDIDIH HGDGVEEAFY TTDRVMTVSF HKYGEYFPGT GDLRDIGAGK GKYYAVNYPL RDGIDDESYE AI FKPVMSK VMEMFQPSAV VLQCGSDSLS GDRLGCFNLT IKGHAKCVEF VKSFNLPMLM LGGGGYTIRN VARCWTYETA VAL DTEIPN ELPYNDYFEY FGPDFKLHIS PSNMTNQNTN EYLEKIKQRL FENLRMLPHA PGVQMQAIPE DAIPEESGDE DEDD PDKRI SICSSDKRIA CEEEFSDSEE EGEGGRKNSS NFKKAKRVKT EDEKEKDPEE KKEVTEEEKT KEEKPEAKGV KEEVK LA

UniProtKB: Histone deacetylase 1

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分子 #2: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1

分子名称: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.381293 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MGATGDAEQP RGPSGAERGG LELGDAGAAG QLVLTNPWNI MIKHRQVQRR GRRSQMTTSF TDPAISMDLL RAVLQPSINE EIQTVFNKY MKFFQKAALN VRDNVGEEVD AEQLIQEACR SCLEQAKLLF S

UniProtKB: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1

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分子 #3: Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein

分子名称: Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.794771 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GAVSIEPRIN VGSRFQAEIP LMRDRALAAA DPHKADLVWQ PWEDLESSRE KQRQVEDLLT AACSSIFPGA GTNQELALHC LHESRGDIL ETLNKLLLKK PLRPHNHPLA TYHYTGSDQW KMAERKLFNK GIAIYKKDFF LVQKLIQTKT VAQCVEFYYT Y KKQVKIGR NGTLT

UniProtKB: Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #6: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
12.5 mMHEPES
25.0 mMpotassium acetate
0.25 mMTCEP
0.1 %glutaraldehdye
50.0 mMTris/HCl
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: 30 mA for 30 sec
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time 3 sec, blot force 10..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 129629 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 75000
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2752 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 36.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 151434
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 63222

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5icn

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4d6k

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6z2k:
The structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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