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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10080 | |||||||||
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タイトル | Human polymerase delta holoenzyme Conformer 1 | |||||||||
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![]() | Protein / REPLICATION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / zeta DNA polymerase complex / nucleotide-excision repair complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity ...delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / zeta DNA polymerase complex / nucleotide-excision repair complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / 3'-5'-DNA exonuclease activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication proofreading / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / aggresome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / DNA biosynthetic process / error-free translesion synthesis / DNA strand elongation involved in DNA replication / response to dexamethasone / DNA synthesis involved in DNA repair / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / fatty acid homeostasis / error-prone translesion synthesis / response to cadmium ion / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / response to UV / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of endothelial cell proliferation / epithelial cell differentiation / liver regeneration / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Termination of translesion DNA synthesis / positive regulation of DNA replication / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / Translesion Synthesis by POLH / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA-templated DNA replication / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to UV / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / chromatin organization / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / DNA repair / nucleotide binding / centrosome / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å | |||||||||
![]() | Lancey C / Hamdan SM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the processive human Pol delta holoenzyme. 著者: Lancey C / Tehseen M / Raducanu VS / Rashid F / Merino N / Ragan TJ / Savva CG / Zaher MS / Shirbini A / Blanco FJ / Hamdan SM / De Biasio A | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 11.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 25.7 KB 25.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 144.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 8.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 374 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 373.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6s1mMC ![]() 6s1nC ![]() 6s1oC ![]() 6tnyC ![]() 6tnzC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 3.6 TB Data #1: Cryo-electron micrographs of Pol delta holoenzyme giving rise to different tilted conformers, collection 2 [micrographs - multiframe] Data #2: Cryo-electron micrographs of Pol delta holoenzyme giving rise to different tilted conformers, collection 1 [micrographs - multiframe] Data #3: Cryo-electron micrographs of Pol delta holoenzyme giving rise to different tilted conformers, collection 3 [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : PolD Holoenzyme
+超分子 #1: PolD Holoenzyme
+超分子 #2: Human polymerase delta
+超分子 #3: Proliferating cell nuclear antigen
+超分子 #4: DNA
+分子 #1: DNA polymerase delta catalytic subunit
+分子 #2: DNA polymerase delta subunit 2
+分子 #3: DNA polymerase delta subunit 3
+分子 #4: DNA polymerase delta subunit 4
+分子 #5: Proliferating cell nuclear antigen
+分子 #6: DNA primer
+分子 #7: DNA template
+分子 #8: ZINC ION
+分子 #9: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #10: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.355 mg/mL | |||||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 300 sec. | |||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K |
特殊光学系 | 位相板: VOLTA PHASE PLATE |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3575 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 35.0 e/Å2 / 詳細: 75 fractions per image |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |