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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0043 | |||||||||
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タイトル | cryoEM structure of the lambdaN Transcription Antitermination Complex at 3.7 A resolution. | |||||||||
マップデータ | cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 3.7A map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / RNA polymerase binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription antitermination factor activity, RNA binding / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity ...bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / RNA polymerase binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription antitermination factor activity, RNA binding / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / RNA stem-loop binding / tRNA binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Krupp F / Spahn C | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019 タイトル: Structural Basis for the Action of an All-Purpose Transcription Anti-termination Factor. 著者: Ferdinand Krupp / Nelly Said / Yong-Heng Huang / Bernhard Loll / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Christian M T Spahn / Markus C Wahl / 要旨: Bacteriophage λN protein, a model anti-termination factor, binds nascent RNA and host Nus factors, rendering RNA polymerase resistant to all pause and termination signals. A 3.7-Å-resolution cryo- ...Bacteriophage λN protein, a model anti-termination factor, binds nascent RNA and host Nus factors, rendering RNA polymerase resistant to all pause and termination signals. A 3.7-Å-resolution cryo-electron microscopy structure and structure-informed functional analyses reveal a multi-pronged strategy by which the intrinsically unstructured λN directly modifies RNA polymerase interactions with the nucleic acids and subverts essential functions of NusA, NusE, and NusG to reprogram the transcriptional apparatus. λN repositions NusA and remodels the β subunit flap tip, which likely precludes folding of pause or termination RNA hairpins in the exit tunnel and disrupts termination-supporting interactions of the α subunit C-terminal domains. λN invades and traverses the RNA polymerase hybrid cavity, likely stabilizing the hybrid and impeding pause- or termination-related conformational changes of polymerase. λN also lines upstream DNA, seemingly reinforcing anti-backtracking and anti-swiveling by NusG. Moreover, λN-repositioned NusA and NusE sequester the NusG C-terminal domain, counteracting ρ-dependent termination. Other anti-terminators likely utilize similar mechanisms to enable processive transcription. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0043.map.gz | 3.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0043-v30.xml emd-0043.xml | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0043.png | 152.4 KB | ||
マスクデータ | emd_0043_msk_1.map | 52.7 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_0043_half_map_1.map.gz emd_0043_half_map_2.map.gz | 27.9 MB 27.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0043 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0043 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0043.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 3.7A map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_0043_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 1st...
ファイル | emd_0043_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 1st half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 2nd...
ファイル | emd_0043_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | cryoEM of the lambdaN Transcription Antitermination Complex, 2nd half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Transcription Antitermination Complex
全体 | 名称: Transcription Antitermination Complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Transcription Antitermination Complex
超分子 | 名称: Transcription Antitermination Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 詳細: Consisting of bacterial RNA Polymerase, NusA, NusB, NusE, NusG, DNA, RNA and lambdaN |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 500 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER 詳細: A thin carbon support film was placed over the holey carbon film. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 20.0 sec. / 平均電子線量: 69.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 97.43 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
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得られたモデル | PDB-6gov: |