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万見
- EMDB-10069: Structure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10069
タイトルStructure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome
マップデータcryo-EM structure of LEDGF bound H3K36me3 modified nucleosome.
試料
  • 複合体: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex
    • 複合体: Histone proteins
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: PC4 and SFRS1-interacting protein
      • タンパク質・ペプチド: PC4 and SFRS1-interacting protein
    • 複合体: Wisdom 601 DNA (165-MER)
      • DNA: Wisdom 601 DNA (165-MER)
      • DNA: Wisdom 601 DNA (165-MER)
機能・相同性
機能・相同性情報


supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B ...Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang H / Farnung L / Dienemann C / Cramer P
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB860, SPP1935 ドイツ
European Research Council693023 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of H3K36-methylated nucleosome-PWWP complex reveals multivalent cross-gyre binding.
著者: Haibo Wang / Lucas Farnung / Christian Dienemann / Patrick Cramer /
要旨: Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified ...Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified histone peptides, it is unclear how reader domains interact with modified nucleosomes. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the PWWP reader domain of human transcriptional coactivator LEDGF in complex with an H3K36-methylated nucleosome at 3.2-Å resolution. The structure reveals multivalent binding of the reader domain to the methylated histone tail and to both gyres of nucleosomal DNA, explaining the known cooperative interactions. The observed cross-gyre binding may contribute to nucleosome integrity during transcription. The structure also explains how human PWWP domain-containing proteins are recruited to H3K36-methylated regions of the genome for transcription, histone acetylation and methylation, and for DNA methylation and repair.
履歴
登録2019年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月26日-
マップ公開2019年12月18日-
更新2020年1月22日-
現状2020年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6s01
  • 表面レベル: 0.05
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10069.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10069.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM structure of LEDGF bound H3K36me3 modified nucleosome.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.13748676 - 0.27593878
平均 (標準偏差)0.0005588795 (±0.00729526)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.800268.800268.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1370.2760.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10069_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_10069_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_10069_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex

全体名称: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex
要素
  • 複合体: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex
    • 複合体: Histone proteins
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: PC4 and SFRS1-interacting protein
      • タンパク質・ペプチド: PC4 and SFRS1-interacting protein
    • 複合体: Wisdom 601 DNA (165-MER)
      • DNA: Wisdom 601 DNA (165-MER)
      • DNA: Wisdom 601 DNA (165-MER)

+
超分子 #1: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex

超分子名称: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
詳細: H3K36me3 introduced by methyl-lysine analog method, only the density of PWWP domain of LEDGF is visible in the structure
分子量理論値: 250 KDa

+
超分子 #2: Histone proteins

超分子名称: Histone proteins / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #3: PC4 and SFRS1-interacting protein

超分子名称: PC4 and SFRS1-interacting protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
超分子 #4: Wisdom 601 DNA (165-MER)

超分子名称: Wisdom 601 DNA (165-MER) / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: residue K36 was chemically modified to be ML3. / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.331982 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGV(ML3)KPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQ DFK TDLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL AAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

+
分子 #7: PC4 and SFRS1-interacting protein

分子名称: PC4 and SFRS1-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7
詳細: density of residue 30-34 and residue 92-530 are invisible
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.224453 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MTRDFKPGDL IFAKMKGYPH WPARVDEVPD GAVKPPTNKL PIFFFGTHET AFLGPKDIFP YSENKEKYGK PNKRKGFNEG LWEIDNNPK VKFSSQQAAT KQSNASSDVE VEEKETSVSK EDTDHEEKAS NEDVTKAVDI TTPKAARRGR KRKAEKQVET E EAGVVTTA ...文字列:
MTRDFKPGDL IFAKMKGYPH WPARVDEVPD GAVKPPTNKL PIFFFGTHET AFLGPKDIFP YSENKEKYGK PNKRKGFNEG LWEIDNNPK VKFSSQQAAT KQSNASSDVE VEEKETSVSK EDTDHEEKAS NEDVTKAVDI TTPKAARRGR KRKAEKQVET E EAGVVTTA TASVNLKVSP KRGRPAATEV KIPKPRGRPK MVKQPCPSES DIITEEDKSK KKGQEEKQPK KQPKKDEEGQ KE EDKPRKE PDKKEGKKEV ESKRKNLAKT GVTSTSDSEE EGDDQEGEKK RKGGRNFQTA HRRNMLKGQH EKEAADRKRK QEE QMETEQ QNKDEGKKPE VKKVEKKRET SMDSRLQRIH AEIKNSLKID NLDVNRCIEA LDELASLQVT MQQAQKHTEM ITTL KKIRR FKVSQVIMEK STMLYNKFKN MFLVGEGDSV ITQVLNKSLA EQRQHEEANK TKDQGKKGPN KKLEKEQTGS KTLNG GSDA QDGNQPQHNG ESNEDSKDNH EASTKKKPSS EERETEISLK DSTLDN

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分子 #5: Wisdom 601 DNA (165-MER)

分子名称: Wisdom 601 DNA (165-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 50.699316 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC) (DG)(DA)(DC)

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分子 #6: Wisdom 601 DNA (165-MER)

分子名称: Wisdom 601 DNA (165-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.170602 KDa
配列文字列: (DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) ...文字列:
(DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT) (DG)(DA)(DT)

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
50.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol

詳細: Solution were made from stock solution
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4 seconds before plunging.
詳細the complex is purified by gel filtration

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 43.18 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 527640
CTF補正ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.6)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: cryoSPARC ab-initio reconstruction was use to generate the startup model.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5) / 使用した粒子像数: 55142
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3mvd

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 120
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6s01:
Structure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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