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万見
- PDB-6gov: Structure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATION COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gov
タイトルStructure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATION COMPLEX
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...) x 4
  • (Transcription termination/antitermination protein ...) x 2
  • 30S ribosomal protein S10
  • Antitermination protein N
  • DNA (I)
  • DNA (II)
  • RNA (TRANSCRIPTION BUBBLE)
  • Transcription antitermination protein NusB
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION/DNA/RNA / DNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE / BACTERIAL TRANSCRIPTION / TERNARY ELONGATION COMPLEX / ANTITERMINATION / TRANSCRIPTION-DNA-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription antitermination factor activity, RNA binding / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / RNA stem-loop binding ...RNA polymerase binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription antitermination factor activity, RNA binding / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / RNA stem-loop binding / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / tRNA binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / DNA-binding transcription factor activity / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Antitermination protein N, arginine-rich motif / 36-mer N-terminal peptide of the N protein (N36) / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA ...N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Antitermination protein N, arginine-rich motif / 36-mer N-terminal peptide of the N protein (N36) / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / : / Ribosomal protein S10 / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / RNA polymerase subunit, RPB6/omega / Eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / RNA polymerase Rpb1 funnel domain / RNA polymerase, RBP11-like subunit / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Type-1 KH domain profile. / NusG, N-terminal domain superfamily / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / Helix-hairpin-helix domain / RNA Polymerase Alpha Subunit; Chain A, domain 2 / Gyrase A; domain 2 / S1 domain profile. / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / Nucleic acid-binding proteins / S1 domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / Beta Complex / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / DNA polymerase; domain 1 / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / Antitermination protein N / Transcription antitermination protein NusB / Small ribosomal subunit protein uS10 / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' ...DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / Antitermination protein N / Transcription antitermination protein NusB / Small ribosomal subunit protein uS10 / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription termination/antitermination protein NusG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Escherichia phage lambda (λファージ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Loll, B. / Krupp, F. / Said, N. / Huang, Y. / Buerger, J. / Mielke, T. / Spahn, C.M.T. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB 740 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for the Action of an All-Purpose Transcription Anti-termination Factor.
著者: Ferdinand Krupp / Nelly Said / Yong-Heng Huang / Bernhard Loll / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Christian M T Spahn / Markus C Wahl /
要旨: Bacteriophage λN protein, a model anti-termination factor, binds nascent RNA and host Nus factors, rendering RNA polymerase resistant to all pause and termination signals. A 3.7-Å-resolution cryo- ...Bacteriophage λN protein, a model anti-termination factor, binds nascent RNA and host Nus factors, rendering RNA polymerase resistant to all pause and termination signals. A 3.7-Å-resolution cryo-electron microscopy structure and structure-informed functional analyses reveal a multi-pronged strategy by which the intrinsically unstructured λN directly modifies RNA polymerase interactions with the nucleic acids and subverts essential functions of NusA, NusE, and NusG to reprogram the transcriptional apparatus. λN repositions NusA and remodels the β subunit flap tip, which likely precludes folding of pause or termination RNA hairpins in the exit tunnel and disrupts termination-supporting interactions of the α subunit C-terminal domains. λN invades and traverses the RNA polymerase hybrid cavity, likely stabilizing the hybrid and impeding pause- or termination-related conformational changes of polymerase. λN also lines upstream DNA, seemingly reinforcing anti-backtracking and anti-swiveling by NusG. Moreover, λN-repositioned NusA and NusE sequester the NusG C-terminal domain, counteracting ρ-dependent termination. Other anti-terminators likely utilize similar mechanisms to enable processive transcription.
履歴
登録2018年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination/antitermination protein NusA
B: Transcription antitermination protein NusB
E: 30S ribosomal protein S10
G: Transcription termination/antitermination protein NusG
N: Antitermination protein N
U: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
V: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
W: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
X: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
Y: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
K: DNA (I)
L: DNA (II)
R: RNA (TRANSCRIPTION BUBBLE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)568,53516
ポリマ－568,38013
非ポリマー1553
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
手法PISA

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要素

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Transcription termination/antitermination protein ... , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 Transcription termination/antitermination protein NusA


分子量: 55030.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: nusA, Z4530, ECs4050 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AFF8
#4: タンパク質 Transcription termination/antitermination protein NusG


分子量: 20831.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: nusG, Z5555, ECs4905 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AFG1

-
タンパク質 , 3種, 3分子 BEN

#2: タンパク質 Transcription antitermination protein NusB / Antitermination factor NusB


分子量: 15838.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: nusB, Z0518, ECs0469 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A782
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S10


分子量: 12012.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rpsJ, nusE, Z4692, ECs4186 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R7
#5: タンパク質 Antitermination protein N / Regulatory protein N / PN


分子量: 12580.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage lambda (λファージ)
遺伝子: N, lambdap49 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03045

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4種, 5分子 UVWXY

#6: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / RNAP subunit alpha / RNA polymerase subunit alpha / Transcriptase subunit alpha


分子量: 36558.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rpoA, Z4665, ECs4160 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Z6, DNA-directed RNA polymerase
#7: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit omega / RNAP omega subunit / RNA polymerase omega subunit / Transcriptase subunit omega


分子量: 10249.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rpoZ, Z5075, ECs4524 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A802, DNA-directed RNA polymerase
#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta / RNAP subunit beta / RNA polymerase subunit beta / Transcriptase subunit beta


分子量: 150820.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rpoB, Z5560, ECs4910 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8V4, DNA-directed RNA polymerase
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / RNAP subunit beta' / RNA polymerase subunit beta' / Transcriptase subunit beta'


分子量: 156716.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rpoC, Z5561, ECs4911 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8T8, DNA-directed RNA polymerase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 KL

#10: DNA鎖 DNA (I)


分子量: 20022.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: designed sequence / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#11: DNA鎖 DNA (II)


分子量: 19919.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: designed sequence / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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RNA鎖 , 1種, 1分子 R

#12: RNA鎖 RNA (TRANSCRIPTION BUBBLE)


分子量: 21238.717 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: designed sequence / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 3分子

#13: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#14: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Structure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATIONCOMPLEXCOMPLEX#1-#120MULTIPLE SOURCES
2Structure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATIONCOMPLEXCOMPLEX#1-#9, #121RECOMBINANT
3Structure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATIONCOMPLEXCOMPLEX#10-#111RECOMBINANT
4Structure of THE RNA POLYMERASE LAMBDA-BASED ANTITERMINATIONCOMPLEXCOMPLEX#51RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)8334
34Escherichia phage lambda (λファージ)10710
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33synthetic construct (人工物)32630
44Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
110 mMTris/HCl1
250 mMNaCL1
31 mMDTT1
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 69 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2SerialEM画像取得
12RELION1.3分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 802858
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 708030 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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