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- PDB-6xas: CryoEM Structure of E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xas
タイトルCryoEM Structure of E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
要素
  • (DNA (29-MER)) x 2
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...) x 4
  • (Transcription ...) x 2
  • RNA (60-MER)
キーワードTRANSCRIPTION / Rho-dependent transcription termination
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / regulation of DNA-templated transcription initiation / protein complex oligomerization / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / bacterial-type flagellum-dependent cell motility ...ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / regulation of DNA-templated transcription initiation / protein complex oligomerization / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / cell motility / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / : / : / : / : / : / : / DNA-directed RNA polymerase / ribosome biogenesis / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / protein domain specific binding / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial ...N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / RNA polymerase subunit, RPB6/omega / Eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Type-1 KH domain profile. / RNA polymerase Rpb1 funnel domain / Helix-hairpin-helix domain / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / RNA Polymerase Alpha Subunit; Chain A, domain 2 / S1 domain profile. / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / Beta Complex / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Hao, Z.T. / Kim, H.K. / Walz, T. / Nudler, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM126891 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Pre-termination Transcription Complex: Structure and Function.
著者: Zhitai Hao / Vitaly Epshtein / Kelly H Kim / Sergey Proshkin / Vladimir Svetlov / Venu Kamarthapu / Binod Bharati / Alexander Mironov / Thomas Walz / Evgeny Nudler /
要旨: Rho is a general transcription termination factor playing essential roles in RNA polymerase (RNAP) recycling, gene regulation, and genomic stability in most bacteria. Traditional models of ...Rho is a general transcription termination factor playing essential roles in RNA polymerase (RNAP) recycling, gene regulation, and genomic stability in most bacteria. Traditional models of transcription termination postulate that hexameric Rho loads onto RNA prior to contacting RNAP and then translocates along the transcript in pursuit of the moving RNAP to pull RNA from it. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of two termination process intermediates. Prior to interacting with RNA, Rho forms a specific "pre-termination complex" (PTC) with RNAP and elongation factors NusA and NusG, which stabilize the PTC. RNA exiting RNAP interacts with NusA before entering the central channel of Rho from the distal C-terminal side of the ring. We map the principal interactions in the PTC and demonstrate their critical role in termination. Our results support a mechanism in which the formation of a persistent PTC is a prerequisite for termination.
履歴
登録2020年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22114
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Transcription termination/antitermination protein NusA
W: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
N: DNA (29-MER)
T: DNA (29-MER)
R: RNA (60-MER)
K: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
H: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
I: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
J: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
C: Transcription termination factor Rho
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)764,90718
ポリマ－764,75215
非ポリマー1553
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Transcription ... , 2種, 7分子 GCABDEF

#1: タンパク質 Transcription termination/antitermination protein NusA / N utilization substance protein A / Transcription termination/antitermination L factor


分子量: 54932.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: nusA, b3169, JW3138 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AFF6
#9: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rho, nitA, psuA, rnsC, sbaA, tsu, b3783, JW3756 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG30, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4種, 5分子 WKHIJ

#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit omega / RNAP omega subunit / RNA polymerase omega subunit / Transcriptase subunit omega


分子量: 10249.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rpoZ, b3649, JW3624 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A800, DNA-directed RNA polymerase
#6: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / RNAP subunit alpha / RNA polymerase subunit alpha / Transcriptase subunit alpha


分子量: 36558.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rpoA, pez, phs, sez, b3295, JW3257 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Z4, DNA-directed RNA polymerase
#7: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta / RNAP subunit beta / RNA polymerase subunit beta / Transcriptase subunit beta


分子量: 150820.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12
遺伝子: rpoB, groN, nitB, rif, ron, stl, stv, tabD, b3987, JW3950
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8V2, DNA-directed RNA polymerase
#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / RNAP subunit beta' / RNA polymerase subunit beta' / Transcriptase subunit beta'


分子量: 156504.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rpoC, tabB, b3988, JW3951 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8T7, DNA-directed RNA polymerase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 NT

#3: DNA鎖 DNA (29-MER)


分子量: 8840.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
#4: DNA鎖 DNA (29-MER)


分子量: 8813.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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RNA鎖 , 1種, 1分子 R

#5: RNA鎖 RNA (60-MER)


分子量: 19051.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 3分子

#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.726 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 82394 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00147718
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.38864684
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.22218467
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0387410
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0038210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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