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- EMDB-10121: Cryo-EM structure of LptB2FGC in complex with AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10121
タイトルCryo-EM structure of LptB2FGC in complex with AMP-PNP
マップデータNone
試料
  • 複合体: LptB2FGC
    • タンパク質・ペプチド: Lipopolysaccharide ABC transporter, ATP-binding protein LptB
    • タンパク質・ペプチド: LPS export ABC transporter permease LptF
    • タンパク質・ペプチド: Inner membrane protein yjgQ
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: tetradecyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside
キーワードlipopolysaccharide transporter / LPS / LptB2FGC / LptB / LptBFG / outer membrane / Gram-negative bacteria / ABC transporter / Inner membrane protein complex / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; 炭水化物とその誘導体の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / lipopolysaccharide transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Permease LptG/LptF-related / LPS export ABC transporter permease LptF / LPS export ABC transporter permease LptG / Lipopolysaccharide export system permease LptF/LptG / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Permease LptG/LptF-related / LPS export ABC transporter permease LptF / LPS export ABC transporter permease LptG / Lipopolysaccharide export system permease LptF/LptG / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS export ABC transporter permease LptG / Lipopolysaccharide export system permease protein LptF / Inner membrane protein yjgQ / Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB / Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB / Lipopolysaccharide export system permease protein LptF
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Tang XD / Chang SH
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of lipopolysaccharide transporter LptBFGC in lipopolysaccharide or AMP-PNP-bound states reveal its transport mechanism.
著者: Xiaodi Tang / Shenghai Chang / Qinghua Luo / Zhengyu Zhang / Wen Qiao / Caihuang Xu / Changbin Zhang / Yang Niu / Wenxian Yang / Ting Wang / Zhibo Zhang / Xiaofeng Zhu / Xiawei Wei / ...著者: Xiaodi Tang / Shenghai Chang / Qinghua Luo / Zhengyu Zhang / Wen Qiao / Caihuang Xu / Changbin Zhang / Yang Niu / Wenxian Yang / Ting Wang / Zhibo Zhang / Xiaofeng Zhu / Xiawei Wei / Changjiang Dong / Xing Zhang / Haohao Dong /
要旨: Lipopolysaccharides (LPS) of Gram-negative bacteria are critical for the defence against cytotoxic substances and must be transported from the inner membrane (IM) to the outer membrane (OM) through ...Lipopolysaccharides (LPS) of Gram-negative bacteria are critical for the defence against cytotoxic substances and must be transported from the inner membrane (IM) to the outer membrane (OM) through a bridge formed by seven membrane proteins (LptBFGCADE). The IM component LptBFG powers the process through a yet unclarified mechanism. Here we report three high-resolution cryo-EM structures of LptBFG alone and complexed with LptC (LptBFGC), trapped in either the LPS- or AMP-PNP-bound state. The structures reveal conformational changes between these states and substrate binding with or without LptC. We identify two functional transmembrane arginine-containing loops interacting with the bound AMP-PNP and elucidate allosteric communications between the domains. AMP-PNP binding induces an inward rotation and shift of the transmembrane helices of LptFG and LptC to tighten the cavity, with the closure of two lateral gates, to eventually expel LPS into the bridge. Functional assays reveal the functionality of the LptF and LptG periplasmic domains. Our findings shed light on the LPS transport mechanism.
履歴
登録2019年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月25日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6s8g
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10121.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.10730265 - 0.18578637
平均 (標準偏差)-0.00010985084 (±0.0065920954)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 182.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0141.0141.014
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z182.520182.520182.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1070.186-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : LptB2FGC

全体名称: LptB2FGC
要素
  • 複合体: LptB2FGC
    • タンパク質・ペプチド: Lipopolysaccharide ABC transporter, ATP-binding protein LptB
    • タンパク質・ペプチド: LPS export ABC transporter permease LptF
    • タンパク質・ペプチド: Inner membrane protein yjgQ
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: tetradecyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside

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超分子 #1: LptB2FGC

超分子名称: LptB2FGC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / 詳細: LPS transporter LptB2FGC
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)

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分子 #1: Lipopolysaccharide ABC transporter, ATP-binding protein LptB

分子名称: Lipopolysaccharide ABC transporter, ATP-binding protein LptB
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 26.837668 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATLTAKNLA KAYKGRRVVE DVSLTVNSGE IVGLLGPNGA GKTTTFYMVV GIVPRDAGNI IIDDDDISLL PLHARARRGI GYLPQEASI FRRLSVYDNL MAVLQIRDDL SAEQREDRAN ELMEEFHIEH LRDSMGQSLS GGERRRVEIA RALAANPKFI L LDEPFAGV ...文字列:
MATLTAKNLA KAYKGRRVVE DVSLTVNSGE IVGLLGPNGA GKTTTFYMVV GIVPRDAGNI IIDDDDISLL PLHARARRGI GYLPQEASI FRRLSVYDNL MAVLQIRDDL SAEQREDRAN ELMEEFHIEH LRDSMGQSLS GGERRRVEIA RALAANPKFI L LDEPFAGV DPISVIDIKR IIEHLRDSGL GVLITDHNVR ETLAVCERAY IVSQGHLIAH GTPTEILQDE HVKRVYLGED FR L

UniProtKB: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB

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分子 #2: LPS export ABC transporter permease LptF

分子名称: LPS export ABC transporter permease LptF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 40.45352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIIIRYLVRE TLKSQLAILF ILLLIFFCQK LVRILGAAVD GDIPANLVLS LLGLGVPEMA QLILPLSLFL GLLMTLGKLY TESEITVMH ACGLSKAVLV KAAMILAVFT AIVAAVNVMW AGPWSSRHQD EVLEEAKANP GMAALAQGQF QQATNGSSVL F IESVDGSD ...文字列:
MIIIRYLVRE TLKSQLAILF ILLLIFFCQK LVRILGAAVD GDIPANLVLS LLGLGVPEMA QLILPLSLFL GLLMTLGKLY TESEITVMH ACGLSKAVLV KAAMILAVFT AIVAAVNVMW AGPWSSRHQD EVLEEAKANP GMAALAQGQF QQATNGSSVL F IESVDGSD FKDVFLAQIR PKGNARPSVV VADSGHLTQL RDGSQVVTLN QGTRFEGTAL LRDFRITDFQ DYQAIIGHQA VA LDPNDTD QMDMRTLWNT DTDRARAELN WRITLVVTVF MMALMVVPLS VVNPRQGRVL SMLPAMLLYL LFFLIQTSLK SNG GKGKLD PTLWMWTVNL IYLALAIVLN LWDTVFVRRL RASFSRKGAV

UniProtKB: Lipopolysaccharide export system permease protein LptF

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分子 #3: Inner membrane protein yjgQ

分子名称: Inner membrane protein yjgQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 39.622414 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQPFGVLDRY IGKTIFTTIM MTLFMLVSLS GIIKFVDQLK KAGQGSYDAL GAGMYTLLSV PKDVQIFFPM AALLGALLGL GMLAQRSEL VVMQASGFTR MQVALSVMKT AIPLVLLTMA IGEWVAPQGE QMARNYRAQA MYGGSLLSTQ QGLWAKDGNN F VYIERVKG ...文字列:
MQPFGVLDRY IGKTIFTTIM MTLFMLVSLS GIIKFVDQLK KAGQGSYDAL GAGMYTLLSV PKDVQIFFPM AALLGALLGL GMLAQRSEL VVMQASGFTR MQVALSVMKT AIPLVLLTMA IGEWVAPQGE QMARNYRAQA MYGGSLLSTQ QGLWAKDGNN F VYIERVKG DEVLGGISIY AFNENRRLQS VRYAATAKFD PEHKVWRLSQ VDESDLTNPK QITGSQTVSG TWKTDLTPDK LG VVALDPD ALSISGLHNY VKYLKSSGQD AGRYQLNMWS KIFQPLSVAV MMLMALSFIF GPLRSVPMGV RVVTGISFGF VFY VLDQIF GPLTLVYGIP PIIGALLPSA SFFLISLWLL MRKS

UniProtKB: Inner membrane protein yjgQ

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: tetradecyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside

分子名称: tetradecyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: LMD
分子量理論値: 538.669 Da
Chemical component information

ChemComp-LMD:
tetradecyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside / テトラデシルβ-マルトシド

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 構成要素:
濃度式
20.0 mMHEPES
150.0 mMNaCl
0.05 %LMNG
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5l75

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 149178
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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