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万見
- EMDB-1009: A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination f... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1009
タイトルA cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2.
マップデータThe RF2(GAQ) mutant cryo-density from the 3D-EM map of RF2 mutant bound to the E.coli 70s ribosome
試料
  • 試料: RF2 (GAQ) mutant from E.coli
  • タンパク質・ペプチド: RF2 (GAQ) mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / translational termination / small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / viral translational frameshifting / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site ...Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor RF2 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.9 Å
データ登録者Rawat UB / Zavialov AV / Sengupta J / Valle M / Grassucci RA / Linde J / Vestergaard B / Ehrenberg M / Frank J
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2.
著者: Urmila B S Rawat / Andrey V Zavialov / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Robert A Grassucci / Jamie Linde / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into ...Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into the ribosomal decoding centre (DC) and is recognized by a class-1 release factor (RF). RFs have a conserved GGQ amino-acid motif, which is crucial for peptide release and is believed to interact directly with the peptidyl-transferase centre (PTC) of the 50S ribosomal subunit. Another conserved motif of RFs (SPF in RF2) has been proposed to interact directly with stop codons in the DC of the 30S subunit. The distance between the DC and PTC is approximately 73 A. However, in the X-ray structure of RF2, SPF and GGQ are only 23 A apart, indicating that they cannot be at DC and PTC simultaneously. Here we show that RF2 is in an open conformation when bound to the ribosome, allowing GGQ to reach the PTC while still allowing SPF-stop-codon interaction. The results indicate new interpretations of accuracy in termination, and have implications for how the presence of a stop codon in the DC is signalled to PTC.
履歴
登録2002年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年9月26日-
マップ公開2003年9月26日-
更新2013年12月4日-
現状2013年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1mi6
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1009.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1009.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The RF2(GAQ) mutant cryo-density from the 3D-EM map of RF2 mutant bound to the E.coli 70s ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.57 / ムービー #1: 13
最小 - 最大-70.713287350000002 - 157.309265140000008
平均 (標準偏差)0.0541469 (±2.25571036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-70.713157.3090.054

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RF2 (GAQ) mutant from E.coli

全体名称: RF2 (GAQ) mutant from E.coli
要素
  • 試料: RF2 (GAQ) mutant from E.coli
  • タンパク質・ペプチド: RF2 (GAQ) mutant

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超分子 #1000: RF2 (GAQ) mutant from E.coli

超分子名称: RF2 (GAQ) mutant from E.coli / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: SPIDER was used for the computational isolation of the RF2(GAQ) mutant cryo-density from the 3D-EM map of RF2 mutant bound to the E.coli 70s ribosome (EMD-1008).
Number unique components: 1

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分子 #1: RF2 (GAQ) mutant

分子名称: RF2 (GAQ) mutant / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
詳細information is the same as in submission EMD-1008
日付2001年8月2日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: entry EMD-1008
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49696 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.05 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.25 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford, cryo-transfer 3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細entry EMD-1008
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.9 Å
詳細: information is the same as in submission 1186. SPIDER was used for the computational isolation of the RF2 (GAQ) mutant cryo-density from the 3D-EM map of RF2 mutant bound to the E.coli 70s ribosome (EMD-1008).
使用した粒子像数: 1

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1m16

,

1mvr

)
得られたモデル

PDB-1mi6:
Docking of the modified RF2 X-ray structure into the Low Resolution Cryo-EM map of RF2 E.coli 70S Ribosome

PDB-1mvr:
Decoding Center & Peptidyl transferase center from the X-ray structure of the Thermus thermophilus 70S ribosome, aligned to the low resolution Cryo-EM map of E.coli 70S Ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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