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- EMDB-0979: Rat ionotropic Glutamate Delta-2 receptor in complex with 7-CKA a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0979
タイトルRat ionotropic Glutamate Delta-2 receptor in complex with 7-CKA and Calcium
マップデータrefined map
試料
  • 複合体: GluD2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory synapse assembly / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / parallel fiber to Purkinje cell synapse / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / ionotropic glutamate receptor complex ...excitatory synapse assembly / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / parallel fiber to Purkinje cell synapse / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of presynapse assembly / prepulse inhibition / regulation of neuron apoptotic process / somatodendritic compartment / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / protein localization / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / dendritic spine / glutamatergic synapse / synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Kumar J / Burada AP
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustIA/I/13/2/5010023 インド
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2020
タイトル: The architecture of GluD2 ionotropic delta glutamate receptor elucidated by cryo-EM.
著者: Ananth Prasad Burada / Rajesh Vinnakota / Janesh Kumar /
要旨: GluD2 receptor belongs to the orphan delta family of glutamate receptor ion channels. These receptors play key roles in synaptogenesis and synaptic plasticity and are associated with multiple ...GluD2 receptor belongs to the orphan delta family of glutamate receptor ion channels. These receptors play key roles in synaptogenesis and synaptic plasticity and are associated with multiple neuronal disorders like schizophrenia, autism spectrum disorder, cerebellar ataxia, intellectual disability, paraplegia, retinal dystrophy, etc. Despite the importance of these receptors in CNS, insights into full-length GluD2 receptor structure is missing till-date. Here we report cryo-electron microscopy structure of the rat GluD2 receptor in the presence of calcium ions and the ligand 7-chlorokynurenic acid, elucidating its 3D architecture. The structure reveals a non-swapped architecture at the extracellular amino-terminal (ATD), and ligand-binding domain (LBD) interface similar to that observed in GluD1; however, the organization and arrangement of the ATD and LBD domains in GluD2 are unique. While our results demonstrate that non-swapped architecture is conserved in the delta receptor family, they also highlight the differences that exist between the two member receptors; GluD1 and GluD2.
履歴
登録2020年1月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月17日-
マップ公開2020年6月17日-
更新2020年12月30日-
現状2020年12月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6lu9
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6lu9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0979.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0979.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈refined map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.316 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-0.46250916 - 0.95775163
平均 (標準偏差)0.0046592494 (±0.07678065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 392.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z392.000392.000392.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-31-35-52
NX/NY/NZ11798209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.4630.9580.005

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_0979_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_0979_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_0979_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluD2

全体名称: GluD2
要素
  • 複合体: GluD2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, delta-2

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超分子 #1: GluD2

超分子名称: GluD2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Recombinantly expressed protein
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S GnTI- / 組換プラスミド: pEG Bac Mam
分子量実験値: 388 KDa

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, delta-2

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 98.692242 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DSIIHIGAIF DESAKKDDEV FRTAVGDLNQ NEEILQTEKI TFSVTFVDGN NPFQAVQEAC ELMNQGILAL VSSIGCTSAG SLQSLADAM HIPHLFIQRS TAGTPRSGCG LTRSNRNDDY TLSVRPPVYL NEVILRVVTE YAWQKFIIFY DSEYDIRGIQ E FLDKVSQQ ...文字列:
DSIIHIGAIF DESAKKDDEV FRTAVGDLNQ NEEILQTEKI TFSVTFVDGN NPFQAVQEAC ELMNQGILAL VSSIGCTSAG SLQSLADAM HIPHLFIQRS TAGTPRSGCG LTRSNRNDDY TLSVRPPVYL NEVILRVVTE YAWQKFIIFY DSEYDIRGIQ E FLDKVSQQ GMDVALQKVE NNINKMITTL FDTMRIEELN RYRDTLRRAI LVMNPATAKS FISEVVETNL VAFDCHWIII NE EINDVDV QELVRRSIGR LTIIRQTFPV PQNISQRCFR GNHRISSTLC DPKDPFAQNM EISNLYIYDT VLLLANAFHK KLQ DRKWHS MASLSCIRKN SKPWQGGRSM LETIKKGGVN GLTGDLEFGE NGGNPNVHFE ILGTNYGEEL GRGVRKLGCW NPVT GLNGS LTDKKLENNM RGVVLRVVTV LEEPFVMVSE NVLGKPKKYQ GFSIDVLDAL SNYLGFNYEI YVAPDHKYGS PQEDG TWNG LVGELVFKRA DIGISALTIT PDRENVVDFT TRYMDYSVGV LLRRAEKTVD MFACLAPFDL SLWACIAGTV LLVGLL VYL LNWLNPPRLQ MGSMTSTTLY NSMWFVYGSF VQQGGEVPYT TLATRMMMGA WWLFALIVIS SYTANLAAFL TITRIES SI QSLQDLSKQT DIPYGTVLDS AVYQHVRMKG LNPFERDSMY SQMWRMINRS NGSENNVLES QAGIQKVKYG NYAFVWDA A VLEYVAINDP DCSFYTVGNT VADRGYGIAL QHGSPYRDVF SQRILELQQS GDMDILKHKW WPKNGQCDLY SSVDAKQKG GALDIKSLAG VFCILAAGIV LSCLIAVLET WWSRRKGSRV PSKEDDKEID LEHLHRRVNS LCTDDDSPHK GLVPRGS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris, 150mM NaCl, 0.75mM DDM, 0.025mM CHS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 0-40 / 実像数: 4120 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 40.38 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 61332 / 詳細: Particles were picked manually
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. v1.06) / ソフトウェア - 詳細: Gctf
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2.13) / 使用した粒子像数: 7977
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2.13)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2.13) / ソフトウェア - 詳細: local refinement
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 5000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2.13)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6lu9:
Rat ionotropic Glutamate Delta-2 receptor in complex with 7-CKA and Calcium

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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