+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3prx | |||||||||
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Title | Structure of Complement C5 in Complex with CVF and SSL7 | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM/TOXIN / immune system / Complement / Staphylococcus aureus / IMMUNE SYSTEM-TOXIN complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / complement activation / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / : / positive regulation of vascular endothelial growth factor production ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / complement activation / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / : / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / chemotaxis / G alpha (i) signalling events / toxin activity / killing of cells of another organism / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) Homo sapiens (human) Naja kaouthia (monocled cobra) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.3 Å | |||||||||
Authors | Laursen, N.S. / Andersen, G.R. / Sottrup-Jensen, L. / Andersen, K.R. / Spillner, E. / Braren, I. | |||||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2011 Title: Substrate recognition by complement convertases revealed in the C5-cobra venom factor complex. Authors: Laursen, N.S. / Andersen, K.R. / Braren, I. / Spillner, E. / Sottrup-Jensen, L. / Andersen, G.R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3prx.cif.gz | 2.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3prx.ent.gz | 2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3prx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3prx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3prx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3pvmC 3hrzS 3klsS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 188512.094 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01031 #2: Protein | Mass: 184726.734 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Naja kaouthia (monocled cobra) / References: UniProt: Q91132 #3: Protein | Mass: 26014.383 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D3JIB2 #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Sugar | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.66 Å3/Da / Density % sol: 66.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.4 Details: 3 M sodium malonate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.9763 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 18, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.3→49.214 Å / Num. obs: 77924 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 5.1 % / Rsym value: 0.143 / Net I/σ(I): 11.4 |
Reflection shell | Highest resolution: 4.3 Å / Redundancy: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.525 / % possible all: 98.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 3KLS and 3HRZ Resolution: 4.3→49.214 Å / SU ML: 0.62 / σ(F): 1.99 / Phase error: 24.12 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 160.973 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.3→49.214 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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