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- EMDB-10111: Nucleotide bound ABCB4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10111
タイトルNucleotide bound ABCB4
マップデータSingle-particle cryo-em map of nucleotide-bound ABCB4
試料
  • 複合体: Nucleotide Bound ABCB4
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylcholine translocator ABCB4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードABC Transporter / Lipid extruder / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to fenofibrate / Defective ABCB4 causes PFIC3, ICP3 and GBD1 / positive regulation of phospholipid transport / positive regulation of cholesterol transport / positive regulation of phospholipid translocation / bile acid secretion / phospholipid transporter activity / cellular response to bile acid / phosphatidylcholine floppase activity / intercellular canaliculus ...response to fenofibrate / Defective ABCB4 causes PFIC3, ICP3 and GBD1 / positive regulation of phospholipid transport / positive regulation of cholesterol transport / positive regulation of phospholipid translocation / bile acid secretion / phospholipid transporter activity / cellular response to bile acid / phosphatidylcholine floppase activity / intercellular canaliculus / lipid homeostasis / P-type phospholipid transporter / phospholipid translocation / clathrin-coated vesicle / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / lipid metabolic process / PPARA activates gene expression / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / apical plasma membrane / membrane raft / focal adhesion / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylcholine translocator ABCB4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Olsen JA / Alam A
資金援助 デンマーク, 1件
OrganizationGrant number国
Danish Council for Independent ResearchDFF-4181-00021 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of the human lipid exporter ABCB4 in a lipid environment.
著者: Jeppe A Olsen / Amer Alam / Julia Kowal / Bruno Stieger / Kaspar P Locher /
要旨: ABCB4 is an ATP-binding cassette transporter that extrudes phosphatidylcholine into the bile canaliculi of the liver. Its dysfunction or inhibition by drugs can cause severe, chronic liver disease or ...ABCB4 is an ATP-binding cassette transporter that extrudes phosphatidylcholine into the bile canaliculi of the liver. Its dysfunction or inhibition by drugs can cause severe, chronic liver disease or drug-induced liver injury. We determined the cryo-EM structure of nanodisc-reconstituted human ABCB4 trapped in an ATP-bound state at a resolution of 3.2 Å. The nucleotide binding domains form a closed conformation containing two bound ATP molecules, but only one of the ATPase sites contains bound Mg. The transmembrane domains adopt a collapsed conformation at the level of the lipid bilayer, but we observed a large, hydrophilic and fully occluded cavity at the level of the cytoplasmic membrane boundary, with no ligand bound. This indicates a state following substrate release but prior to ATP hydrolysis. Our results rationalize disease-causing mutations in human ABCB4 and suggest an 'alternating access' mechanism of lipid extrusion, distinct from the 'credit card swipe' model of other lipid transporters.
履歴
登録2019年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2019年12月25日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6s7p
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10111.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10111.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single-particle cryo-em map of nucleotide-bound ABCB4
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.07880121 - 0.14066027
平均 (標準偏差)-0.00000033232962 (±0.0036481246)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 251.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z252.000252.000252.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0790.141-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleotide Bound ABCB4

全体名称: Nucleotide Bound ABCB4
要素
  • 複合体: Nucleotide Bound ABCB4
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylcholine translocator ABCB4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: Nucleotide Bound ABCB4

超分子名称: Nucleotide Bound ABCB4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 141 KDa

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分子 #1: Phosphatidylcholine translocator ABCB4

分子名称: Phosphatidylcholine translocator ABCB4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type phospholipid transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140.833406 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDLEAAKNGT AWRPTSAEGD FELGISSKQK RKKTKTVKMI GVLTLFRYSD WQDKLFMSLG TIMAIAHGSG LPLMMIVFGE MTDKFVDTA GNFSFPVNFS LSLLNPGKIL EEEMTRYAYY YSGLGAGVLV AAYIQVSFWT LAAGRQIRKI RQKFFHAILR Q EIGWFDIN ...文字列:
MDLEAAKNGT AWRPTSAEGD FELGISSKQK RKKTKTVKMI GVLTLFRYSD WQDKLFMSLG TIMAIAHGSG LPLMMIVFGE MTDKFVDTA GNFSFPVNFS LSLLNPGKIL EEEMTRYAYY YSGLGAGVLV AAYIQVSFWT LAAGRQIRKI RQKFFHAILR Q EIGWFDIN DTTELNTRLT DDISKISEGI GDKVGMFFQA VATFFAGFIV GFIRGWKLTL VIMAISPILG LSAAVWAKIL SA FSDKELA AYAKAGAVAE EALGAIRTVI AFGGQNKELE RYQKHLENAK EIGIKKAISA NISMGIAFLL IYASYALAFW YGS TLVISK EYTIGNAMTV FFSILIGAFS VGQAAPCIDA FANARGAAYV IFDIIDNNPK IDSFSERGHK PDSIKGNLEF NDVH FSYPS RANVKILKGL NLKVQSGQTV ALVGSSGCGK STTVQLIQRL YDPDEGTINI DGQDIRNFNV NYLREIIGVV SQEPV LFST TIAENICYGR GNVTMDEIKK AVKEANAYEF IMKLPQKFDT LVGERGAQLS GGQKQRIAIA RALVRNPKIL LLDQAT SAL DTESEAEVQA ALDKAREGRT TIVIAHRLST VRNADVIAGF EDGVIVEQGS HSELMKKEGV YFKLVNMQTS GSQIQSE EF ELNDEKAATR MAPNGWKSRL FRHSTQKNLK NSQMCQKSLD VETDGLEANV PPVSFLKVLK LNKTEWPYFV VGTVCAIA N GGLQPAFSVI FSEIIAIFGP GDDAVKQQKC NIFSLIFLFL GIISFFTFFL QGFTFGKAGE ILTRRLRSMA FKAMLRQDM SWFDDHKNST GALSTRLATD AAQVQGATGT RLALIAQNIA NLGTGIIISF IYGWQLTLLL LAVVPIIAVS GIVEMKLLAG NAKRDKKEL EAAGKIATEA IENIRTVVSL TQERKFESMY VEKLYGPYRN SVQKAHIYGI TFSISQAFMY FSYAGCFRFG A YLIVNGHM RFRDVILVFS AIVFGAVALG HASSFAPDYA KAKLSAAHLF MLFERQPLID SYSEEGLKPD KFEGNITFNE VV FNYPTRA NVPVLQGLSL EVKKGQTLAL VGSSGCGKST VVQLLERFYD PLAGTVLLDG QEAKKLNVQW LRAQLGIVSQ EPI LFDCSI AENIAYGDNS RVVSQDEIVS AAKAANIHPF IETLPHKYET RVGDKGTQLS GGQKQRIAIA RALIRQPQIL LLDQ ATSAL DTESEKVVQE ALDKAREGRT CIVIAHRLST IQNADLIVVF QNGRVKEHGT HQQLLAQKGI YFSMVSVQAG TQNL

UniProtKB: Phosphatidylcholine translocator ABCB4

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMMgCl2+Magnesium Chloride
5.0 mMC10H16N5O13P3ATP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細5mM Magnesium Chloride 5mM ATP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 68.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 193929
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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